АЛЬФА-СПИРАЛЬ
41
α-Спиральная конформация полипептидной цепи
На один виток - 3,6 остатка
АМК |
|
шаг спирали |
- 0,54 нм |
Диаметр |
- 0,5 нм |
-Спираль стабилизируется
водородными связями между карбонильным атомом
кислорода и атомом водорода NH-группы
каждого пятого аминокислотного остатков
Водородные
связи
направлены
почти
параллельно оси α-спирали и удерживают цепь в закрученном состоянии
β-Структура (складчатый лист)
Представляет собой вытянутые зигзагообразные полипептидные цепи, связанные водородными связями
Конформация β-складчатого листа
Pro Gly
-Поворот
-Поворот формируется в участке полипептидной цепи, где она меняет направление на 180 .
-Поворот включает 4 АМК остатка и стабилизируется водородными связями.
Третичная структура – взаимное
расположение в пространстве частей всей полипептидной цепи, обусловленное взаимодействием элементов вторичной структуры как близлежащих, так и отдаленных АМК-остатков
В формировании третичной структуры белков участвуют типы связей:
•ковалентные
дисульфидные
•нековалентные
водородные
ионные гидрофобное взаимодействие
ФОЛДИНГ
«расплавленная глобула»
49
Фолдинг – физико-химический процесс формирования (пространственной укладки) полипептидной цепи, в ходе которого происходит образование нативной (с минимальной энергией) пространственной конформации
(Парадокс Левинталя)
контролируется и регулируется внутриклеточными
механизмами, в реализации которых участвуют
шапероны и шаперонины