ВОпросы к Работе.LECH

7.Связь уникальной организации белковой молекулы с ее нативными свойствами.

8.Отличие белков от пептидов. Физико-химические и биологические критерии.

9.Специфические реакции на белки. Качественные цветные реакции и реакции осаждения. Принцип методов.

10.Представители глобулярных белков. Особенности их структурной организации.

11.Представители фибриллярных белков. Особенности их структурной организации.

12.Понятие о денатурации. Факторы, вызывающие денатурацию. Признаки денатурации.

13.Факторы устойчивости белков в растворах. Методы обратимого и необратимого осаждения белков.

14.Методы выделения и очистки белков (гомогенизация, экстракция, высаливание, диализ, ионообменная хроматография, гельхроматография, электрофорез).

15.Методы изучения структуры белков (гидролиз, спектрополяриметрия, УФспектрофотометрия, ИК-спектрофотометрия, электронная микроскопия, хроматография, рентгеноструктурный анализ, электрофорез).

16.Классификация сложных белков.

17.Структурная организация гликопротеинов. Тип связи простетической группы с белком. Биологические функции. Представители.

18.Структурная организация протеогликанов. Распространение в организме. Биологические функции.

19.Классификация и свойства липопротеинов. Структурные компоненты небелковой части. Характер связи с белком.

20.Характеристика липопротеинов плазмы крови.

21.Функции плазменных липопротеинов.

22.Липопротеины клеточных мембран. Структура и функции.

23.Фосфопротеины. Особенности структуры. Характер связи небелковой части с белком. Представители. Биологические функции.

24.Структурная организация хромопротеинов. Классификация. Представители.

25.Гемопротеины. Строение гема, характер связи с белком. Представители, их биологические функции.

26.Гемоглобин, структура и функции. Типы гемоглобинов. Отличие от миоглобина.

27.Представители геминовых ферментов. Их биологическая роль.

28.Флавопротеины. Структура и функции. Представители.

29.Металлофлавопротеины. Структура. Представители.

30.Представление о структуре ДНК и РНК. Природа белкового компонента. Локализация в клетке.

31.Общая характеристика нуклеиновых кислот (ДНК и РНК). Физико-химические свойства нуклеиновых кислот. Денатурация и реактивная гибридизация и ее практическое значение.

32.Характеристика белков, входящих в состав ДНК и РНК. Природа химической связи между белком и простетической группой в нуклеопротеинах.

33.Компоненты нуклеиновых кислот. Сходство и различие в компонентах РНК и ДНК. Понятие о минорных основаниях и их роль в функционировании ДНК и РНК.

34.Нуклеотиды – структурные блоки нуклеиновых кислот. Свободные нуклеотиды и их биологическое значение.

35.Строение и уровни организации ДНК. Работы Чаргаффа, Уотсона, Крика. Природа сил, поддерживающих макромолекулярную структуру ДНК.

36.Биологическая роль нуклеиновых кислот (ДНК, мРНК, рРНК, тРНК).

37.Строение и уровни организации РНК. Классы РНК, их биологическая роль.

38.Вторичная структура ДНК (написать фрагмент двойной спирали). Работы Уотсона и Крика (1953). Характеристика двойной спирали.

39.тРНК, специфика их структурной организации и биологическая роль.

40.Строение рибосом и значение мРНК.

41.Проанализировать схему полного гидролиза ДНК.

42.Структурная организация ДНК в хромосомах (понятие о нуклеосомах, привести схему ее строения).

43.Пуриновые и пиримидиновые основания, входящие в состав нуклеиновых кислот. Понятие о нуклеотидах и нуклеозидах.

44.мРНК, строение и функция, локализация в клетке.

V. Литература.

Основная литература:

1.Лекции по теме «Белки».

2.Кушманова С.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. М., 1989.

3.Березов Т.Т. Коровкин В.Ф., Биологическая химия. М. «Высшая школа», 1998.

4.Березов Т.Т. Коровкин В.Ф., Биологическая химия. М. «Высшая школа», 2002.

5.Николаев А.Я. Биологическая химия. М. «Высшая школа», 1989.

