Фолиевая кислота (В9)
|
|
OH |
N |
СН2 |
|
NH |
|
|
|
|
|
|
|
СО |
|
|
NH |
|
|
СН |
|
(СН2)2 |
|
COOH |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
||||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
||||||||
N |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|||||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|||||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
||||||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
COOH |
|||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|||||||||||||
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|||||||||||||
H2N N |
N |
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|
|||
и её антивитамины
H2N 
SО2 NH R
Сульфаниламид
Неконкурентное
ингибирование
Неконкурентное
ингибирование
+
фермент |
фермент |
Неконкурентное
ингибирование
Неконкурентное ингибирование имеет место в том случае, когда ингибитор не похож по структуре с субстратом. В этом случае конкуренции между субстратом и ингибитором за место в активном центре фермента не происходит.
Ингибитор взаимодействует с функциональными группами белка-фермента или в активном центре, или вне активного центра, изменяя его конформацию. Неконкурентное ингибирование чаще всего
необратимо.
Неконкурентными ингибиторами часто бывают яды, боевые отравляющие вещества, инсектициды и т.п.
Неконкурентное
ингибирование
E + S
ES EP E + P
E + I EI 
Бесконкурентное
ингибирование
При бесконкурнетном ингибировании ингибитор присоединяется не к самому ферменту, а к фермент-субстратному комплексу, образуя тройной комплекс. При этом скорость реакции снижается, но такое ингибирование обратимо.
Субстратное
ингибирование
При субстратном ингибировании скорость реакции снижается из-за того, что при избытке субстрата молекулы начинают конкурировать за место в активном центре и «мешают» друг другу правильно присоединиться к нему. Субстратное ингибирование обратимо.
Аллостерическое
ингибирование
аллостерический центр
Многие ферменты наряду с активным имеют дополнительный аллостерический центр (греч. άλλες – иной, другой), к которому присоединяется не субстрат, а эффектор – активатор или ингибитор. При присоединении ингибитора изменяется конформация активного центра и фермент теряет способность взаимодействовать с субстратом.
Контрольные вопросы по теме:
1.Ферменты, химическая природа, роль в процессах метаболизма.
2.Общие свойства ферментов как катализаторов.
3.Особенности ферментативного катализа.
4.Активный центр фермента, понятие, теории конформации активного центра.
5.Основные этапы ферментативного катализа (механизм действия ферментов).
6.Понятие о термолабильности ферментов.
7.Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры. Температурный оптимум.
8.Принцип качественного открытия ферментов.
9.Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации фермента и субстрата. Константа Михаэлиса. Уравнение Михаэлиса-Ментен.
10.Зависимость скорости ферментативной реакции от реакции среды, рН-оптимум действия ферментов.
11.Специфичность действия ферментов, ее виды.
12.Химический состав ферментов, понятие об одно- и двухкомпонентных ферментах.
13.Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты.
14.Коферментные функции витаминов (примеры).
15.Эффекторы, понятие, типы.
16.Активаторы, их роль в ферментативном катализе. Механизм действия активаторов.
17.Ингибирование, его виды, понятие об ингибиторах.
18.Механизм конкурентного ингибирования. Лекарственные препараты как ингибиторы ферментов.
19.Механизм неконкурентного ингибирования.
20.Понятие о субстратном и бесконкурентном ингибировании.
Рекомендуемая литература
• Основная:
Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М. : «Медицина», 2016. – 704 с.
Биохимия /под ред. Е.С. Северина. – М.: ГЕОТАР-МЕД, 2018.
–780с.
•Дополнительная
Чиркин, А.А. Биохимия : Учебное руководство / А.А. Чиркин, Е.О. Данченко. – М.: Мед.лит., 2010. – 624 с.: ил.
Биохимия : Тестовые вопросы : учебное пособие / Под ред. Д.М. Зубаирова, Е.А. Пазюк.− М. : «ГЭОТАР-Медиа», 2008.− 288 с.
http://biokhimija.ru/