- •1. Предмет и задачи биохимии. Теоретическая и практическая значимость биохимии, связь с другими естественными науками. Объекты исследования
- •2. Аминокислоты, их классификация. Химическая структура и физико-химические свойства аминокислот.
- •3. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Реакционная способность аминокислот. Характеристика пептидной связи.
- •4. Белки, их распространение в природе, разнообразие, биологическая роль. Физико-химические свойства белков. Денатурация и ренатурация белков.
- •5. Методы очистки и идентификации белков.
- •6. Принципы структурно-функциональной организации белков. Методы изучения структуры белков.
- •7. Первичная структура белков. Гидролиз белков, определение аминокислотного состава. Анализ n- и с-концевых аминокислот.
- •8. Вторичная структура белков: элементы вторичной структуры. Строение и функциональная роль доменов.
- •9. Третичная структура. Фолдинг белков. Шапероны. Глобулярные и фибриллярные белки.
- •10. Четвертичная структура белков. Надмолекулярные белковые комплексы. Характеристика связей, стабилизирующих структуру белков.
- •11. Классификация белков. Простые и сложные белки. Строение, свойства и биологическая роль сложных белков.
- •12. Особенности биокаталитических процессов. Сходство и различие химических и биологических катализаторов. Принципы структурной организации ферментов. Активные и регуляторные центры.
- •13. Роль коферментов и простетических групп в биокатализе. Коферментные формы витаминов. Участие металлов в ферментативных процессах.
- •14. Механизм действия ферментов. Кинетика ферментативных реакций. Кинетические параметры ферментативных реакций. Единицы ферментативной активности.
- •15. Зависимость скорости ферментативных реакций от концентрации субстрата, фермента, рН и температуры. Активация и ингибирование ферментов.
- •16. Изоферменты и множественные формы ферментов. Принципы регуляции ферментативных реакций.
- •17. Классификация и номенклатура ферментов. Использование ферментов в медицине, промышленности и сельском хозяйстве. Инженерная энзимология.
- •18. Нуклеиновые кислоты, их виды, распространение и локализация в биообъектах, химический состав, физико-химические свойства, биологическая роль.
- •19. Химический состав нуклеиновых кислот. Правила Чаргаффа. Химическое строение, функции и использование природных и синтетических нуклеозидов и нуклеотидов.
- •20. Структурная организация олигонуклеотидов, полинуклеотидов (нуклеиновых кислот). Характеристика первичной структуры днк.
- •21. Вторичная структура днк, формы двойной спирали. Связи, стабилизирующие структуру днк. Принцип комплементарности. Третичная структура днк.
- •22. Структура, свойства и функции матричных, рибосомальных и транспортных рнк.
- •23. Классификация и номенклатура углеводов. Биологическая роль и распространение в природе. Практическая значимость моносахаридов и их производных.
- •24. Особенности строения, изомерии, конформации и биохимических свойств моносахаридов.
- •25. Производные моносахаридов: кислоты, гликозиды, аминосахара, фосфосахара.
- •26. Олигосахариды. Строение, свойства и биологическая роль основных природных дисахаридов.
- •27. Полисахариды: гомо- и гетерогликаны. Строение, свойства и значение крахмала, гликогена, целлюлозы, хитина. Гетерогликаны. Классификация, распространение и биологическая роль.
- •28. Протеогликаны. Гликозаминогликаны. Практическое использование олиго- и полисахаридов.
- •29. Строение, физико-химические свойства и биологическая роль липидов. Классификация и номенклатура жирных кислот.
- •30. Строение и физико-химические свойства природных жирных кислот (насыщенных; моно- и полиеновых).
- •31. Простые липиды, их строение, свойства, биологическое значение.
- •32. Фосфолипиды: особенности строения и свойств глицерофосфолипидов и сфингомиелинов.
- •33. Строение и свойства гликолипидов.
- •34. Стероиды: структура, свойства важнейших представителей.
- •35. Общая характеристика витаминов, их классификация, биологическая роль. Провитамины. Антивитамины.
- •36. Структура, свойства, роль в обмене веществ и использование отдельных жирорастворимых витаминов.
- •38. Превращение и всасывание углеводов в пищеварительном тракте. Принципы метаболизма олиго- и полисахаридов. Синтез и распад гликогена.
- •39. Анаэробный распад глюкозы, последовательность реакций, энергетический баланс. Гликогенолиз.
- •40. Глюконеогенез. Особенности метаболизма фруктозы и галактозы.
- •41. Окислительное декарбоксилирование пирувата. Цикл трикарбоновых кислот. Энергетический баланс окислительного расщепления пирувата.
- •43. Пентозофосфатный путь обмена углеводов, его окислительные и неокислительные звенья, биологическая роль.
- •44. Субстратное фосфорилирование.
