- •1. Белки крови, их количественное содержание и выполняемая функция. Причины изменения содержания белков в плазме крови. Причины появления белков в моче. Содержание
- •Функции белков.
- •Характеристика некоторых белков
- •Причина изменения содержания.
- •Синтез и распад гликопротеинов.
- •Причина изменения содержания.
- •Фибриноген плазмы.
- •Причины появления в моче.
- •2. Гемоглобин, его содержание в крови, биологическая роль. Причины изменения содержания в крови. Гипоксия, их причины. Гемоглобинурия. Содержание в крови:
- •Биологическая роль
- •Изменение числа эритроцитов.
- •Строение и синтез.
- •Гипоксии.
- •Содержание
- •Регуляция содержания глюкозы в крови и метаболизма углеводов в организме.
- •Изменения в крови и появление в моче.
- •4. Ацетоновые тела, их происхождение и биологическая роль, содержание в крови. Ацетонемия и кетонурия. Причины их возникновения.
- •Мобилизация триглицеридов жировой ткани и проблемы транспорта высших жирных кислот.
- •Биологическая роль
- •Кетонемия и кетонурия.
- •5. Мочевина. Значение ее образования в организме. Содержание мочевины в крови и суточное выделение с мочой. Причины изменения суточного количества мочевины в моче.
- •Содержание в крови и суточное выведение
- •Синтез мочевины.
- •Причины изменения суточного количества в моче и крови.
- •6. Креатин и креатинин, их содержание в крови. Биологическая роль креатина. Суточное выведение креатинина с мочой. Причины появления креатина в моче. Содержание в крови.
- •Биологическая роль креатина.
- •Синтез креатина.
- •7. Аммиак. Пути его образования и обезвреживания в организме. Суточное количество аммиака в моче. Причины изменения содержания аммиака в моче.
- •Механизм безопасного транспорта аммиака.
- •8. Остаточный азот крови. Его количественное содержание. Общий азот мочи. Причины изменения содержания остаточного азота в крови и общего азота в моче.
- •9. Желчные пигменты, их происхождение. Содержание билирубина в крови. Причины изменения содержания билирубина в крови и его появление в моче. Уробилин, причины изменения его содержания в моче.
- •Содержание билирубина в крови.
- •Причины появления в моче.
- •Уробилин. Причины изменения содержания в моче.
- •10 Минеральные компоненты крови: Cl, Са, р, Na, их биологическая роль, содержание в крови. Причины изменения содержания.
- •Хлориды сыворотки или плазмы
- •Фосфор неорганический сыворотки
- •Натрий сыворотки или плазмы
- •11. Ферменты крови. Причины изменения активности ферментов в крови. Энзимодиагностика. Ферменты крови.
- •12 Липиды крови: состав, содержание в крови. Липопротеиды крови. Изменение содержания липидов крови при патологии. Содержание в крови.
- •Метаболизм хм.
- •Обмен холистерола.
- •Биологическая роль холистерола
Причины появления в моче.
Белок. В нормальной моче имеется незначительное количество белка, которое не обнаруживается качественными пробами, поэтому считается, что белка в моче нет.При ряде заболеваний в моче появляется белок — протеинурия.
1. Внепочечные протеинурии наблюдаются при циститах, пиелитах, простатитах, уретритах и т. д. Количество белка, как правило, не превышает 1%.
Почечные протеинурии при функциональных, нарушениях — неорганического поражения паренхимы, повышена проницаемость почечного фильтра. Это может быть при охлаждении, физическом и психическом напряжении.
Ортастатическая протеинурия развивается чаще у детей дошкольного и школьного возраста.
Органические протеинурии — поражена паренхима и увеличена проницаемость клубочковых капилляров, наблюдается при острых и хронических гломерулонефритах, нефрозах, инфекционных и токсических состояниях, застойных явлениях в почках.
Качественный состав белков мочи (электрофорез) не показал специфических изменений при различных видах протеинурии, за исключением протеинурии при парапротеинемиях, в особенности при миеломной болезни, болезни Вальденстрема.
2. Гемоглобин, его содержание в крови, биологическая роль. Причины изменения содержания в крови. Гипоксия, их причины. Гемоглобинурия. Содержание в крови:
Мужчины 135-180гр/л
Женщины 120-160гр/л
Биологическая роль
Гемоглобин это идеальный дыхательный белок, который обеспечивает
транспорт кислорода к тканям,
транспорт углекислого газа и
гемоглобиновый буфер (основная буферная емкость).
Изменение числа эритроцитов.
