
- •1. Предмет и задачи биохимии. Теоретическая и практическая значимость биохимии, связь с другими естественными науками. Объекты исследования
- •2. Аминокислоты, их классификация. Химическая структура и физико-химические свойства аминокислот.
- •3. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Реакционная способность аминокислот. Характеристика пептидной связи.
- •4. Белки, их распространение в природе, разнообразие, биологическая роль. Физико-химические свойства белков. Денатурация и ренатурация белков.
- •5. Методы очистки и идентификации белков.
- •6. Принципы структурно-функциональной организации белков. Методы изучения структуры белков.
- •7. Первичная структура белков. Гидролиз белков, определение аминокислотного состава. Анализ n- и с-концевых аминокислот.
- •8. Вторичная структура белков: элементы вторичной структуры. Строение и функциональная роль доменов.
- •9. Третичная структура. Фолдинг белков. Шапероны. Глобулярные и фибриллярные белки.
- •10. Четвертичная структура белков. Надмолекулярные белковые комплексы. Характеристика связей, стабилизирующих структуру белков.
- •11. Классификация белков. Простые и сложные белки. Строение, свойства и биологическая роль сложных белков.
- •12. Особенности биокаталитических процессов. Сходство и различие химических и биологических катализаторов. Принципы структурной организации ферментов. Активные и регуляторные центры.
- •13. Роль коферментов и простетических групп в биокатализе. Коферментные формы витаминов. Участие металлов в ферментативных процессах.
- •14. Механизм действия ферментов. Кинетика ферментативных реакций. Кинетические параметры ферментативных реакций. Единицы ферментативной активности.
- •15. Зависимость скорости ферментативных реакций от концентрации субстрата, фермента, рН и температуры. Активация и ингибирование ферментов.
- •16. Изоферменты и множественные формы ферментов. Принципы регуляции ферментативных реакций.
- •17. Классификация и номенклатура ферментов. Использование ферментов в медицине, промышленности и сельском хозяйстве. Инженерная энзимология.
- •18. Нуклеиновые кислоты, их виды, распространение и локализация в биообъектах, химический состав, физико-химические свойства, биологическая роль.
- •19. Химический состав нуклеиновых кислот. Правила Чаргаффа. Химическое строение, функции и использование природных и синтетических нуклеозидов и нуклеотидов.
- •20. Структурная организация олигонуклеотидов, полинуклеотидов (нуклеиновых кислот). Характеристика первичной структуры днк.
- •21. Вторичная структура днк, формы двойной спирали. Связи, стабилизирующие структуру днк. Принцип комплементарности. Третичная структура днк.
- •22. Структура, свойства и функции матричных, рибосомальных и транспортных рнк.
- •23. Классификация и номенклатура углеводов. Биологическая роль и распространение в природе. Практическая значимость моносахаридов и их производных.
- •24. Особенности строения, изомерии, конформации и биохимических свойств моносахаридов.
- •25. Производные моносахаридов: кислоты, гликозиды, аминосахара, фосфосахара.
- •26. Олигосахариды. Строение, свойства и биологическая роль основных природных дисахаридов.
- •27. Полисахариды: гомо- и гетерогликаны. Строение, свойства и значение крахмала, гликогена, целлюлозы, хитина. Гетерогликаны. Классификация, распространение и биологическая роль.
- •28. Протеогликаны. Гликозаминогликаны. Практическое использование олиго- и полисахаридов.
- •29. Строение, физико-химические свойства и биологическая роль липидов. Классификация и номенклатура жирных кислот.
- •30. Строение и физико-химические свойства природных жирных кислот (насыщенных; моно- и полиеновых).
- •31. Простые липиды, их строение, свойства, биологическое значение.
- •32. Фосфолипиды: особенности строения и свойств глицерофосфолипидов и сфингомиелинов.
- •33. Строение и свойства гликолипидов.
- •34. Стероиды: структура, свойства важнейших представителей.
- •35. Общая характеристика витаминов, их классификация, биологическая роль. Провитамины. Антивитамины.
- •36. Структура, свойства, роль в обмене веществ и использование отдельных жирорастворимых витаминов.
- •38. Превращение и всасывание углеводов в пищеварительном тракте. Принципы метаболизма олиго- и полисахаридов. Синтез и распад гликогена.
- •39. Анаэробный распад глюкозы, последовательность реакций, энергетический баланс. Гликогенолиз.
- •40. Глюконеогенез. Особенности метаболизма фруктозы и галактозы.
- •41. Окислительное декарбоксилирование пирувата. Цикл трикарбоновых кислот. Энергетический баланс окислительного расщепления пирувата.
- •43. Пентозофосфатный путь обмена углеводов, его окислительные и неокислительные звенья, биологическая роль.
- •44. Субстратное фосфорилирование.
- •45. Путь Энтнера-Дудорова. Глиоксилатный цикл.
- •46. Расщепление и всасывание липидов в желудочно-кишечном тракте. Роль желчи. Транспорт жирных кислот в крови и лимфе, трансмембранный перенос.
