ИНГИБИТОРЫ

Это вещества, которые вызывают полное или частичное торможение реакций, катализируемых ферментами.

Виды ингибирования ферментов

•Обратимое и необратимое

•Конкурентное и неконкурентное

•Аллостерическое

Специфическое и неспецифическое ингибирование ферментов

Специфическое - ингибитор действует только на определенный фермент (препятствует образованию нормального фермент-субстратного комплекса).

Неспецифическое - ингибитор действует на структуру белка-фермента (денатурирующий фактор).

Необратимое и обратимое ингибирование ферментов

•Необратимое ингибирование. Ингибитор вызывает стойкие изменения пространственной третичной структуры фермента или модификацию функциональных групп фермента.

•Обратимое ингибирование. После прекращения действия ингибитора или его удаления фермент вновь становится активным.

Конкурентное и неконкурентное ингибирование ферментов

Конкурентное ингибирование основано на связывании ингибитора с активным центром (специфическое), так как структура ингибитора похожа на структуру субстрата, но несколько отличается от структуры истинного субстрата.

Неконкурентное ингибирование вызывается веществами, не имеющими структурного сходства с субстратом и связываются не с активным центром, а в другом месте молекулы фермента (например с аллостерическим центром).

Конкурентное ингибирование

Ингибитор и субстрат конкурируют за активный центр.

Конкурентные ингибиторы не изменяют максимальной скорости реакции, но увеличивают Км.

1.Малоновая кислота (ингибитор сукцинатдегидрогеназы) напоминает субстрат этого фермента янтарную кислоту.

2.Аллопуринол (ингибитор ксантиноксидазы) – лекарственный препарат, используется при лечении подагры.

Неконкурентное ингибирование

Неконкурентные ингибиторы присоединяются к ферменту вне активного центра.

Они снижают как начальную, так и максимальную скорости реакции, Км не изменяется (не меняется сродство фермента к субстрату).

Неконкурентные ингибиторы:

1.Тяжелые металлы,

2.Соли синильной кислоты,

3.Окись углерода,

4.Фосфорорганические вещества.

Аллостерическое ингибирование

Ингибитор связывается с аллостерическим центром фермента, изменяется конформация фермента и конфигурация его активного центра, фермент становится не активным.