6.Николаев А.Я. Биологическая химия. М. «Высшая школа», 2004.

Дополнительная литература:

1.Строев В.А. Биологическая химия. М., 1986.

2.Биохимия. Под ред. Северина Е.С., М., 2003.

3.Василенко Ю.К. Биологическая химия, Пятигорск, 2005.

4.Ленинджер А. Основы биохимии, М. «Мир», 1985.

5.Основы биохимии. Под редакцией проф. А.А. Анисимова, М. «Высшая школа», 1986.

6.Мусил Я., Новакова О., Кунц К. Современная биохимия в схемах, «Мир», М. 1981.

7.Справочник. Лабораторные методы исследования в клинике. Под редакцией проф. В.В. Меньшикова. М. Медицина, 1987.

8.Марри Р. и соавт. Биохимия человека. М. 1999.

9.Эллиот В., Эллиот Д. Биохимия и молекулярная биология. М. 1999.

Методическую разработку составили ассистенты Фомина Н.Ю., Меркулова Е.П.

Методическая разработка обсуждена на кафедральном совещании, протокол № 6 от

25 ноября 2006 г.

Форма №6

Министерство здравоохранения и социального развития РФ

САРАТОВСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ

«УТВЕРЖДАЮ»

Зав. кафедрой биохимии

___________________

д.м.н., профессор В.Б. Бородулин

27 ноября 2006 г.

МЕТОДИЧЕСКАЯ РАЗРАБОТКА к практическим занятиям со студентами

2 курса лечебного факультета Дисциплина: биологическая химия

Тема занятия: Ферменты. Влияние температуры и рН на активность ферментов

I. Целевые задачи

1.Цель занятия: Изучить химическую природу ферментов и их строение, влияние рН и температуры среды на их активность

2.Студент должен знать специфику строения ферментов - сложных белков; классификацию ферментов, характеристику функциональных центров ферментов

3.Студент должен уметь при помощи специфических реакций получить доказательства влияния температуры и рН на активность амилазы слюны.

Ознакомиться с принципами и методами выделения и идентификации ферментов

II. Необходимый исходный уровень знаний.

а) тестовый контроль 15 билетов по 10 вопросов с одним правильным ответом б) проверка внеаудиторной самостоятельной работы в) фронтальный опрос - разбор учебных элементов занятия.

III. Объекты изучения (наглядные пособия, оснащение).

1)Раствор слюны как источник фермента амилазы.

2)Раствор крахмала – субстрат для действия амилазы.

3)Раствор Люголя как источник йода для выявления продуктов реакций.

4)Наглядные пособия:

а) Схема активного центра ферментов.

б) Схема ферментативного гидролиза крахмала амилазой слюны. в) Табл.: «Классификация ферментов»

5) Оснащение:

а) Необходимые реагенты для приготовления буферных растворов. б) Термостаты с различным температурным режимом.

IV. Контрольные вопросы.

1.В состав активного центра фермента входят аминокислоты: асп, глу, три, фен. В какой среде радикалы этих аминокислот будут максимально ионизированы?

2.Активный центр фермента представлен аминокислотами арг, тир, гис. При каком значении рН активность фермента будет угнетена?

3.В какой класс ферментов входят ферменты киназного действия?

4.Для действия каких ферментов необходимо наличие АТФ как источника энергии?

5.Ферменты какого класса присоединяют воду без расщепления субстрата?

6.Ферменты какого класса присоединяют воду по месту разрыва субстрата? Напишите реакцию гидролиза мальтозы на две молекулы глюкозы. Укажите подкласс фермента.

7.Напишите формулы глюкозы и фруктозы. Ферменты какого класса способны превращать глюкозу во фруктозу.

8.Фермент пепсин, вырабатываемый слизистой желудка, действует при рН=2,0- 2,5. Какова будет его активность в нейтральной среде?

9.Ферменты животных тканей наиболее активны при температуре 370С. Как будет меняться их активность при охлаждении тела?

10.Какбудетвлиятьнаактивностьферментовмышечнойтканитемпературы20, 37, 700С?

V. Литература.

Основная литература:

1.Лекции по теме «Ферменты».

2.Кушманова С.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. М., 1989.

