Специфичность

-способность фермента катализировать превращение одного субстрата или группу родственных по строению субстратов

-структура активного центра фермента комплементарна структуре его субстрата

Виды специфичности:

1.Абсолютная специфичность

Фермент катализирует превращение только одного субстрата

Пример:

-уреаза (катализирует распад мочевины),

-аргиназа (расщепляет в естественных условиях аргинин)

Объясняет теория Фишера (“ключ-замок”).

КАК РАЗНОВИДНОСТЬ - Стереоспецифичность

Фермент катализирует превращение одного из стереоизомеров

Пример:

- оксидазы L и D аминокислот (каждый из видов оксидаз действует только на свой специфический стереоизомер).

Виды специфичности:

2.Относительная специфичность

-Фермент действует на субстраты разных групп химических соединений. Специфичность по типу реакции.

-Характерна для цитохромов.

Объясняет теория Кошланда (“рука-перчатка”)

КАК РАЗНОВИДНОСТЬ - Групповая специфичность

- Фермент действует на отдельные связи определённой группы субстратов.

Характерна для протеолитических ферментов (пепсин, трипсин, химотрипсин) гидролизируют определенные пептидные связи.

Ферментативная кинетика

изучает закономерности влияния природы реагирующих веществ (концентрация фермента, субстрата)

и сопутствующих факторов (рН среды, температура, присутствие активаторов или ингибиторов)

на скорость ферментативных реакций.

Влияние температуры

•Термолабильность – чувствительность ферментов к температуре.

•Для большинства ферментов оптимальная температура 37-40ºС.

•При повышении температуры на 10° активность фермента увеличивается в 2 раза.

•При температуре 50º снижается активность ферментов из-за тепловой денатурации ферментов (разрушение 4, 3, 2 структур белка).

•При температуре 60º наступает денатурация, приводящая к полному прекращению активности фермента (исключение - миокиназа мышц выдерживает нагревание до 100º).

Зависимость активности фермента от температуры

Влияние рН

Влияет на:

1.скорость реакции,

2.сродство фермента к субстрату,

3.стабильность фермента.

Ферменты активны в определённом интервале рН, имеют оптимум рН.

pH оптимум - pH при котором данный фермент наиболее активен.

Изменение рН приводит к изменению степени ионизации ионогенных групп в активном центре фермента.

Зависимость активности ферментов от рН среды

Для каждого фермента характерен свой оптимум рН

Для большинства ферментов оптимум рН находится в нейтральной среде

Влияние концентрации фермента на скорость ферментативной реакции.

При условии избытка субстрата скорость реакции прямо пропорциональна концентрации фермента.

υ= k [E]

υ– скорость реакции,

k - константа скорости реакции,

[E] - концентрация фермента.

υ

[E]