6. Строение и биологическая ценность белков

Первая теория строения белков была предложена Мульдером, ее поддерживали Берцелиус, Либих, Дюма. Она называлась "теория протеина" и предполагала, что белки состоят из минимальных структурных единиц - "протеинов". Данилевский в 80-х годах XIX в. Доказал, что белки состоят из аминокислот, соединенных такими же связями, как в биурете: RNHCONHCOR. В начале XX в. Была разработана пептидная теория (Эмиль Фишер, Курциус, Гофмейстер) и ее положения были подтверждены синтезом пептидов. Итак, сейчас мы можем дать такое определение белкам: "Белки – высокомолекулярные природные полимеры, состоящие из аминокислот,, соединенных пептидными связями".

Размеры белковых молекул в среднем составляют 5-6 нм, а мол. Масса от 5000 до 500000 дальтон. Белки растворимы в воде и сольватированы (окружены молекулами воды), несут определенный заряд – в зависимости от аминокислотного состава – и имеют определенную изоэлектрическую точку.

Белки находятся в природном, или нативном состоянии, если они имеют определенное строение, окружены молекулами воды (сольватированы) и не находятся в нейтральном состоянии. Если нарушается природная структура белка, то наступает его денатурация. В этом случае нарушается нативная структура белка под влиянием таких факторов как высокая температура, органические растворители, сильные кислоты или основания, соли тяжелых металлов.

Классификация белков

а) По составу: простые белки (состоят только из АК), сложные белки включают кроме АК, другие компоненты.

б) По строению белковых молекул: глобулярные (иммуноглобулины, гемоглобин, ферменты) и фибриллярные (коллаген, кератин, фиброин).

Структура белковых молекул имеет 4 уровня организации

- первичная структура – последовательность АК в полипептидной цепи,

- вторичная структура – расположение полипептидных цепей в виде спирали или в виде складочных структур, которые поддерживаются, в основном, водородными связями,

- третичная структура – трехмерное расположение полипептидной цепи в пространстве, при этом возможно множество конформаций белковой молекулы, эта структура поддерживается водородными, ионными, гидрофобными связями,

- четверичная структура – комплекс нескольких полипептидных цепей (субъединиц), связанных водородными, ванн-дер-ваальсовыми и другими нековалентными взаимодействиями.

Для структуры белков очень важно такое понятие как конформация, то есть форма молекулы, в которой пространственное расположение групп изменяется благодаря свободному вращению вокруг простых сигма-связей, при этом сохраняется порядок связей, их длина.

Биологическая ценность белков пищевых продуктов зависит от соотношения в них незаменимых аминокислот, которые не могут синтезироваться в организме и должны поступать только с пищей.

Незаменимых аминокислот восемь – лизин, метионин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин, треонин, валин.

Особо дефицитными являются лизин, метионин и триптофан. Потребность взрослого человека а лизине – 3-5 г в сутки; недостаток его в организме приводит к нарушению роста, кровообращения, уменьшению содержания гемоглобина в крови. Метионин участвует в обмене жиров и фосфолипидов, является наиболее сильным липотропным средством, участвует в обмене витаминов B₁₂ и фолиевой кислоты. Триптофан способствует росту, образованию гемоглобина, участвует в процессе восстановления тканей. Потребность организма в метионине и триптофане составляет в среднем по 1 г в сутки.

Фенилаланин участвует в обеспечении функции щитовидной железы и надпочечников. Лейцин, изолейцин и треонин влияют на процессы роста. При неностатке лейцина уменьшается масса тела, возникают изменения в почках и щитовидной железе. Недостаток валина приводит к расстройству координации движений.

К частично заменимым аминокислотам относят аргинин и гистидин, так как в организме они синтезируются довольно медленно. Недостаточное потребление аргинина и гистидина с пищей у взрослого человека в целом не сказывается на развитии, однако может возникнуть экзема или нарушиться синтез гемоглобина. В аргинине и гистидине особенно нуждается молодой организм.

Отсутствие в пищи хотябы одной незаменимой аминокислоты вызывает отрицательный азотистый баланс, нарушение деятельности центральной нервной системы, остановку роста и тяжелые клинические последствия типа авитаминоза. Нехватка одной незаменимой аминокислоты приводит к неполному усвоению других. Данная закономерность подчиняется закону Либиха, по которому развитие живых организмов определяется тем незаменимым веществом, которое присутствует в наименьшем количестве.