- •47. Пути окисления жирных кислот. Β-окисление жирных кислот: механизм, пластическая и энергетическая роль.
- •48. Окисление непредельных жирных кислот и жирных кислот с нечетным числом атомов углерода.
- •49. Синтез жирных кислот. Синтетаза жирных кислот.
- •50. Биосинтез триглицеридов и фосфолипидов.
- •51. Образование и метаболизм кетоновых тел.
- •52. Общая характеристика обмена холестерина: биосинтез холестерина, пути его превращений.
- •53. Расщепление нуклеиновых кислот, нуклеотидов и нуклеозидов.
- •54. Образование и распад пуриновых оснований.
- •55. Образование и распад пиримидиновых оснований.
- •56. Репликация днк: биохимия процесса и биологическая роль.
- •57. Транскрипция: биохимия процесса и биологическая роль.
- •58. Расщепление белков в пищеварительном тракте и тканях. Всасывание аминокислот. Протеиназы. Тотальный и ограниченный протеолиз, их значение.
- •59. Азотистый баланс. Типы азотистого обмена.
- •60. Общие пути распада аминокислот. Виды дезаминирования.
- •61. Переаминирование и декарбоксилирование аминокислот, их механизм и биологическая роль.
- •62. Пути нейтрализации аммиака. Орнитиновый цикл.
- •63. Трансляция. Локализация процесса, стадии, необходимые условия. Активация аминокислот.
- •64. Инициация синтеза полипептидной цепи. Сущность и локализация процесса, условия.
- •65. Элонгация синтеза полипептидной цепи. Сущность и локализация процесса, условия.
- •66. Терминация синтеза полипептидной цепи. Сущность и локализация процесса, условия. Постсинтетическая модификация белков.
- •67. Энергетический обмен. Основные понятия биохимической термодинамики. Макроэргические соединения.
- •68. Принципы структурно-функциональной организации электрон-транспортной (дыхательной) цепи митохондрий.
- •69. Сопряжение окисления и фосфорилирования в дыхательной цепи. Трансмембранный потенциал протонов и работа атф-синтетазы.
- •70. Классификация реакций биологического окисления. Пути потребления кислорода в ферментативных реакциях.
- •71. Микросомальное, свободнорадикальное окисление.
- •72. Активные формы кислорода. Перекисное окисление липидов. Их биологическая роль. Антиоксидантная система организма.
- •73. Уровни регуляции метаболизма. Гуморальная регуляция. Общие представления о гормонах, их классификация.
- •74. Гормоны гипоталамуса и гипофиза. Строение, пути образования, биологическая роль.
- •75. Гормоны щитовидной и паращитовидных желез. Химическая природа, образование, биологическая роль.
- •76. Инсулин и глюкагон. Место биосинтеза, химическая природа, биологическая роль.
- •77. Гормоны коркового слоя надпочечников. Химическая природа, образование, биологическая роль.
- •78. Гормоны мозгового слоя надпочечников. Химическая природа, образование, биологическая роль.
- •79. Женские половые гормоны. Химическая природа, образование, биологическая роль. Особенности синтеза.
- •80. Мужские половые гормоны. Химическая природа, образование, биологическая роль.
- •81. Эйкозаноиды. Строение, образование, биологическая роль.
- •82. Механизмы биологического действия гормонов. Рецепторы, внутриклеточные посредники.
- •83. Внутриклеточная топография биохимических процессов. Понятие о компартментализации, ее роль в регуляции внутриклеточного метаболизма.
- •85. Общая характеристика, строение и функции биологических мембран.
- •86. Способы трансмембранного транспорта.
- •87. Обмен фенилаланина и тирозина.
- •88. Обмен глицина.
- •89. Реакции обмена серосодержащих аминокислот.
- •90. Роль воды в организме. Экзогенная и эндогенная вода. Водный баланс организма. Биохимические механизмы регуляции водного баланса.
- •91. Биологическое значение минеральных элементов для организма человека. Минеральный обмен и его регуляция.
16. Изоферменты и множественные формы ферментов. Принципы регуляции ферментативных реакций.
