Добавил:
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:

Избранные лекции по спортивной биохимии. Учебное пособие

.pdf
Скачиваний:
0
Добавлен:
12.08.2026
Размер:
1 Мб
Скачать

МИНИСТЕРСТВО СПОРТА РОССИЙСКОЙ ФЕДЕРАЦИИ

СИБИРСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ УНИВЕРСИТЕТ ФИЗИЧЕСКОЙ КУЛЬТУРЫ И СПОРТА

КАФЕДРА МЕДИКО-БИОЛОГИЧЕСКИХ ОСНОВ ФИЗИЧЕСКОЙ КУЛЬТУРЫ И СПОРТА

ИЗБРАННЫЕ ЛЕКЦИИ ПО СПОРТИВНОЙ БИОХИМИИ

Учебное пособие

Допущено Учебно-методическим объединением высших учебных заведений Российской Федерации по образованию в области физической культуры в качестве учебного пособия

для образовательных учреждений высшего профессионального образования, осуществляющих образовательную деятельность по направлению 49.03.01 – «Физическая культура»

Омск 2014

Рецензенты:

д-р биол. наук, профессор кафедры биохимии НГУ им. П. Ф. Лесгафта Э. А. Фактор; д-р мед. наук, профессор О. М. Зуева;

канд. биол. наук, доцент Л. Г. Баймакова.

Избранные лекции по спортивной биохимии : учебное пособие / сост. О. Н. Кудря, Т. А. Линдт. – Омск : Изд-во СибГУФК,

2014. – 132 с.

ISBN 978-5-91930-034-2

Пособие содержит материал лекций по дисциплине «Спортивная биохимия». Подробно изложены следующие разделы: строение мышечной клетки, биохимические основы мышечного сокращения, биоэнергетика мышечной деятельности, биохимические основы воспитания физических качеств, возрастные аспекты адаптации к мышечным нагрузкам, основы питания спортсменов.

Учебное пособие предназначено для студентов, обучающихся по направлению 49.03.01 «Физическая культура» профиль «Спортивная тренировка в избранном виде спорта».

Составители: д-р биол. наук, доцент О. Н. Кудря, ст. преподаватель Т. А. Линдт.

ISBN 978-5-91930-034-2 © ФГБОУ ВПО СибГУФК, 2014

2

СОДЕРЖАНИЕ

Лекция 1

Биохимия мышц и мышечного сокращения . . . . . . . . . . . . . . . . . . 4

Лекция 2

Биоэнергетика мышечной деятельности . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 17

Лекция 3

Биохимические изменения в организме человека при выполнении мышечной работы различной мощности . . . . . 31

Лекция 4

Биохимические особенности утомления и восстановления при мышечной работе . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 45

Лекция 5

Биохимические закономерности адаптации организма в процессе спортивной тренировки

и основные физические качества . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 58

Лекция 6. Часть 1

Биохимические особенности адаптации лиц разного возраста к физическим нагрузкам . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 81

Лекция 6. Часть 2

Биохимические основы питания и его значение в повышении работоспособности спортсменов . . . . . . . . . . . . . 100

Вопросы к зачету . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 121

Примерные темы рефератов . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 123

Варианты контрольных работ для студентов, обучающихся по индивидуальному плану,

и факультета заочного и дистанционного обучения . . . . . . 124

Рекомендуемая литература . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 128

Электронные ресурсы . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 128

Глоссарий . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . . 129

3

ЛЕКЦИЯ 1

БИОХИМИЯ МЫШЦ И МЫШЕЧНОГО СОКРАЩЕНИЯ

План:

1.Строение мышечной клетки.

2.Химический состав мышц.

3.Механохимия мышечного сокращения.

Движение является одним из основных свойств живого. Выполнение этой функции у большинства живых организмов природа поручила мышечной ткани, на долю которой у человека приходится 40–42 % от массы тела. Принято различать три типа мышечной ткани: гладкую, поперечно-полосатую (скелетную) и сердечную (рис. 1).

поперечно-полосатая

гладкая

поперечно-полосатая

скелетная

сердечная

 

Рис. 1. Виды мышечной ткани

Гладкие мышцы построены из одноядерных клеток и покрывают стенки кровеносных сосудов, полых внутренних органов, входят в состав дермы. Сокращаются они медленно и несильно, но долго могут находиться в тонусе.

4

Поперечно-полосатые мышцы имеют многоядерные, сильно вытянутые в длину клетки и образуют скелетную мускулатуру. Они быстро и мощно сокращаются, но не могут долго находиться в тонусе.

Сердечная мышца построена из поперечно-полосатой мышечной ткани и трудится в течение всего периода онтогенеза.

