Государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования

"Нижегородская государственная медицинская

академия»

Министерства здравоохранения и социального развития

Кафедра биохимии

им. Г.Я. Городисской

Сборник задач по биохимии

Рекомендовано Учебно-методическим объединением по медицинскому и фармацевтическому образованию ВУЗов России в качестве учебного пособия для студентов Медицинских ВУЗов

Нижний Новгород 2009

УДК 577. 1:612.015

Сборник задач по биохимии. – Нижний Новгород: издательство Нижегородской государственной медицинской академии. (издание 2-е, дополненное) – 2009 г .

Предлагаемые задачи составлены в соответствии с программой по курсу биохимии, рекомендованной МЗ РФ. Сборник предназначен для самостоятельной подготовки студентов, аспирантов, клинических интернов, ординаторов и для самоконтроля знаний по курсу биохимии.

Составители:

Д. Б. н., проф. Ерлыкина Е.И., (общая редакция) д.м.н., проф. Хватова Е.М., к.м.н. Калашников С.П., к.м.н. Загоскин П.П., к.м.н. Рубанова Н.А., к.м.н. Шлапакова Т.И., к.б.н. Семенова Т.С., к.м.н. Якобсон Л.И., к.б.н. Баринова О.В., к.б.н. Кузьмина Е.И., к.б.н. Коновалова О.И., Французова В.П.

Печатается по решению Методической комиссии по естественно-научным дисциплинам (протокол № 4 от 25.03.09 г.).

Коллектив авторов, 2009

Предисловие.

Учебное пособие «Сборник задач по биохимии» составлено коллективом сотрудников кафедры биохимии им. Г.Я. Городисской Нижегородской государственной медицинской академии. Оно предназначено для обучения и самоконтроля знаний студентов, аспирантов клинических интернов и ординаторов.

Задачи в сборнике систематизированы по разделам, соответствующим изучению курса биохимии:

1. Белки и ферменты.

2. Синтез белка.

3. Биологическое окисление. Цикл Кребса.

4. Гормоны.

5. Обмен углеводов.

6. Обмен липидов.

7. Обмен белков.

8. Биохимия печени.

В пособии содержится 146 задач, для решения которых требуется знание структуры соединений, особенностей обмена веществ и его регуляции у здорового человека и при некоторых патологических состояниях.

Решение ситуационных задач способствует интеграции знаний по биохимии с другими фундаментальными и клиническимим дисциплинами, дает возможность получить современное представление о молекулярных основах нарушений при ряде патологических состояний и болезней.

Задачи по курсу «биохимия» тема "белки и ферменты"

Задача 1.

Белки, осуществляющие транспорт молекул или ионов через мембрану, часто классифицируются как трансмембранные белки. Такие белки имеют в своей структуре область, заключенную в липидном бислое мембраны, и области, обращенные внутрь клетки (в цитоплазму) и во внеклеточное пространство. Исходя из классификации аминокислот по полярности радикала, предположите, какие аминокислоты должны преобладать в различных участках данного трансмембранного протеина.

Задача 2.

Найдите, в какой зоне рН (нейтральной, кислой или щелочной) лежит ИЭТ полипептида, состоящего из следующих аминокислотных остатков: арг-гис-глу-цис. В каком направлении будет двигаться данный пептид при разделении пептидов методом электрофореза в буферном растворе с нейтральным значением рН? Как изменится заряд и направление движения пептида в электрическом поле, если в составе пептида аргинин заменить лейцином?

Задача 3.

Известно, что употребление в пищу сырых яиц может вызвать гиповитаминоз витамина Н. В составе яиц содержится белок авидин, который способен взаимодействовать с витамином Н и препятствовать его всасыванию в желудочно-кишечном тракте. Объясните, почему вареные яйца таким эффектом не обладают?

Задача 4.

При длительном приеме антибиотиков или сульфаниламидных препаратов у человека может развиться гиповитаминоз витамина В₆. Чем это может быть обусловлено?

Задача 5.

Изучалась устойчивость двух разных ферментов (гексокиназы и рибонуклеазы) к действию температуры. Выяснилось, что при нагревании ферментов при температуре 50^° в течение 15 минут гексокиназа теряет 70% своей активности, в то время как рибонуклеаза - только 30%. При сравнении структурной организации этих ферментов выяснилось, что рибонуклеаза содержит в своей структуре 4 дисульфидные связи. Исходя из приведенных выше данных, объясните отличия в устойчивости двух ферментов к тепловой денатурации.