- •45. Путь Энтнера-Дудорова. Глиоксилатный цикл.
- •46. Расщепление и всасывание липидов в желудочно-кишечном тракте. Роль желчи. Транспорт жирных кислот в крови и лимфе, трансмембранный перенос.
- •47. Пути окисления жирных кислот. Β-окисление жирных кислот: механизм, пластическая и энергетическая роль.
- •48. Окисление непредельных жирных кислот и жирных кислот с нечетным числом атомов углерода.
- •49. Синтез жирных кислот. Синтетаза жирных кислот.
- •50. Биосинтез триглицеридов и фосфолипидов.
- •51. Образование и метаболизм кетоновых тел.
- •52. Общая характеристика обмена холестерина: биосинтез холестерина, пути его превращений.
- •53. Расщепление нуклеиновых кислот, нуклеотидов и нуклеозидов.
- •54. Образование и распад пуриновых оснований.
- •55. Образование и распад пиримидиновых оснований.
- •56. Репликация днк: биохимия процесса и биологическая роль.
- •57. Транскрипция: биохимия процесса и биологическая роль.
- •58. Расщепление белков в пищеварительном тракте и тканях. Всасывание аминокислот. Протеиназы. Тотальный и ограниченный протеолиз, их значение.
- •59. Азотистый баланс. Типы азотистого обмена.
- •60. Общие пути распада аминокислот. Виды дезаминирования.
- •61. Переаминирование и декарбоксилирование аминокислот, их механизм и биологическая роль.
- •62. Пути нейтрализации аммиака. Орнитиновый цикл.
- •63. Трансляция. Локализация процесса, стадии, необходимые условия. Активация аминокислот.
- •64. Инициация синтеза полипептидной цепи. Сущность и локализация процесса, условия.
- •65. Элонгация синтеза полипептидной цепи. Сущность и локализация процесса, условия.
- •66. Терминация синтеза полипептидной цепи. Сущность и локализация процесса, условия. Постсинтетическая модификация белков.
- •67. Энергетический обмен. Основные понятия биохимической термодинамики. Макроэргические соединения.
- •68. Принципы структурно-функциональной организации электрон-транспортной (дыхательной) цепи митохондрий.
- •69. Сопряжение окисления и фосфорилирования в дыхательной цепи. Трансмембранный потенциал протонов и работа атф-синтетазы.
- •70. Классификация реакций биологического окисления. Пути потребления кислорода в ферментативных реакциях.
- •71. Микросомальное, свободнорадикальное окисление.
- •72. Активные формы кислорода. Перекисное окисление липидов. Их биологическая роль. Антиоксидантная система организма.
- •73. Уровни регуляции метаболизма. Гуморальная регуляция. Общие представления о гормонах, их классификация.
- •74. Гормоны гипоталамуса и гипофиза. Строение, пути образования, биологическая роль.
- •75. Гормоны щитовидной и паращитовидных желез. Химическая природа, образование, биологическая роль.
- •76. Инсулин и глюкагон. Место биосинтеза, химическая природа, биологическая роль.
- •77. Гормоны коркового слоя надпочечников. Химическая природа, образование, биологическая роль.
- •78. Гормоны мозгового слоя надпочечников. Химическая природа, образование, биологическая роль.
- •79. Женские половые гормоны. Химическая природа, образование, биологическая роль. Особенности синтеза.
- •80. Мужские половые гормоны. Химическая природа, образование, биологическая роль.
- •81. Эйкозаноиды. Строение, образование, биологическая роль.
- •82. Механизмы биологического действия гормонов. Рецепторы, внутриклеточные посредники.
- •83. Внутриклеточная топография биохимических процессов. Понятие о компартментализации, ее роль в регуляции внутриклеточного метаболизма.
- •85. Общая характеристика, строение и функции биологических мембран.
- •86. Способы трансмембранного транспорта.
- •87. Обмен фенилаланина и тирозина.
- •88. Обмен глицина.
- •89. Реакции обмена серосодержащих аминокислот.
- •90. Роль воды в организме. Экзогенная и эндогенная вода. Водный баланс организма. Биохимические механизмы регуляции водного баланса.
- •91. Биологическое значение минеральных элементов для организма человека. Минеральный обмен и его регуляция.
3. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Реакционная способность аминокислот. Характеристика пептидной связи.
ЗА - могут поступать в организм с белковой пищей либо же образ. в организме из др. АК. ЗА: аргинин, глютаминов к-та, глицин, аспарагинов к-та, гистидин, серин, цистеин, тирозин, аланин, пролин. НА – организм не может самост вырабатывать, они должны поступать с белковой пищей. НА: валин, метионин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, лизин, триптофан, треонин (агринин, гистидин – условно-незаменимые).