Работа гладких мышц и сердечной мышцы не подчиняется нашему сознанию, и их называют «непроизвольными», работа скелетных мышц контролируется сознанием, и их называют «произвольными».

Выполнение физических упражнений, как правило, связано с перемещением тела в пространстве или фиксацией определенной позы и обеспечивается работой скелетной мускулатуры. Каждая мышца состоит из нескольких тысяч мышечных волокон (клеток), имеющих длину от 0,1 до 2–З см (в портняжной мышце до 12 см) и толщину от 0,01 до 0,2 мм.

Мышечное волокно содержит полный набор органоидов, характерных для любой живой клетки, и, кроме того, имеет органоиды специального назначения – миофибриллы (сократительные волоконца).

Рассмотрим строение органелл, принимающих участие в мышечном сокращении.

Сарколемма ограничивает мышечную клетку и представляет собой двухслойную белково-липидную мембрану, на поверхности которой расположены коллагеновые волокна, обеспечивающие эластичность и прочность, и окончания двигательных нервов, передающие клетке нервный импульс из центральной нервной системы. Сарколемма обладает свойством избирательной проницаемости для различных веществ. Через нее легко проходят низкомолекулярные вещества (вода, глюкоза, молочная и пировиноградная кислоты, кетоновые тела, аминокислоты, короткие пептиды, различные ионы) и не проходят высокомолекулярные вещества (белки, сложные углеводы, жиры, липоиды, молекулы ДНК). Перенос веществ и ионов через сарколемму идет

5

по типу активного транспорта, что позволяет накапливать внутри мышечной клетки ионы калия и органические анионы, а ионы натрия удалять в межклеточное пространство. Разность концентрации различных ионов внутри и вне мышечного волокна способствует формированию электрических зарядов на сарколемме. Изнутри она в покое заряжена отрицательно, а снаружи – положительно. Такое распределение зарядов называется «потенциал покоя» и составляет до 100 мВ.

Саркоплазма заполняет внутреннее пространство мышечной клетки и представляет собой коллоидный раствор белков, гликогена, жиров и других органических соединений. Здесь расположены ядра, митохондрии, рибосомы, саркоплазматический ретикулум (SR), лизосомы, миофибриллы и др., включения: глыбки гликогена, жировые капли, кристаллы органических солей.

Саркоплазматический ретикулум (SR) образует систему трубочек, мембран и пузырьков. Трубочки соединяют все органоиды клетки и могут участвовать как в транспорте веществ, так и в распространении волны возбуждения от сарколеммы внутрь мышечного волокна. В покое SR является депо ионов кальция (Са2+), необходимых при мышечном сокращении.

Кроме того, снаружи к части SR прикреплены рибосомы, на которых и при участии их идет синтез белка. В той же части ретикулума, где нет рибосом, происходит сборка молекул жиров, липидов, гликогена – важнейших энергетических ресурсов мышцы.

Миофибриллы являются сократительными элементами мышцы. Их длина равна длине мышечного волокна, а диаметр составляет около 100–200 мкм. В нетренированных мышцах миофибриллы расположены диффузно, а в тренированных собраны в пучки – поля Конгейма. Каждая миофибрилла имеет поперечную исчерченность из правильно чередующихся темных и светлых дисков, хорошо видных под микроскопом. Темные диски образованы толстыми, а светлые – тонкими протофибриллами.

6

Митохондрии называют энергетическими станциями, т. к. в них вырабатывается 80–90 % всей энергии клетки (в виде АТФ).

По химическому составу мышечное волокно, как и всякая живая клетка, является белковым образованием и содержит 72–80 % воды, 16–21 % белка и только 3–4 % небелковых веществ.

Белковый состав мышц изображен на схеме.

 

 

 

 

 

 

 

 

Белки мышц

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Белки сарколеммы

 

 

 

 

Белки ядер

 

 

 

 

 

Белки митохондрий

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Белки

 

 

Белки других

 

 

 

 

Белки

 

 

 

саркоплазмы

 

 

органелл

 

 

 

миофибрилл

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

Белки сарколеммы: липопротеиды, коллаген, эластин. Они не растворимы в воде, обеспечивают сарколемме избирательную проницаемость для ионов и веществ, а также эластичность и прочность. При мышечном сокращении эластин и коллаген участвуют в формировании в сарколемме упругих сил, которые при расслаблении возвращают мышечную клетку к прежней форме и размерам.

Белки саркоплазмы делят на альбумины и глобулины. Альбумины представлены, в основном, ферментами, регулирующими процессы анаэробного ресинтеза АТФ (ферменты гликолиза, креатинфосфокиназа), и миоглобином – хромопротеидом, окрашенным в красный цвет, который связывает и депонирует кислород в мышечной ткани. К глобулинам относятся ферменты и запасные белки, способные при тренировке преобразовываться в сократительные белки миофибрилл.

