7. Белки их строение, функции и значение.

Аминокислоты

В клетках и тканях встречается свыше 170 различных аминокислот. В составе белков обнаруживаются лишь 26 из них; обычными же компонентами белка можно считать лишь 20 аминокислот.

Растения синтезируют все необходимые им аминокислоты из более простых веществ. В отличие от них животные не могут синтезировать все аминокислоты, в которых они нуждаются; часть из них они должны получать в готовом виде, т. е. с пищей. Эти последние принято называть незаменимыми аминокислотами. Следует, однако, подчеркнуть: название «незаменимые» вовсе не означает, что эти аминокислоты в качестве компонентов животных белков в чем-то важнее остальных. «Незаменимы» они лишь в том смысле, что организм животного не способен их синтезировать.

Часть аминокислот синтезируются в самом организме человека, но существует, как известно, 10 незаменимых аминокислот (валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин, гистидин и аргинин), синтез которых в организме невозможен. Незаменимые аминокислоты поступают в организм в составе белков пищи. Отсутствие или недостаток незаменимых аминокислот приводит к остановке роста, падению массы, нарушениям обмена веществ, при острой недостаточности — к гибели организма.

Белки, в которых содержится достаточное количество таких аминокислот, называют полноценными. Лишь белки немногих растений (семена бобовых) приближаются по аминокислотному составу к животным белкам.

Белки

Белки - это сложные органические соединения, состоящие из углерода, водорода, кислорода и азота.

В некоторых белках содержится еще и сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь. Молекулы белков - цепи, построенные из аминокислот, - очень велики; это макромолекулы, молекулярная масса которых колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов. В природных белках встречаются двадцать различных аминокислот. Потенциально разнообразие белков безгранично, поскольку каждому белку свойственна своя особая аминокислотная последовательность, генетически контролируемая, т.е. закодированная в ДНК клетки, вырабатывающей данный белок. Белков в клетках больше, чем каких бы то ни было других органических соединений: на их долю приходится свыше 50% общей сухой массы клеток. Они - важный компонент пищи животных и могут превращаться в животном организме как в жир, так и в углеводы. Большое разнообразие белков позволяет им выполнять в живом организме множество различных функций, как структурных, так и метаболических.

Классификация белков

Сложность строения белковых молекул и чрезвычайное разнообразие их функций крайне затрудняют создание единой четкой классификации белков на какой-либо одной основе. В табл. приведены три разные классификации белков, основанные на различных их характеристиках.

Структура белков

Каждому белку свойственна своя особая геометрическая форма, или конформация. При описании трехмерной структуры белков рассматривают обычно четыре разных уровня организации.

Первичная структура

Под первичной структурой белка понимают число и последовательность аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями в полипептидной цепи. Первые исследования по выяснению аминокислотной последовательности белков были выполнены в Кембриджском университете Ф. Сэнгером, дважды удостоенным за свои работы Нобелевской премии. Сэнгер работал с гормоном инсулином, и это был первый белок, для которого удалось выяснить аминокислотную последовательность. Работа заняла ровно 10 лет (1944-1954 гг.). В молекулу инсулина входит 51 аминокислота, а молекулярная масса этого белка равна 5733. Молекула состоит из двух полипептидных цепей, удерживаемых вместе дисульфидными мостиками.

Рис. 5.33. Первичная структура лизоцима. Лизоцим-это фермент, обнаруженный во многих тканях и секретах человеческого тела, в растениях и яичном белке. Этот фермент катализирует разрушение клеточных стенок бактерий. Молекула лизоцима состоит из одной пол и пептидной цепи, в которую входит 129 аминокислотных остатков. В молекуле имеется четыре внутри цепочечных дисульфидных мостика.

В настоящее время большая часть работ по определению аминокислотных последовательностей автоматизирована, и теперь первичная структура известна уже для нескольких сотен белков. В организме человека свыше 10 000 различных белков, и все они построены из одних и тех же 20 стандартных аминокислот. Аминокислотная последовательность белка определяет его биологическую функцию. В свою очередь эта аминокислотная последовательность однозначно определяется нуклеотидной последовательностью ДНК. Замена одной - единственной аминокислоты в молекулах данного белка может резко изменить его функцию, как это наблюдается, например, при так называемой серповидноклеточной анемии.

Интересные данные могут быть получены в результате анализа аминокислотных последовательностей гомологичных белков, принадлежащих разным биологическим видам; такие данные позволяют судить о возможном таксономическом родстве между этими видами.

Вторичная структура

Для всякого белка характерна помимо первичной еще и определенная вторичная структура. Обычно белковая молекула напоминает растянутую пружину. Это так называемая а-спираль, стабилизируемая множеством водородных связей, возникающих между находящимися поблизости друг от друга СО- и NH-группами. Атом водорода NH-группы одной аминокислоты образует такую связь с атомом кислорода СО-группы другой аминокислоты, отстоящей от первой на четыре аминокислотных остатка (считая вдоль цепи назад) (рис. 5.34 Рис. 5.34. Структура a-спирали. А. Показаны a-атомы углерода. Соединяющая их линия описывает а-спираль. Б. Модель а-спирал и из стержней и шариков. В. Часть а-спирал и в растянутом виде. Спираль стабилизируется водородными связями.). Рентгеноструктурный анализ показывает, что на один виток спирали приходится 3,6 аминокислотного остатка.

Третичная структура

У большинства белков полипептидные цепи свернуты особым образом в компактную глобулу. Способ свертывания полипептидных цепей глобулярных белков называется третичной структурой. Третичная структура поддерживается уже обсуждавшимися выше связями трех типов - ионными, водородными и дисульфидными, а также гидрофобными взаимодействиями. В количественном отношении наиболее важны именно гидрофобные взаимодействия; белок при этом свертывается таким образом, чтобы его гидрофобные боковые цепи были скрыты внутри молекулы, т.е. защищены от соприкосновения с водой, а гидрофильные боковые цепи, наоборот, выставлены наружу.

Четвертичная структура.

Многие белки с особо сложным строением состоят из нескольких полипептидных цепей, удерживаемых в молекуле вместе за счет гидрофобных взаимодействий, а также при помощи водородных и ионных связей. Способ совместной упаковки и укладки этих полипептидных цепей называют четвертичной структурой белка. Четвертичная структура имеется, например, у гемоглобина. Его молекула состоит из четырех отдельных полипептидных цепей двух разных типов: из двух а-цепей и двух р-цепей. Две а-цепи содержат по 141 аминокислотному остатку, а две Р-цепи-по 146 остатков. Полную структуру гемоглобина определили Кендрью и Перуц (Kend-rew, Perutz).

Некоторые вирусы, например вирус мозаики табака, имеют белковую оболочку, состоящую из многих полипептидных цепей, упакованных высокоупорядоченным образом.

Рис. 5.39. Структура гемоглобина. Молекула состоит из четырех полипептидных цепей: двух a-цепей и двух fi-цепей. С каждой цепью связанаодна группа тема, к которой присоединяется молекула кислорода. Гемоглобин - пример белка, состоящего из отдельных субьединиц, т. е. обладающего четвертичной структурой.