Сходство ферментов и неорганических катализаторов
•Все свойства обычных катализаторов.
•Ускоряют химическую реакцию.
•В ходе реакции не расходуются.
•Катализируют только энергетически возможные процессы.
•Снижают энергию активации, следовательно понижают энергетический барьер.
•Способствуют наиболее быстрому восстановлению химического равновесия реакции.
Отличия ферментов от неорганических катализаторов
•Высокая молекулярная масса
•Высокая молекулярная активность в 108 – 1012 раз (неорг.кат. в 105 – 106 раз).
•Лабильность - ферменты действуют при относительно мягких условиях (t, рН, давление).
•Специфичность действия.
•Высокая избирательная чувствительность к активаторам и ингибиторам.
•Регуляция ферментов нейрогуморальным путём, с участием других ферментов.
Структура ферментов
•Активный центр фермента – комбинация аминокислотных остатков на поверхности молекулы фермента, обеспечивающая связывание её с молекулой субстрата и участие в катализе.
•Имеется 2 участка:
•Контактный («якорная» площадка) - обеспечивает специфическое сродство к субстрату и формирование его комплекса с ферментом.
•Каталитический - непосредственно химическое взаимодействие с субстратом.
Субстрат - вещество, на которое действует фермент.
Активный центр фермента
•Для формирования активного центра имеют значение третичная и четвертичная структуры фермента, так как в активный центр входят аминокислоты, расположенные далеко друг от друга в полипептидной цепи.
•Наиболее часто в активный центр входят 3 - 5 аминокислот с функциональными группами:
сер, арг, лиз, гис, цис, глу, асп.
•У сложных ферментов в активный центр входят и простетические группы (коферменты, кофакторы).
Активный центр фермента
Аллостерический центр
-чувствительный участок фермента, к которому могут присоединяться различные химические вещества – модуляторы.
•Модуляторы - обычно низкомолекулярные молекулы, которые отличаются по структуре от субстратов.
•В результате изменяется конформация белка – фермента и конфигурация его активного центра
•Фермент становится или более активным (активация), или менее активным (ингибирование)
Изоферменты
это множественные молекулярные формы (разновидности) одного фермента, катализирующие одну и ту же реакцию, но различающиеся по физическим и химическим свойствам
ЛДГ (лактатдегидрогеназа)
•Состоит из 4 субъединиц двух разновидностей: Н (сердечный тип) и
М (мышечный тип).
•Сочетание из 2 –х по 4 дает 5 изоферментов.
н |
н |
н |
н |
н |
н |
н |
м |
м |
м |
н |
н |
н |
м |
м |
м |
м |
м |
м |
м |
ЛДГ1 |
ЛДГ2 |
ЛДГ3 |
ЛДГ4 |
ЛДГ5 |
ЛДГ5
НАДН2 
НАД
ЛДГ1
•для каждой ткани в норме характерно свое соотношение форм ЛДГ.
•Например, в сердечной мышце преобладает 4Н, т.е. ЛДГ1, а в
скелетных мышцах - 4М (ЛДГ5).
•ЛДГ5 катализирует образование лактата, а ЛДГ1 –превращение лактата в пируват.
•В тканях с высоким уровнем аэробного обмена (сердце) содержится много ЛДГ1.
•В легких, слизистой щеки, слюне преобладает ЛДГ3, в крови ЛДГ2.
Мультиферментные комплексы
•Ряд ферментов, катализирующий последовательные превращения какого-либо субстрата.
•Ферменты прочно закреплены в определенной последовательности на клеточном образовании или белке (ферментный конвейер)
•Продукт действия одного фермента становится субстратом для следующего.
АЕ1 В Е2 С Е3 D
Мультиферментные комплексы
пируватДГ комплекс
синтетаза жирных кислот
дыхательная цепь