Химия пищи Лекция 5
.pdfПри нейтрализации гидрохлоридов или сульфатов протаминов эквивалентным количеством щелочи образуется плотный маслянистый слой свободных протаминов. С
нуклеиновыми кислотами протамины образуют прочные комплексы. Поразительно, что имея небольшую массу, протамины гетерогенны, о чем свидетельствуют определение N-
концевых аминокислот, а также электрофорез и хроматография. Предполагают, что гетерогенность обусловлена заменой некоторых аминокислот в белковом обмене.
В больших количествах протамины обнаружены в молоках и икре рыб. Наиболее подробно изучены клупеин сельди, салмин лососевых рыб.
Гистоны - тканевые белки (от греч. histos -ткань) животных организмов с несколько меньшей основностьо, чем у протаминов; ИЭТ колеблется в пределах 8,5-11,0. Гистоны осаждают из растворов аммиаком. Относительная молекулярная масса гистонов несколько выше, чем у протаминов (11000-24000).
Гистоны находятся в ядрах соматических клеток, где они связаны с ДНК за счет электростатических сил: гистоны несут положительный заряд, а ДНК - отрицательный.
Они содержат 20-30 % диаминомонокарбоновых аминокислот: аргинина, лизина, гисти-
дина; триптофана содержится мало либо он вообще отсутствует; цистеин и цистин не обнаружены. Много гистонов содержится в зобной железе, эритроцитах; гистоны также выделены из растительных тканей.
Гистоны гетерогенны, о чем свидетельствуют их разделение на фракции при осаждении этанолом, а также электрофорез и хроматография на колонках с ионообменными смолами.
Основная функция гистонов - структурная и регуляторная. Структурная функция состоит в том, что гистоны участвуют в стабилизации пространственной структуры ДНК,
а следовательно, хроматина и хромосом. Регуляторная функция заключается в способности блокировать передачу генетической информации от ДНК к РНК (от дезоксирибонуклеиновой кислоты к рибонуклеиновой кислоте).
Протеноиды. Это подгруппа фибриллярных белков, содержащихся в опорных тканях животных. Протеноиды не растворимы ни в воде, ни в солевых растворах, ни в разбавленных кислотах и Щелочах. В силу специфической структурной организации они практически не поддаются гидролизу протеолитическими (пищеварительными)
ферментами и поэтому не могут быть использованы в качестве продуктов питания.
Однако, являясь важнейшими компонентами сырья для мясной и птицеперерабатывающей промышленности, протеноиды заслуживают особого внимания с точки зрения их полной переработки: либо в качестве облагороженных добавок в пищевые продукты, либо в корма животным. Протеноиды состоят из тех же аминокислот, что и обычные белки,
содержат почти все незаменимые аминокислоты, являются биологически ценными белками.
Наиболее известными, хорошо исследованными протеноидами являются коллаген соединительной ткани, кератин волос, шерсти, перьев, копыт, эластин сухожилий и связок, фиброин шелка.
Кератины (от греч. keras - рог) - характерные протеноиды волос, шерсти, рогов,
перьев, эпидермиса. Кератины синтезируются в клетках эпидермиса. Препараты кератина готовятся измельчением исходного материала, экстракцией органическими растворите-
лями при повышенной температуре, а затем водой; на последней стадии обработки белок подвергают действию протеолитических ферментов.
Эластин - волокнистый структурный белок. Его обычно получают из выйной связки быка. Подобно коллагену, он содержит много глицина и пролина, однако более устойчив к действию протеолитических ферментов, обладает весьма высокой стабильностью при кипячении, инертен к действию кислот и оснований. Эластин гидролизуется специфическим ферментом эластазой, обнаруженной в поджелудочной железе и в некоторых бактериях.
И наконец, из протеноидов, имеющих промышленное значение, следует назвать фиброин - нерастворимый белок шелка; он составляет две трети натурального шелка-
сырца.
Протеиды, или сложные белки, в зависимости от природы простетической группы делятся на гликопротеины, липопротеины, хромопротеины, фосфопротеины,
металлопротеины; нуклеопротеины. Фактически протеиды представляют собой комплексы смешанных макромолекул. У них есть общее свойство, а именно -
стабилизация белкового компонента простетической группой. Видимо, большие простетические группы протеидов занимают значительную часть поверхности глобулы белкового компонента, препятствуя таким образом развертыванию полипептидных цепей и поддерживая их нативную конфигурацию. Отрыв простетической группы, даже если он осуществляется в мягких условиях, ведет к понижению лабильности белкового компонента, а частью - к его денатурации.
Гликопротеины. Это сложные белки, простетическая группа которых представлена производными углеводов (аминосахара, гексуроновые кислоты и др.). Углевод связан при этом ковалентно с аспарагиновым и треониновым остатками молекулы белка.
Гликопротеины содержатся в организмах животных, в растениях и микроорганизмах.
Примером гликопротеина может служить запасной белок семян фасоли – вицилин, он содержит маннозу и N-ацетилглюкозамин, связанные N-гликозидной связью с остатками
аспарагина. Гликопротеиновую основу имеют ферменты пероксидаза и глюкооксидаза. В
растениях содержатся белки, вызывающие агглютинацию эритроцитов
(фитогемагглютинины); к гликопротеинам относятся ядовитые белки растений (рицин,
абрин). Гликопротеины составляют основу муцинов - слизистых веществ, содержащихся в желудочно-кишечном тракте, в слюнных железах и других секретах.
Липопротеины. Представляют собой соединение белка с липидами небольшого размера (150-200 нм), наружную оболочку которых образуют белки. Именно эта структурная особенность позволяет липопротеинам растворяться и выполнять важную функцию транспорта липидов по крови.
В зависимости от размера липопротеины обозначаются как α- и β-, а более крупные частицы носят название хиломикроны. Анализ липопротеинов используют в диагностике некоторых заболеваний, например атеросклероз определяется по увеличению концентрации в крови β-липопротеинов, переносящих холестерин. Липопротеины содержатся в большом количестве в составе пластид растительной клетки (например,
хлоропластов), а также в протоплазме.
Фосфопротеины. Это сложные белки, в которых содержится фосфорная кислота.
Представителями этой группы являются казеин молока, вителлин - белок, выделенный из желтков яиц, ихтулин - белок рыбьей икры. Фосфопротеины служат питательным материалом для растущих организмов. У взрослых животных они в наибольшем количестве содержатся в костной и нервной тканях.
Хромопротеины. Это белки, небелковая часть которых представлена окрашенными соединениями. Типичными представителями являются гемоглобин крови, миоглобин мышечной ткани и хлорофилл растений. К группе хромопротеинов относятся также некоторые ферменты, например каталаза и пероксидаза крови. В крови некоторых беспозвоночных животных содержится гемоцианин, в котором белок связан с такой же простетической группой, как и в гемоглобине и миоглобине, но вместо железа там содержится медь.
Нуклеопротеины. Очень важная группа сложных белков, играющих первостепенную роль в жизнедеятельности организма. Значение этой группы протеинов трудно переоценить, потому что они входят во все клетки организма, являются носителями генетической информации и участвуют в биосинтезе белка. Белковую часть нуклеопротеинов представляют в основном протамины и гистоны, небелковую часть -
рибо- и дезоксирибонуклеиновая кислоты.