Задача 6.

Известно, что некоторые низкомолекулярные органические соединения способны вызывать обратимую денатурацию белка. Одним из таких соединений является конечный продукт азотного обмена - мочевина. Зная структурную формулу этого соединения, объясните механизм денатурирующего действия мочевины. Как можно вернуть белку его нативную конформацию?

NH₂-C-NH₂

II

O

Задача 7.

Соли тяжелых металлов токсичны для живых организмов. Объясните механизм токсического действия данной группы соединений. В качестве первой помощи при отравлении солями тяжелых металлов пострадавшему можно дать выпить сырой яичный белок. Обоснуйте целесообразность таких действий.

Задача 8.

Гистоны - это белки, содержащиеся в ядрах эукариотических клеток. Они прочно связаны с дезоксирибонуклеиновой кислотой, которая содержит много фосфатных групп. Изоэлектрическая точка гистонов очень высока - около 10,8. Какие аминокислотные остатки должны присутствовать в гистонах в относительно больших количествах? Каким образом эти остатки обеспечивают прочное связывание гистонов с ДНК?

Задача 9.

Пептид содержит в своем составе аланин, лизин, пролин, лейцин, валин. В результате реакции пентапептида с динитрофторбнзолом и последующего гидролиза ДНФ-пептида 20% раствором соляной кислоты был получен ДНФ-аланин, а при гидролизе карбоксипептидазой - пролин. В триптическом гидролизате найдены два пептида: вал-про и лиз-вал. Напишите первичную структуру данного пептида, основываясь на совокупности приведенных данных.

Задача 10.

Фермент изоцитратдегидрогеназа катализирует реакцию превращения изоцитрата в α-кетоглутарат. АТФ является отрицательтным эффектором фермента, а АДФ - его положительным эффектором. Объясните механизм регуляции фермента. Дайте графическое изображение кинетики данной ферментативной реакции.

Задача 11.

Витамины А и D можно применять сразу за один прием в таком количестве, которого достаточно для поддержания их уровня в течение нескольких недель, витамины же группы В необходимо принимать значительно чаще. Почему?

Задача 12.

Метанол - очень токсичное соединение: прием внутрь 30 мл метанола может привести к смерти. Такая токсичность обусловлена действием формальдегида - продукта его превращения. Метанол окисляется под действием фермента печени - алкогольдегидрогеназы. Один из методов лечения при отравлении метанолом состоит в том, что больному назначают внутрь или внутривенно этанол в дозах, которые вызывают интоксикацию у здорового человека. Объясните, почему такое лечение эффективно?

Задача 13.

Ацетилхолинэстераза содержится, в основном, в печени, поджелудочной железе и эритроцитах крови. Синтез этого фермента происходит в печени. Используя эти данные, объясните причины снижения активности ацетилхолинэстеразы крови у больного с заболеванием печени и у больного с отравлением дихлофосом.

Задача 14.

Фермент лактатдегидрогеназа (ЛДГ) имеет 5 изоферментов и катализирует обратимую реакцию превращения пирувата в лактат. В таблице приведены величины Км для пирувата. В культуре клеток показано, что при снижении парциального давления кислорода в тканях повышается синтез М-субъединиц, а синтез Н-субъедниц практически не меняется. Объясните роль изоферментов ЛДГ в регуляции метаболизма. Как меняется состав изоферментов ЛДГ при недостатке кислорода? В каком направлении идет лактатдегидрогеназная реакция в этих условиях?

ИЗОФЕРМЕНТЫ	Км
ЛДГ1 (Н4)	8,9х10-3М
ЛДГ3 (Н2М2)	5,2х10-3М
ЛДГ5 (М4)	3,2х10-3М

Задача 15.

Если в систему, в которой содержится фермент гликогенсинтаза в активном состоянии, добавить фермент киназу гликогенсинтазы и достаточное количество АТФ, то фермент потеряет свою первоначальную активность. В чем причина снижения активности гликогенсинтазы? Какие условия необходимы, чтобы вернуть ферменту его активность?

Задача 16.

Эффективно ли использовать электрофорез при разделении следующих тетрапептидов:

цис-лей-гли-тир и гис-арг-лиз-ала.