Изоферм-ты, или изоэнзимы– это множеств ф-мы ферм-та, катализир-е одну и ту же р-цию, но отлич др. от др. по физ и хим св-вам, в частн-ти по сродству к субстрату, макс-й скорости катализир-й р-ции (активн-ти). Их синтез кодируется разными генами, у них разн. первичн стр-ра и разные св-ва, но катализ-т одну и ту же р-цию. Виды: органные-ферм-ты гликолиза в печени, клеточные-малатдегидрогеназа, гибридные-ферм-ты с четвертичн стр-й (лактатдегидрогеназа), мутантные (обр-ся в рез-те едничн. мутации гена), аллоферменты - кодир-ся разн. аллелями одного и того же гена. Сущ-т ферм-ты, сост из 2х и более субъединиц, облад собств-й первичн, вторичн и третичн стр-й. Субъединицы таких ферм-в называют протомером, а всю олигомерн. молекулу - мультимером. Протомеры соед-ны между собой нековал-ми связями и легко диссоциируют. Активность всего комплекса зависит от способа упаковки между собой отдельных субъединиц. Если субъед-цы могут сущ-ть более чем в одной ф-ме, то и ферм-т, получ-й при объед-и этих субъед-ц, может сущ-ть в неск-х сходных, но не один-х формах. Такие ф-мы ферм-та- изоферменты. Множ-е формы фермента: изоферменты, множ-е формы фермента (истинные). Термин множеств формы фермента прим-м к белкам, катализир-м одну и ту же р-цию, и встреч-ся в природе в органах одного вида. Их синтез кодир-ся одни и тем же аллелем одного и того же гена, одинаковая первичная стр-ра и св-ва, но после синтеза на рибосомах стан-ся разн-ми, хотя и катализ-т одну и ту же р-цию. Принцип регуляции ферм-х ре-й: фермент-е р-ции в кл организованы в метаболич-е цепи или циклы, где самая медлен.стадия лимитир-т скор-ть всей цепи, т.е. последовательности ре-й, объедин-х общ.субстр-ми. В таких цепях нередко набл-ся так наз-я регул-я по типу обратн.связи. Принцип регуляции закл-ся в том, что ферм-ты, стоящие в начале цепи, ингибир-ся отдален-ми метаболитами или конечн.прод-ми. Такая регуляция чаще всего происх-т по аллостерич-му типу, когда мол-ла регулятора связ-ся с ферм-м в спец-м регулят-м центре. Аллостерич-е ферм-ты часто выполн-т ключевую роль в регуляции обмена ве-в, поск-ку облад-т способн-ю опред-ть кол-во важных метаболитов и изм-ть в соотв-и с этим свою актив-ть. В каждой метаболич-й цепи есть фермент, кот задает скорость всей цепочке р-ций-регуляторный.
17. Классификация и номенклатура ферментов. Использование ферментов в медицине, промышленности и сельском хозяйстве. Инженерная энзимология.
Классиф ферментов. Ф в завис от типа катализируемойя р-ции делят на 6 классов: 1-й - оксидоредуктазы, 2-й -трансферазы, 3-й - гидролазы, 4-й - лиазы, 5-й - изомеразы и 6-й - лигазы. Каждый класс делится на подклассы, в соответствии с природой функц. групп субстратов, подверг-ся хим. превращению. Подклассы делятся на подпод-классы в завис от типа участвующего в превращении Ф. Каждому Ф присваивается классифик-ый номер из 4 цифр, обознач класс, подкласс, подподкласс и номер самого фермента. К оксидоредуктазам относятся Ф, катализирующие окислит.-восстановит. р-ции. Ф этого типа переносят атомы H или электроны. Многие явл Ф дыхания и окислит фосфорилиров. Трансферазы катализируют перенос функц. групп (CH3, COOH, NH2, CHO) от одной молекулы к др. Гидролазы кат-ют гидролитич. расщепление связей (пептидной, гликозидной, эфирной) Лиазы кат-ют негидролитич. отщепление групп от субстрата с обр-ем =связи и обратные р-ции. Эти ферменты могут отщеплять CO2, H2O, NH3. Изомеразы кат-ют обр-ние изомеров субстрата, в т. ч. цис-, транс-изомеризацию, перемещение кратных связей, а также групп атомов внутри молекулы. Лигазы - Ф, кат-щие присоедин 2 молекул с обр-ем новых связей (С-С, С-S, С-О, С-N).
Высокая каталитическая активность, специфичность и разнообразие ферментов, их способность осуществлять биохимические реакции в мягких условиях делают ферменты весьма привлекательными для осуществления различных технологических процессов. Эти же особенности открывает перспективу их использования в качестве медицинских препаратов.
В настоящее время препараты разных ферментов используют более чем в 25-ти отраслях промышленности главным образом в пищевой и легкой промышленности. Широко применяют ферменты в спиртовой промышленности и в пивоварении. Новой, быстро развивающейся и важной областью использования ферментов является их применение для получения высокоэффективных моющих средств.
В сельском хозяйстве ферменты применяются для приготовления кормов, а также улучшения их усвоения животными.
Все шире ферменты используются для приготовления лекарственных средств, а также в медицине при диагностике. Кроме того, ферменты применяют в научных исследованиях, для установления структуры некоторых соединений, в частности белков и НК, их биосинтеза, для изучения организации субклеточных структур, в качестве аналитических реагентов и в других целях
Инженерная энзимология ИЭ, ИНЖЕНЕРНАЯ ЭНЗИМОЛОГИЯ, разрабатывает и осуществляет пром. методы получения хим. в-в и продуктов (напр., пищевых), основанные на использовании в качестве катализаторов хим. р-ций ферментов, выделенных обычно из биол. объектов или находящихся внутри клеток, к-рые искусственно лишены способности роста. Инженерная экология - одно из направлений биотехнологии. Теоретич. основы инженерной экологии - биоорг. химия, биохимия, микробиология и хим. технология. Широкое применение ферментов в орг. синтезе стало возможным благодаря использованию иммобилизованных ферментов, а также иммобилизов. клеток микроорганизмов