Реакционная способность. Способн-ть АК всупать в хим.р-ции опред-ся наличием в их сотаве функц-ых групп. Т.к все АК, вх-щие в состав белков, содерж у альфа-углерод-го атома амино и карбоксил. группу, они могут вступать хар-ые для АК р-ции. 1) Биуретовая р-я- качественная реакция на все без исключения белки, а также продукты их неполного гидролиза, которые содержат не менее двух пептидных связей. Биуретовая реакция обусловлена присутствием в белках пептидных связей, которые в щелочной среде образуют с сульфатом меди (ІІ) окрашенные медные солеобразные комплексы. 2) Нингидриновая р-я на а-аминогруппу. Образ-ся сине-фиолет. соединение. Используют при изучении первичной структуры белков. 3) Ксантопротеиновая р-я. Идет нитрирование бензольного кольца. 4) Р-я Адамкевича: Триптофан в кисл среде + альдегиды к-т обр-ют продукт конденсации. 5) Р-я Фоля. АК, сод-ие сульфогидрильные группы подв-ся щелочн гидролизу.
Образование пептидов и их биологическая роль.
Аминокислоты способны соединяться между собой связями, которые называются пептидными, при этом образуется полимерная молекула. Если количество аминокислот не превышает 10, то новое соединение называется пептид; если от 10 до 40 аминокислот – полипептид, если более 40 аминокислот – белок.
Пептидная связь – это связь между α-карбоксильной группой одной аминокислоты и α-аминогруппой другой аминокислоты.
Физ-хим св-ва пептидов определяются АК составом, то есть пептиды могут быть нейтральн или заряженными, проявлять кислотн или основн св-ва, они имеют изоэлектрич точку (кислотность среды, при которой определённая молекула или поверхность не несёт электрического заряда.) и могут быть разделены храматографич методами. В природе 2 вида пептидов, один из кот синтезируется и выполняет физиологич роль в процессе жизнидеят организма, другой обр-тся за счет хим или фермент гидролиза белков в или вне организма. Ферментативн обр-ние пептидов происходит в ЖКТ человека в процессе переваривания белков пищи.
4. Белки, их распространение в природе, разнообразие, биологическая роль. Физико-химические свойства белков. Денатурация и ренатурация белков.
Белки́ — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. Типичная белковая цепь содержит от 100 до 500 аминокислотных остатков, а наибольшая из известных белковых цепей состоит из более чем 3000 аминокислотных остатков.
Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров — полисахаридов и ДНК. Так, белки-ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет, поддерживающий форму клеток. Также белки играют ключевую роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле.
Белки — важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться все незаменимые аминокислоты и часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии.
Физ-хим св-ва: выс вязкость р-ров, незнач диффузия, способ к набух в больших пределах, оптич активность, подвиж в электрич поле, низк осмотич давление, амфотерность, буферн св-ва, гидрофильность, способ к светорассеиванию, не способн к гемодиализу. По форме молекул белки - глобуляр и фибрилляр. Глобуляр с более компактн структурой, их гидрофоб радикалы спрятаны в гидрофоб ядро, они лучше раствор в жид организма, чем фибрилляр белки. масса белка завис от колич АК остатков в полипепт цепи. Кислотн-основн св-ва. Белки прояв амфотер св-ва. При рН выше изоэлектр точки(кислотность среды, при которой молекула или поверхность имеют заряд 0) белок несет отриц заряд, наоборот – полож. Денатурация - наруш струк-ры молекулы белка, привод к потере ее св-в. Большинство белков денатурир при нагрев их р-ров выше 50–60°С. При непродолжит действии и быстром удален денатурирующ агентов возможна ренатурация белка, обрат переход молекулы биополимера, из денатурир состояния в биологич активное.
Классификация Белков: По своему составу белки делятся на простые и сложные:
простые белки состоят из одних аминокислот. Например, растительные белки — проламины, они содержатся в клейковине семян злаков, не растворяются в воде; альбумины и глобулины — белки кровяной плазмы;
сложные белки помимо аминокислот имеют в своем составе другие органические соединения (нуклеиновые кислоты, липиды, углеводы), соединения фосфора, металлы. Соответственно они носят названия: нуклеопротеидов, липопротеидов, гликопротеидов, фосфо- и металлопротеидов
По общему типу строения белки можно разбить на три группы:
Фибриллярные белки — образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. Они образуют микрофиламенты, микротрубочки, фибриллы, поддерживают структуру клеток и тканей. К фибриллярным белкам относятся кератин и коллаген.
Глобулярные белки — водорастворимы, общая форма молекулы более или менее сферическая.
Мембранные белки — имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки. Мембранные белки выполняют функцию рецепторов, то есть осуществляют передачу сигналов, а также обеспечивают трансмембранный транспорт различных веществ.