Химические свойства

1. Денатурация. Утрата белком природной (нативной) конформации, сопровождающаяся обычно потерей его биологической функции, называется денатурацией. С точки зрения структуры белка – это разрушение вторичной и третичной структур белка, обусловленное воздействием кислот, щелочей, нагревания, радиации и т.д. Первичная структура белка при денатурации сохраняется. Денатурация может быть обратимой (так называемая, ренатурация) и необратимой. Пример необратимой денатурации при тепловом воздействии – свертывание яичного альбумина при варке яиц.

2. Гидролиз белков – разрушение первичной структуры белка под действием кислот, щелочей или ферментов, приводящее к образованию α-аминокислот, из которых он был составлен.

3. Качественные реакции на белки:

а) Биуретовая реакция – фиолетовое окрашивание при действии солей меди (II) в щелочном растворе. Такую реакцию дают все соединения, содержащие пептидную связь.

б) Ксантопротеиновая реакция – появление желтого окрашивания при действии концентрированной азотной кислоты на белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина).

в) Реакция Миллона.

г) Нингидринная реакция.

Вопросы для самоконтроля

1. Как подразделяются аминокислоты в зависимости от строения углеродного радикала, количества карбоксильных и аминогрупп, входящих в молекулы аминокислоты?

2. Напишите реакции диссоциации аминокислот. Объясните, почему они обладают амфотерными свойствами?

3. Какие соединения называются полипептидами?

4. Классификация белков. Какие белки называются простыми, сложными?

5. Назовите основные качественные реакции на белки.

Контрольные задания

74. Подвергните нагреванию -, β-, γ-аминобутановые кислоты. Назовите полученные соединения.

75. В чем заключается амфотерность аминокислот? Напишите уравнения соответствующих реакций.

76. Напишите уравнения реакций действия соляной кислоты: а) на глицин; б) на аланин. Назовите полученные соединения.

77. Напишите уравнения реакций KOH: а) с аланином; б) лейцином. Назовите полученные соединения.

78. Напишите схемы реакций, при которых образуются: а) метиловый эфир глицина; б) этиловый эфир аланина.

79. Напишите уравнения реакций получения амида аланина, хлорангидрида глицина.

80. Напишите уравнения действия азотистой кислоты на: г) глицин; б) аланин; в) лизин. Назовите полученные соединения.

81. Напишите уравнения реакций взаимодействия следующих соединений: а) глицина и хлористого ацетила; б) аланина и хлорангидрида пропионовой кислоты.

82. Напишите уравнения реакций ацилирования при действии уксусного ангидрида на аминокислоты: а) глицин; б) аланин; в) глутаминовую кислоту.

83. Напишите уравнения реакций, протекающих при нагревании: а) γ-аминовалериановой кислоты; б) β-аминоизомасляной кислоты; в) α-аминомасляной кислоты. Назовите образующиеся соединения.

84. Напишите уравнения реакций получения аминокислот, исходя из: а) α-хлормасляной кислоты; б) α-хлоризомасляной кислоты. Назовите аминокислоты.

85. Напишите схему последовательных превращений при оксинитрильном синтезе α-аминокислот, если в качестве исходных соединений взять: а) пропионовый альдегид; б) бутанон. Назовите аминокислоты и промежуточные соединения.

86. Напишите схемы образования дипептидов: а) из глицина и валина; б) из аланина и изолейцина; в) из серина и лейцина. Назовите дипептиды.

87. Напишите схемы образования дипептидов: а) из аланина и глицина; б) из аланина и цистина; в) из лейцина и фенилаланина.

88. Получите дипептид фенилаланил-глицин, используя метод защиты амино- и карбоксильной групп.

89. С глицином проведите следующие реакции: а) с метиловым спиртом; б) с аммиаком; в) с гидроксидом натрия.

90. Получите трипептид аланил-глицил-серин, используя метод защиты амино- и карбоксильной групп.

91. Напишите реакции трансаминирования, дезаминирования и декарбоксилирования -аминокислот на примере лейцина.

92. Напишите схему получения трипептида из глицина, аланина, цистеина, используя метод защиты амино- и карбоксильной групп.

93. Напишите уравнение реакции 2-метилпропановой кислоты с бромом, и полученного соединения с избытком аммиака.

94. Напишите уравнения реакций взаимодействия глицина с водным раствором щелочи и соляной кислотой.

95. Подвергните нагреванию α-, β-, γ-аминопентановые кислоты.

96. Напишите биологически важные химические реакции -аминокислот (трансаминирование, дезаминирование и декарбоксилирование) на примере аланина.

97. Что такое полипептиды? Какие соединения называются белками? Напишите формулу трипептида глицил-серил-аланина. Отметьте пептидную связь.

98. Что такое фибриллярные белки? Приведите примеры фибриллярных белков.

99. Какие белки называются глобулярными?

100. Дайте краткую характеристику структуры и биологической роли миоглобина.

101. Какие существуют уровни белковой структуры?

102. Назовите типы вторичной структуры. Укажите их основные характеристики.

103. Что представляют собой третичная и четвертичная структуры белка?

104. Каким методом можно определить N-концевую аминокислоту в белке? Напишите на примере глицилвалина.

105. Какие методы используют при определении С-концевой аминокислоты? Напишите на примере валилсерина.

106. Перечислите основные свойства белков.

107. Установление аминокислотной последовательности. Метод Эдмана на примере трипептида - серилфенилаланилглицина.

108. Химические свойства белков. Цветные реакции на белки (напишите химические реакции)..

109. Что такое денатурация белка? Чем ее можно вызвать?

110. Почему белки ведут себя как буферы?

111. Что такое сложные белки?

112. Укажите методы, которые применяют для определения последовательности аминокислотных остатков в пептиде. Проиллюстрируйте их на примере глицилаланилфенилаланина.

113. Напишите формулы: а) изомерных дипептидов, составленных из глицина и аланина; б) изомерных трипептидов, составленных из глицина, аланина и серина. Назовите их.

114. Приведите примеры, позволяющие определять N-и C-концевые аминокислоты в полипептиде. Проиллюстрируйте их на примере трипептида – фенилаланилвалилглицина.

115. Напишите структурную формулу трипептида, при полном гидролизе которого образуется глицин, аланин и цистеин, а при частичном гидролизе- аланилглицин и глицилцистеин.

116. Используя метод защиты аминогруппы карбобензоксихлоридом (С₆Н₅СН₂ОСОСI), осуществите синтез трипептидов; а) глицилаланилглицина; б) аланилглицилфенилаланина.