3.Березов Т.Т. Коровкин В.Ф., Биологическая химия. М. «Высшая школа», 1998.

4.Березов Т.Т. Коровкин В.Ф., Биологическая химия. М. «Высшая школа», 2002.

5.Николаев А.Я. Биологическая химия. М. «Высшая школа», 1989.

6.Николаев А.Я. Биологическая химия. М. «Высшая школа», 2004.

Дополнительная литература:

1.Строев В.А. Биологическая химия. М., 1986.

2.Биохимия. Под ред. Северина Е.С., М., 2003.

3.Василенко Ю.К. Биологическая химия, Пятигорск, 2005.

4.Ленинджер А. Основы биохимии, М. «Мир», 1985.

5.Основы биохимии. Под редакцией проф. А.А. Анисимова, М. «Высшая школа», 1986.

6.Мусил Я., Новакова О., Кунц К. Современная биохимия в схемах, «Мир», М. 1981.

7.Справочник. Лабораторные методы исследования в клинике. Под редакцией проф. В.В. Меньшикова. М. Медицина, 1987.

8.Марри Р. и соавт. Биохимия человека. М. 1999.

9.Эллиот В., Эллиот Д. Биохимия и молекулярная биология. М. 1999.

Методическую разработку составил ассистент Денисова С.Г.

Методическая разработка обсуждена на кафедральном совещании, протокол № 6 от

25 ноября 2006 г.

Форма №6

Министерство здравоохранения и социального развития РФ

САРАТОВСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ

«УТВЕРЖДАЮ»

Зав. кафедрой биохимии

___________________

д.м.н., профессор В.Б. Бородулин

27 ноября 2006 г.

МЕТОДИЧЕСКАЯ РАЗРАБОТКА к практическим занятиям со студентами

2 курса лечебного факультета Дисциплина: биологическая химия

Тема занятия: Общие свойства ферментов. Специфичность ферментов. Влияние активаторов и ингибиторов на активность ферментов.

I. Целевые задачи

1.Цель занятия: Изучить вопросы организации ферментов, механизм их действия и факторы, регулирующие активность ферментов.

2.Студент должен знать физико-химические и химические параметры, влияющие на активность ферментов, современную теорию ферментативного катализа, лекарственные препараты – ингибиторы ферментов.

3.Студент должен уметь при помощи специфических реакций получить доказательства действия ингибиторов и активаторов регулирующего активность амилазы слюны, а также исследовать специфичность амилазы, сахаразы, уреазы.

II. Необходимый исходный уровень знаний.

а) тестовый контроль 14 билетов по 10 вопросов с одним правильным ответом б) проверка внеаудиторной самостоятельной работы в) фронтальный опрос - разбор учебных элементов занятия.

III. Объекты изучения (наглядные пособия, оснащение).

1)Раствор слюны как источник фермента амилазы.

2)Водный раствор дрожжей – источник фермента сахаразы.

3)Раствор соевой муки – источник фермента уреазы.

4)Растворы субстратов – крахмала, сахарозы, мочевины, тиомочевины.

5)Наглядные пособия:

а) Таблица «Строение активного центра пепсина». б) Схема ферментативного гидролиза крахмала.

6) Оснащение:

а) Необходимые реагенты

б) Термостат на 37 оС.

в) Газовая горелка для проведения пробы Троммера.

IV. Контрольные вопросы.

1.Написать уравнение реакций гидролиза крахмала, сахарозы, мочевины, катализируемых соответствующими ферментами. Указать, к какому классу и подклассу относятся амилаза, сахараза, уреаза.

2.Молекула фермента карбоксипептидазы состоит из одной полипептидной цепи, содержащей 307 аминокислотных остатков. Три главные каталитические группы этого фермента – аргинин-145, тирозин-248 и глутаминовая кислота-270 (номер указывает положение аминокислоты от начала полипептидной цепи). Если для каталитической реакции необходимы только три эти группы, то зачем нужны остальные аминокислоты?