Эксперты ФАО считают, что в 1 г пищевого белка должно содержаться (в идеальном варианте) следующее количество незаменимых аминокислот, мг: изолейцин – 40; лейцин – 70; лизин – 55; метионин и цистин – 35; фенилаланин и тирозин – 60; триптофан – 10; треонин – 40; валин – 50. Заменимые аминокислоты также выполняют в организме разнообразные функции и играют не меньшую роль, чем незаменимые. Так, например, глутаминовая кислота является единственной кислотой, поддерживающей дыхание клеток мозга.

Аминокислоты содержатся во многих продуктах растительного и животного происхождения. Однако содержание аминокислот и соотношение их в белковых продуктах разное.

Для оценки биологической ценности пищевой продукции ее аминокислотный состав сравнивают с аминокислотным составом идеального белка, определяя аминокислотный химический скор.

Одним из доступных способов расчета аминокислотного скора является расчет отношения количества каждой незаменимой аминокислоты в исследуемом белке к количеству этой аминокислоты в идеальном белке:

где АК – любая незаменимая аминокислота.

В идеальном белке аминокислотный скор каждой незаменимой аминокислоты принимается за 100%.

Лимитирующей биологическую ценность аминокислотой считается та, скор которой имеет наименьшее значение, то есть именно эта аминокислота будет определять степень использования данного белка в организме и называется первой лимитирующей аминокислотой. Не все продукты питания полноценны по аминокислотному составу. Наиболее оптимальное соотношение незаменимых аминокислот в продуктах животного происхождения – молоке, мясе, рыбе, яйцах.

Растительные продукты питания дефицитны по отдельным аминокислотам: белок большинства бобовых, по сравнению с идеальным белком содержит лишь около 60-80% метионина и цистина, белок пшеницы – около 60 % лизина.

Показатели биологической ценности белков необходимо учитывать при составлении рационов питания, взаимно дополняя лимитирующие аминокислоты. В большей степени этого можно добиться, сочетая растительные и животные белки.

Другой метод определения биологической ценности белков заключается в определении индекса незаменимых аминокислот (ИНАК). Метод представляет собой модификацию метода химического скора (Oser, 1951) и позволяет учитывать количество всех незаменимых аминокислот. Индекс рассчитывается по формуле:

где n – число аминокислот; индексы б,э – содержание аминокислоты в изучаемом и эталонном белке, соответственно.

Таблица 3.4 Биологическая ценность основных пищевых продуктов

Продукт	Лимитирующие аминокислоты и их скор
	первая	вторая
Пшеница	Лиз (58)	Тре (87)
Рожь	Лиз (58)	Тре (76)
Рис	Лиз (70)	Тре (87)
Кукуруза	Лиз (44)	Тре (60)
Соя	Мет + Цис (83)	нет
Горох	Мет + Цис (64)	нет
Картофель	Мет + Цис (70)	нет
Молоко	Мет + Цис (94)	нет
Говядина, птица, рыба	нет	нет

Помимо химических методов на практике широко применяют биологические методы с использованием микроорганизмов и животных. Основными показателями оценки при этом являются привес (рост животных) за определенный период времени, расход белка и энергии на единицу привеса, коэффициенты перевариваемости и отложения азота в теле, доступность аминокислот. Показатель, определяемый отношением привеса животных (в г) к количеству потребляемого белка (в г), разработан П. Осборном (Osborn, 1919) и носит название коэффициента эффективности белка (КЭБ). Для сравнения при определении показателя используют контрольную группу животных со стандартным белком – казеином, в количестве, обеспечивающем в рационе 10% белка. В опытах на крысах эффективность казеинового белка равна 2,5. Каждый из методов имеет как приемущества, так и недостатки.

Наряду с аминокислотным составом биологическая ценность белков определяется и степенью их усвоения после переваривания. Степень переваривания, в свою очередь, зависит от структурных особенностей, активности ферментов, глубины гидролиза в желудочно-кишечном тракте и вида предварительной обработки белков в процессах приготовления пищи (тепловой, гидротермической, в поле СВЧ и т.д.). Так, белки кожи и кератин волос из-за фибриллярной структуры вообще не используются человеком, несмотря на их близкий аминокислотный состав к составу белков тела. Тепловая обработка, разваривание, протирание и измельчение ускоряют переваривание белка, особенно растительного, тогда как нагревание при очень высоких температурах (свыше 100^оC) затрудняет его.

Животные белки имеют более высокую усвояемость, чем растительные. Из животных белков в кишечнике всасывается более 90% аминокислот, а из растительных – только 60-80%. В порядке убывания скорости усвоения белков в желудочно-кишечном тракте пищевые продукты располагаются следующим образом: рыба > молочные продукты > мясо > хлеб > крупы. Одной из причин более низкой усвояемости растительных белков является их взаимодействие с полисахаридами (целлюлозой, гемицеллюлозами), которые затрудняют доступ пищеварительных ферментов к полипептидам.

96