Препроинсулин

31

32

ВИДЫ ИНСУЛИНА

Животного происхожденияМодифицированный животныйСинтетическийГенно-инженерный человека

33

Белки

Белки содержат > 70 остатков АМК

Способны формировать и удерживать определенную пространственную структуру, т. е. молекулы белков имеют высокие уровни организации

Обладают разнообразием и высокой специфичностью, поскольку построены из 20 разных L-АМК

Силы и взаимодействия в структуре белков

Значение энергий связей и взаимодействий в белках

Пептидная (ковалентная амидная)-350- 400 кДж/моль

Дисульфидная (ковалентная)- 293 кДж/моль

Электростатическое взаимодействие (ионная, солевая связь)- 35-40 кДж/моль

Водородная связь- 5-6(полярн.окр), 16,7 кДж/моль(непол.) кДж/моль

Гидрофобное взаим.-6-6,5 кДж/моль

36

Уровни организации белковых молекул

Датским биохимиком Линдерштремом-Лангом было предложено рассматривать 3 уровня организации молекулы белка

Для некоторых белков существует и четвертичная структура

Первичная структура белка – последовательность аминокислотных остатков, связанных пептидными связями

неразветвленное строение

Вторичная структура –

локальная конформация определенного участка полипептидной цепи, возникающая в результате ее скручивания, складывания или иной организации за счет вращения по -связям

-углеродных атомов полипептидной цепи

Л.Полинг и Р. Кори (1950) показали,

что для полипептидной цепи одной из наиболее выгодных конформаций является расположение в пространстве в виде правозакрученной спирали ( -спираль)