Белки ядер извлекаются из мышечной ткани щелочными растворами и относятся к нуклеопротеидам, простетическая группа которых включает остатки молекул ДНК и РНК. Основное значение этих белков – хранение и передача наследственной информации.

7

Белки митохондрий представлены сложными ферментами цикла Кребса, дыхательной цепи и процесса β-окисления жирных карбоновых кислот, т. е. они регулируют процессы аэробного окисления углеводов, липидов и белков.

Белки миофибрилл объединяют миозин, актин, тропомиозин, тропонин, актинины. Это сократительные белки, основными из которых являются миозин и актин.

Миозин – фибриллярный белок с молекулярной массой 470 000 у. е., образует толстые протофибриллы. В его составе, наряду с другими аминокислотами, содержится много цистина, глутаминовой кислоты, лизина, лейцина.

Цистеин является поставщиком свободных сульфгидрильных групп (SH), которые участвуют в формировании головок миозина. В пространстве между головками к молекуле миозина с помощью ионов Mg2+ прикреплены ионы АТФ, которые в покое имеют отрицательный заряд (АТФ2–).

Сульфгидрильные группы позволяют миозину при мышечном сокращении выполнять две функции:

1)Сократительную – т. к. они образуют с молекулами актина актомиозиновый комплекс, способный выполнять механическую работу.

2)Регуляторную – т. к. в качестве фермента, который называется миозиновая АТФ-аза, регулируют реакцию расщепления АТФ, протекающую по схеме:

миозиновая АТФ-аза

АТФ АДФ + Н3РО4 + 8–10 ккал (~ 40 кДж)

Химическая энергия АТФ при этом превращается в механическую работу мышцы.

Актин имеет молекулярную массу 46 000 у. е. и образует тонкие протофибриллы. Он существует в двух способных переходить друг в друга формах: глобулярный (Г-актин) и фибриллярный (Ф-актин). Активные центры актина в покое содержат

8

отрицательно заряженные ионы АДФ. При мышечной деятельности в присутствии ионов К+ и Mg2+ Г-актин переходит в Ф-актин, который легко объединяется с миозином. В покое молекулы миозина и актина между собой не взаимодействуют (рис. 2).

Головка

Миозин

Актин

Активный центр

Рис. 2. Состояние актиновых и миозиновых нитей в расслабленной мышце

Расположение молекул миозина и актина внутри миофибриллы подчиняется закономерности, рассмотренной ниже.

Толстые протофибриллы упорядоченно и свободно лежат в матриксе миофибриллы, многократно повторяясь по ее длине. В середине толстых нитей имеется небольшое вздутие, а в обе стороны от него расположены головки миозина, содержащие сульфгидрильные группы. Концы толстых нитей с обеих сторон заходят в зону тонких нитей на 1/3 их длины. Тонкие нити также лежат упорядоченно, многократно повторяясь по длине миофибриллы, но посередине они пересечены мембраной (Z), которая соединяет их между собой и прикреплена с обеих сторон к оболочке миофибриллы (рис. 3).

Расстояние между двумя ближайшими мембранами называется саркомер.

Длина саркомера обусловлена генетически и в ходе спортивной тренировки любой направленности не изменяется.

Тропонин и тропомиозин - водорастворимые фибриллярные белки, которых особенно много в гладких мышцах. В отсутствие ионов кальция они блокируют связывание миозина с актином.

9

Биологическое значение мышечных белков многообразно, но основными их функциями являются: строительная, регуляторная (белки ферменты) и сократительная. Из небелковых веществ следует отметить азотсодержащие, фосфорные соединения, углеводы, липиды, минеральные соли.

1 – Схема строения мышечного волокна:

а – миофибрилла; б – ядро.

2 – Схема строения миофибриллы:

а – оболочка; б – миозин; в – актин;

г – мостик между миозином и актином;

д – нервное волокно.

Рис. 3. Структура миофибриллы

Азотсодержащие соединения растворимы в воде и представлены креатином, участвующим в образовании креатинфосфата; дипептидами ансерином и карнозином, увеличивающими амплитуду мышечного сокращения и способными восстанавливать работоспособность утомленных мышц; трипептидом глутатионом, глутамином и свободной глутаминовой кислотой, которые участвуют в связывании и транспорте аммиака. Кроме того, в мышце содержится мочевая кислота и мочевина.

Фосфорные соединения. Основную массу их составляет аденозинтрифосфорная кислота (АТФ) – главный источник мышечного сокращения, креатинфосфат, используемый для ресинтеза АТФ. Кроме того, в мышце содержатся макроэрги АДФ, ГТФ, УТФ, а также коферменты – например, НАД и ФАД,

10

Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]