Повышение числа Э и их массы (гематокрит) в целом указывает на эритроцитоз, который может быть первичным (поражение эритропоэза, заболевания ситемы крови) или вторичным. Вторичный эритроцитоз чаще всего развивается вследствие кислородного голодания тканей и наблюдается при легочных заболеваниях, врожденных пороках сердца, при гиповентиляции, пребывании на высоте, накоплении карбоксигемоглобина при курении, молекулярных изменениях гемоглобина, нарушении выработки эритропоэтина вследствие образования опухоли или кисты. Относительное повышение Э определяется при гемоконцентрации, например, при ожогах, диарее, приеме диуретиков и т. д.
Понижение НЬ и Э является прямым непосредственным указанием на анемию (малокровие). Острая кровопотеря до одного литра принципиально не влияет на морфологию Э. Если в отсутствие кровопотери число Э снижается, то, естественно, следует предположить нарушение эффективности эритропоэза. Эффективный (действительный) эритропоэз может быть оценен с помощью следующих тестов: определения уровня утилизации железа Э, определения количества ретикулоцитов и скорости их созревания, измерения продолжительности жизни эритроцитов и других функциональных характеристик, определяющих их полноценность.
Строение и синтез.
Гемоглобин это гемопротеид. Это неферментный белок имеющий интересную структуру. В его состав входит 4 полипептидные цепи. Есть несколько видов гемоглобина: гемоглобин А есть и фетальный гемоглобин в состав которого входят несколько иные цепи.
Фетальный гемоглобин есть у любого человека, другое дело, что у плода это основной гемоглобин.
Обычный гемоглобин взрослых содержит 2 парные и 2 парные цепи каждая полипептидная цепь соединяется с гемом. 4 цепи - 4 гема.
Миоглобин похожий по структуре белок - мышечный белок, который в отличии от гемоглобина состоит из 1 полипептидной цепи и 1-го гема. Имеет значимость в доставке кислорода внутри клетки до митохондрий.
В процессе присоединения кислорода происходит конформационные изменения субъединиц - положительная кооперативность. Эти конформационные изменения имеют огромную значимость в процессе связывания кислорода в легких и в процессах его отдачи.
Гем: Это очень устойчивая структура, практически это самая длинная замкнутая сопряженная система, которая образует порфириновое ядро состоящее из 4 пиррольных колец соединенных метинильными мостиками. Кроме того здесь имеются боковые цепи. Цитохромы отличаются от гема составом боковых цепей, но порфириновое ядро у них такое же.
Железо связано с пиррольными ядрами, и за счет координационных связей оно связано еще и с азотом имидозольных ядер гистидина полипептидных цепей. Обеспечивается связывание кислорода и образование оксигемоглобина. Соединение в котором железо 3 валентно - метгемоглобин, образуется при действии сильных окислителей (лаки, анилиновые окраски). В крови всегда присутствует метгемоглобин не выше 2%. Метгемоглобин - производное гемоглобина не способен транспортировать кислород.
Восстановление гемоглобина происходит за счет фермента -метгемоглобинредуктазы. У детей этот фермент крайне неактивен.
В боковой цепи содержится 4 метильные группы, 2 винильных и 2 остатка пропионовой кислоты.
Распад гемоглобина происходит достаточно быстро. За сутки синтезируется 6 грамм. Валовый синтез гемоглобина достаточно высок. Гемоглобин в ходе функционирования эритроцита может превращаться в метгемоглобин, могут происходить различные процессы диструктирующие липидный бислой мембран, поскольку перикисное окисление мембран эритроцитов происходит.
Синтез глобина идет на рибосомах, а синтез гема идет из соединений заменимых:
во-первых для синтеза нужна заменимая аминокислота глицин, может образовываться
из липидов, из продуктов распада углеводов, из других аминокислот и тд.
во-вторых сукцинилКоА, образуется в циклу Кребса, в него превращаются углеродные
скелеты нескольких аминокислот.
Через аминоорнитиновую кислоту образуется так называемая эпсилонаминолевулиновая кислота, далее идет реакция дегидротации и циклизация с образованием порфобилиногена1.
Порфириновое ядро вместе с боковыми цепями носит название протопорфирин9. Происходящие дальше процессы приводят к образованию этого соединения. Потом железо присоединяется с образованием гемоглобина. Синтез требует затрат энергии и на любом из этапов этот синтез может нарушаться.
Что вам здесь нужно знать? Гем синтезируется, требует затрат энергии, синтез идет из простых достаточно соединений.