3.При приеме внутрь 30 мл метанола возможен летальный исход. Метанол в организме под действием фермента алкогольдегидрогеназы превращается в формальдегид, который является сильным ядом и обуславливает токсические свойства метанола:

Выберите вещество, которое может использоваться для лечения отравлений метанолом, объясните механизм терапевтического эффекта:

Основная литература:

1.Лекции по теме «Общие свойства ферментов. Специфичность».

2.Кушманова С.Д., Ивченко Г.М. Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии. М., 1989.

3.Березов Т.Т. Коровкин В.Ф., Биологическая химия. М. «Высшая школа», 1998.

4.Березов Т.Т. Коровкин В.Ф., Биологическая химия. М. «Высшая школа», 2002.

5.Николаев А.Я. Биологическая химия. М. «Высшая школа», 1989.

6.Николаев А.Я. Биологическая химия. М. «Высшая школа», 2004.

Дополнительная литература:

1.Строев В.А. Биологическая химия. М., 1986.

2.Биохимия. Под ред. Северина Е.С., М., 2003.

3.Василенко Ю.К. Биологическая химия, Пятигорск, 2005.

4.Ленинджер А. Основы биохимии, М. «Мир», 1985.

5.Основы биохимии. Под редакцией проф. А.А. Анисимова, М. «Высшая школа», 1986.

6.Мусил Я., Новакова О., Кунц К. Современная биохимия в схемах, М. «Мир», 1981.

7.Справочник. Лабораторные методы исследования в клинике. Под редакцией проф. В.В. Меньшикова. М. Медицина, 1987.

8.Марри Р. и соавт. Биохимия человека. М. 1999.

9.Эллиот В., Эллиот Д. Биохимия и молекулярная биология. М. 1999.

Методическую разработку составил ассистент Денисова С.Г.

Методическая разработка обсуждена на кафедральном совещании, протокол № 6 от

25 ноября 2006 г.

Форма №6

Министерство здравоохранения и социального развития РФ

САРАТОВСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ

«УТВЕРЖДАЮ»

Зав. кафедрой биохимии

___________________

д.м.н., профессор В.Б. Бородулин

27 ноября 2006 г.

МЕТОДИЧЕСКАЯ РАЗРАБОТКА к практическим занятиям со студентами

2 курса лечебного факультета Дисциплина: биологическая химия

Тема занятия: Энзимология, энзимодиагностика, энзимотерапия.

I. Целевые задачи

1.Цель занятия: Изучить основные направления клинической ферменталогии (энзимодиагностика, энзимопатии, энзимотерапия).

2.Студент должен знать основные принципы энзимодиагностики и энзимотерапии, клинико-диагностическое значение определения активности некоторых ферментов.

3.Студент должен уметь определить активность лактатдегидрогеназы и креатинфосфокиназы.

II. Необходимый исходный уровень знаний.

а) тестовый контроль 10 билетов по 10 вопросов с одним правильным ответом б) проверка внеаудиторной самостоятельной работы в) фронтальный опрос - разбор учебных элементов занятия.

III. Объекты изучения (наглядные пособия, оснащение).

1)Сыворотка крови для определения активности лактатдегидрогеназы, креатинфосфокиназы, трансаминаз.

2)Наглядные пособия:

а) Таблица «Перечень индикаторных ферментов».

б) Формульный материал для иллюстрации ферментативных реакций. в) Калибровочные графики для определения активности ферментов.

3) Оснащение:

а) Необходимые реагенты б) Термостат на 37 оС.

в) Фотоэлектрокалориметр.

IV. Контрольные вопросы.

1.У больного, поступившего на обследование в терапевтическую клинику, было проведено исследование активности общей ЛДГ на 2й, 4й и 6й дни пребывания в стационаре. В течение первой недели заболевания показатели были на верхней границе нормы; на 8й день активность ЛДГ увеличилась в 2,5 раза по сравнению с нормой.

Какой анализ ЛДГ необходимо произвести для уточнения диагноза? Определение активности какого фермента необходимо провести для исключения диагноза – инфаркт миокарда?

2.В кардиологическую клинику поступили двое больных с жалобами на боли в области сердца. ЭКГ-обследование не выявило значительных отклонений от нормы, биохимические исследования показали:

Показатели какого больного свидетельствуют о нарушении работы миокарда?

