Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
химия белков.doc
Скачиваний:
207
Добавлен:
13.05.2015
Размер:
556.03 Кб
Скачать

1.8. Номенклатура и общие принципы классификации белков

Научно-обоснованной номенклатуры белков, за исключением белков-ферментов, не существует. Названия белкам дают по случайным признакам, учитывая преимущественный источник выделения (авидин  белок яйца, инсулин  от слова insulla , означающее островок, миозин  белок мышц и т.д.) или какие-то особенности растворимости, формы молекул и т.п.

Единая рациональная классификация белков на научной основе отсутствует. Имеется ряд классификаций, основанных на различных, условно выбранных признаках (критериях).

1. Классификация по форме белковых молекул (по степени асимметрии - отношению длинной оси молекулы к короткой).

Глобулярные белки (степень асимметрии от 1 до 10)

Фибриллярные белки (степень асимметрии больше десяти)

2. Классификация по электрохимическим признакам.

Кислые белки (полианионные)

Основные белки (поликатионные)

Нейтральные белки.

3. Классификация по полярным признакам

Полярные белки (гидрофильные)

Неполярные белки (гидрофобные)

Амфипатические белки (амфифильные).

4. Классификация по структурным признакам

Простые белки - белки, структура которых представлена только полипептидной цепью (белки, которые при гидролизе расщепляются исключительно на аминокислоты)

Альбумины протамины

Глобулины гистоны

Протеиноиды склеропротеины

Сложные белки  белки, в состав которых наряду с белком входит также небелковая компонента  простетическая группа (белки, которые при гидролизе расщепляются не только на аминокислоты, но и небелковую часть или продукты ее распада).

6. Классификация по функциям

(см. функции белков).

Классификация простых и сложных белков

Классификация простых белков  исторически сложившаяся классификация, основана на различии ряда физико-химических свойств.

I. Альбумины. Аминокислотный состав альбуминов характеризуется высоким содержанием отрицательно заряженных (кислых) аминокислот  глутамата и аспартата, на их долю приходится около 20% всех аминокислот.

Молекулярная масса 20000  70000 дальтон. Альбумины хорошо растворимы в воде и солевых растворах различных концентраций, они осаждаются лишь в насыщенном растворе сульфата аммония.

Альбумины являются полианионными (кислыми) белками, их ИЭТ находится в интервале рН 45. Обладая большим отрицательным зарядом в нейтральной и слабо щелочной среде, альбумины характеризуются высокой электрофоретической подвижностью.

Альбумины широко распространены в природе. В больших количествах они содержатся в плазме крови и различных тканях человека. На долю альбумина приходится более половины (50 -60%) всех белков плазмы крови.

Основные функции альбуминов плазмы крови  осмотическая регуляция и транспорт. Они обуславливают 75-80% онкотического давления белков в крови. Благодаря высокой адсорбционной способности альбумины осуществляют транспорт неэтерефицированных жирных кислот (НЭЖК), а также билирубина и стероидных гормонов.

II.Глобулины

Глобулины характеризуются более сбалансированным чем у альбуминов , аминокислотным составом.

Молекулярная масса - от 100000 дальтон и выше.

Глобулины растворимы лишь в слабых солевых растворах, зато растворимы в дистиллированной воде и крепких солевых растворах. Глобулины являются слабо кислыми или нейтральными белками. ИЭТ находится в интервале рН 6-7,3. Обладая небольшим отрицательным зарядом в нейтральной или слабощелочной среде, глобулины характеризуются более низкой, чем у альбуминов, электрофильной подвижностью.

Глобулины широко распространены в природе. В больших количествах они содержатся в плазме крови и различных тканях. На долю глобулина приходится около половины (42-46%) всех белков плазмы крови. Изменение соотношения альбумины/глобулины (белкового коэффициента) имеет важное диагностическое значение.

При электрофорезе белков сыворотки крови глобулины разделяются на ряд фракций  1, 2, , , которые представлены различными группами белков, выполняющих различные функции.

К 1-глобулинам, в частности, относятся белки, осуществляющие транспорт липидов, билирубина;

К 2-глобулинам  белки, осуществляющие транспорт липидов, а также гаптоглобин  белок, стабилизирующий гемоглобин;

К -глобулинам относятся белки, осуществляющие транспорт липидов, железа, меди, а также протромбин - важнейший компонент системы свертывания крови;

III. Протамины. Протамины являются простыми белками. Их аминокислотный состав характеризуется высоким содержанием аргинина (до 80-85%) и ограниченным набором (6-8) других аминокислот (аланина, валина, глицина, изолейцина, пролина, серина).

Первичная структура протаминов содержит повторяющуюся единицу (арг-арг-арг-Х-Х), где Х-алифатический остаток.

Молекулярная масса 400012000 дальтон.

Протамины хорошо растворимы в воде и слабых кислотах, не осаждаются при кипячении.

Протамины являются поликатионными (основными) белками, их ИЭТ находится в интервале рН 1013. Обладая в нейтральной среде большим положительным зарядом, протамины легко реагируют с молекулами, имеющими избыток отрицательно заряженных групп, в частности, с нуклеиновыми кислотами.

Протамины широко распространены в природе. В больших количествах они содержатся в сперме позвоночных.

Образуя прочный комплекс с ДНК, протамины выполняют в хроматине структурную функцию. Протамины придают ДНК биохимическую инертность, что является необходимым условием сохранения наследственных свойств организма.

IY. Гистоны. Аминокислотный состав гистонов характеризуется высоким содержанием аргинина и (или) лизина  на их долю приходится 20-30% всех аминокислотных остатков. Гистоны не содержат триптофана и, в большинстве случаев, цистеина. В зависимости от соотношения лизина и аргинина различают 5 фракций гистонов  H1 H, HH3, H4.

Первичная структура гистонов содержит повторяющуюся единицу арг ( или лиз )ХХХ , где Халифатический остаток.

Молекулярная масса  1100024000 дальтон.

Гистоны хорошо растворимы в слабых кислотах, осаждаются спиртом, аммиаком.

Гистоны являются поликатионными (основными) белками, их ИЭТ находится в интервале рН 9,512,0. Обладая в нейтральной среде большим положительным зарядом, гистоны легко реагируют с молекулами, имеющими избыток отрицательно заряженных групп, в частности, с нуклеиновыми кислотами.

Гистоны широко распространены в природе. Это важнейшие белки клеточных ядер, они содержатся также в эритроцитах.

Основные функции гистонов  структурная и регуляторная.

Структурная функция гистонов состоит в том, что гистоны участвуют в стабилизации пространственной структуры ДНК и РНК. В частности, гистоны H1, H, H3, H4 являются составными частями нуклеосом, а гистон Н1 стабилизирует линкерную ДНК.

Регуляторная функция заключается в их способности контролировать экспрессию генов, т.е. в контроле передачи генетической информации от ДНК и РНК.

Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]