
- •.Химия белков
- •1.2. Образование и номенклатура пептидов
- •1.3. Природные пептиды
- •1.4. Первичная структура белков
- •1.5. Конформация глобулярных белков. Вторичная, третичная, четвертичная структуры
- •1.6. Особенности структурной организации фибриллярных белков
- •1.7. Физико- химические свойства белков Общая характеристика физико-химических свойств белков
- •1.8. Номенклатура и общие принципы классификации белков
- •1. Классификация по форме белковых молекул (по степени асимметрии - отношению длинной оси молекулы к короткой).
- •2. Классификация по электрохимическим признакам.
- •3. Классификация по полярным признакам
- •4. Классификация по структурным признакам
- •II.Глобулины
- •Классификация сложных белков
- •1.9 Функции белков
1.3. Природные пептиды
Пептиды в природных объектах могут быть промежуточными продуктами деградации более крупных пептидов или белков, или представляют собой конечный продукт собственного синтеза. Пептиды отличаются очень интересными и разнообразными физиологическими функциями, которые связаны с их регуляторной активностью. Благодаря этому пептиды, играют важную роль в управлении метаболическими процессами, развитии организма, передаче сигналов.
Из числа гормонов можно привести нанопептид задней доли гипофиза окситоцин, стимулирующий сокращение матки и лактацию. Сходно построенный вазопрессин способствует задержке воды в организме и повышению артериального давления.
Некоторые пептиды регулируют процесс пищеварения. Так, секретин, образующийся в клетках желудка, вызывает отделение сока поджелудочной железы.
Короткие вазоактивные пептиды брадикинин и каллидин, образующиеся из общего предшественника кининогена в результате протеолитического расщепления, вызывают расслабление гладких мышц сосудов, повышают проницаемость капилляров, являются возбудителями болевых ощущений. Другой пептид – ангиотензин, образующийся в крови при отщеплении двух аминокислот от ангиотезиногена, обладает способностью повышать артериальное давление. Подавление фермента, обслуживающего образование ангиотензина, является одним из способов лечения гипертонической болезни.
Протеолиз полипептида -липотропина ( гормон гипофиза, стимулирующий освобождение жирных кислот из жировой ткани) приводит к образованию эндорфинов и метионинэнкефалина. Эти пептиды синтезируются в клетках ЦНС ( энкефалин – находящийся в голове) и относятся к группе опиоидных, так как имеют общие с морфином рецепторы на клеточной мембране и способны уменьшать болевые ощущения, воздействуют на стрессорные реакции и ряд других физиологических функций. При обезболивании путем иглоукалывания в спинномозговой жидкости повышается содержание эндорфинов, что говорит об активации этой системы в результате иглоукалывания.
Трипептид глутатион, обнаруженный в клетках мозга, хрусталике, эритроцитах, обеспечивает защиту сульфгидрильных групп белков от окисления. Он принимает участие в разложении перекиси водорода, образующейся в результате обменных процессов и детоксикации чужеродных для живой клетки соединений.
Некоторые пептиды синтезируемые микроорганизмами обладают свойствами антибиотиков ( грамицидин А и S, валиномицин). Их можно рассматривать как своего рода «химическое оружие», производимое одними микроорганизмами для уничтожения других.
Кейлоны тканеспецифичные гормоны пептидной природы подавляют активность других клеток той же ткани. Вероятно, эти гормоны, участвуя в регуляции деления клеток, предотвращают их злокачественный рост.
Среди пептидов обнаруживают вещества с выраженными токсическими свойствами. Например, аманитин, является токсином ядовитых грибов Amanita. Он блокирует синтез белка у эукариот на стадии транскрипции.
Некоторые пептиды обладают вкусовыми свойствами. В частности, метиловый эфир аспартилфенилаланина (аспартам) используется как подслащивающее вещество.