3.В клинику на обследование поступили двое больных с проявлениями желтухи (желтушность склер, кожи) и повышенными показателями билирубина в крови. У одного из больных было выявлено резкое увеличение активности трансаминаз (АсАТ

в3 раза, АлАТ в 4 раза выше нормы). Показатели активности трансаминаз у второго больного не отличались от нормы.

Укакого больного имеются данные за заболевание вирусным гепатитом?

4.Больной с переломом костей голени поступил в травматологическое отделение больницы. Определение активности какого фермента необходимо для контроля за процессом восстановления костной ткани?

5.Больной поступил в терапевтическое отделение с острыми болями в животе. «Острый живот» может наблюдаться при холецистите, панкреатите, аппендиците, кишечной колике.

Определение активности каких ферментов в сыворотке крови позволит выявить или исключить заболевание поджелудочной железы?

V. Литература.

Основная литература:

1.Лекции по теме «Ферменты».

2.Блок информации «Значение определения активности ферментов в клинической практике.

3.Березов Т.Т. Коровкин В.Ф., Биологическая химия. М. «Высшая школа», 1998.

4.Березов Т.Т. Коровкин В.Ф., Биологическая химия. М. «Высшая школа», 2002.

5.Николаев А.Я. Биологическая химия. М. «Высшая школа», 1989.

6.Николаев А.Я. Биологическая химия. М. «Высшая школа», 2004.

Дополнительная литература:

1.Строев В.А. Биологическая химия. М., 1986.

2.Биохимия. Под ред. Северина Е.С., М., 2003.

3.Василенко Ю.К. Биологическая химия, Пятигорск, 2005.

4.Ленинджер А. Основы биохимии, М. «Мир», 1985.

5.Основы биохимии. Под редакцией проф. А.А. Анисимова, М. «Высшая школа», 1986.

6.Мусил Я., Новакова О., Кунц К. Современная биохимия в схемах, М. «Мир», 1981.

7.Справочник. Лабораторные методы исследования в клинике. Под редакцией проф. В.В. Меньшикова. М. Медицина, 1987.

8.Марри Р. и соавт. Биохимия человека. М. 1999.

9.Эллиот В., Эллиот Д. Биохимия и молекулярная биология. М. 1999.

Методическую разработку составил ассистент Денисова С.Г.

Методическая разработка обсуждена на кафедральном совещании, протокол № 6 от

25 ноября 2006 г.

Форма №6

Министерство здравоохранения и социального развития РФ

САРАТОВСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ

«УТВЕРЖДАЮ»

Зав. кафедрой биохимии

___________________

д.м.н., профессор В.Б. Бородулин

27 ноября 2006 г.

МЕТОДИЧЕСКАЯ РАЗРАБОТКА к практическим занятиям со студентами

2 курса лечебного факультета Дисциплина: биологическая химия

Тема занятия: Витамины, структура и биологическая роль.

I. Целевые задачи

1.Цель занятия: Изучить простые и сложные ферменты, роль витаминов как кофакторов ферментов и их значение для нормальной жизнедеятельности организма.

2.Студент должен знать функциональную классификацию витаминов, структуру и признаки гиповитаминозов А, Д, В1, РР, В2, В6, С, связь витаминов с ферментами, антивитамины.

3.Студент должен уметь количественно определять содержание витамина С в моче, качественными реакциями открывать вышеупомянутые витамины.

II. Необходимый исходный уровень знаний.

а) тестовый контроль 15 билетов по 10 вопросов с одним правильным ответом б) проверка внеаудиторной самостоятельной работы в) фронтальный опрос - разбор учебных элементов занятия.

III. Объекты изучения (наглядные пособия, оснащение).

Таблицы по разным группам витаминов

IV. Контрольные вопросы.

1.Больному необходимо активизировать окислительно-восстановительные и энергетические процессы. Какие витамины необходимо назначить в курсе лечения такого больного? Объясните почему?

2.Врач предполагает наличие гиповитаминоза С у больного. Как можно провести биохимическую диагностику гиповитаминоза С у больного?

3.Почему больным с проявлением гиповитаминоза В1 рекомендуется ограничить потребление углеводов?