- •Биохимия – наука о молекулярных основах жизни
 - •Направления биохимии
 - •Медицинская биохимия
 - •Белки
 - •Структурная организация белковой молекулы
 - •Классификация белков
 - •Ферменты
 - •Существуют простые и сложные
 - •Сложные ферменты – большинство ферментов
 - •Коферменты
 - •Сходство ферментов и неорганических катализаторов
 - •Отличия ферментов от неорганических катализаторов
 - •Структура ферментов
 - •Активный центр фермента
 - •Активный центр фермента
 - •Аллостерический центр
 - •Изоферменты
 - •Мультиферментные комплексы
 - •Мультиферментные комплексы
 - •Преимущества мультиферментных комплексов:
 - •Классификация ферментов
 - •I.Оксидоредуктазы
 - •II.Трансферазы
 - •III.Гидролазы
 - •IV. Лиазы
 - •V.Изомеразы
 - •VI. Лигазы (синтетазы)
 - •Шифр фермента имеет 4 цифры:
 - •Общие свойства ферментов
 - •Специфичность
 - •Виды специфичности:
 - •Виды специфичности:
 - •Ферментативная кинетика
 - •Влияние температуры
 - •Зависимость активности фермента от температуры
 - •Влияние рН
 - •Зависимость активности ферментов от рН среды
 - •Влияние концентрации фермента на скорость ферментативной реакции.
 - •Влияние концентрации субстрата на скорость ферментативной реакции.
 - •Кm – константа Михаэлиса
 - •Зависимость скорости реакции от присутствия активаторов или ингибиторов
 - •Виды активации ферментов
 - •Ковалентная модификация ферментов
 - •ограниченный протеолиз
 - •Ковалентная модификация ферментов
 - •Аллостерическое активирование
 - •Аллостерическое активирование
 - •Активация ионами
 - •Роль металлов в ферментативном катализе
 - •ИНГИБИТОРЫ
 - •Виды ингибирования ферментов
 - •Специфическое и неспецифическое ингибирование ферментов
 - •Необратимое и обратимое ингибирование ферментов
 - •Конкурентное и неконкурентное ингибирование ферментов
 - •Конкурентное ингибирование
 - •Конкурентное ингибирование
 - •Неконкурентное ингибирование
 - •Аллостерическое ингибирование
 - •Конкурентное и неконкурентное ингибирование ферментов
 - •Регуляция ферментативной
 - •Принципы определения активности ферментов:
 - •Единицы активности ферментов
 - •Применение ферментов в медицине
 - •Энзимопатология
 - •Энзимодиагностика
 - •Энзимодиагностика заболеваний
 - •Энзимодиагностика заболеваний.
 - •Энзимотерапия
 - •Энзимотерапия
 - •Энзимотерапия
 - •Энзимотерапия
 
Преимущества мультиферментных комплексов:
•Резко сокращаются расстояния, на которые молекулы промежуточных продуктов должны перемещаться при действии изолированных ферментов;
•увеличивается скорость прохождения необходимых реакций.
Классификация ферментов
•По международной классификации все ферменты делятся на 6 классов в зависимости от типа катализируемой реакции.
•Имеют окончание «-аза»
I.Оксидоредуктазы
•Катализируют окислительно-восстановительные реакции. Перенос водорода, транспорт электронов, окисление молекулярным кислородом, перекисью водорода.
•17 подклассов.
•Дегидрогеназы – перенос водорода,
•Оксигеназы – перенос кислорода к субстрату,
•Пероксидазы – акцептор водорода Н2О2.
II.Трансферазы
•Осуществляют реакции межмолекулярного переноса разных радикалов (отдельных функциональных групп).
•8 подклассов.
•  | 
	метилтрансферразы –  | 
	-СН3,  | 
•  | 
	аминотрансферазы –  | 
	-NН2,  | 
•  | 
	транскетолазы – кетонные группы  | 
|
III.Гидролазы
•Реакции гидролитического расщепления внутримолекулярных (ковалентных) связей при участии воды.
•11 подклассов.
•Пептидазы – гидролиз пептидных связей в белках
•Гликозидазы – гидролиз гликозидных связей в полисахарах, олигосахарах
•Эстеразы – гидролизуют сложноэфирные связи
IV. Лиазы
•Реакции негидролитического разрыва связей (С-С, С-N, С-О, С-S) с образованием двойной связи или реакции присоединения групп по месту двойной связи.
•7 подклассов.
•Альдолазы – расщепление или образование связей С-С
•Гидратазы – отщепление Н2О от субстрата
V.Изомеразы
•Реакции внутримолекулярного переноса различных групп.
•6 подклассов.
•Рацемазы – превращение L-изомеров в D-изомеры,
•Мутазы – перемещение группировок с одной части молекулы на другую,
VI. Лигазы (синтетазы)
•Реакции соединения двух молекул (реакции синтеза), сопряженных с расщеплением макроэргических связей АТФ, ГТФ.
•5 подклассов (ферменты анаболических стадий обмена веществ).
Шифр фермента имеет 4 цифры:
1.Класс фермента,
2.Подкласс,
3.Подподкласс,
4.Порядковый номер в подподклассе
•ЛДГ (К.Ф. 1.1.1.27)
•2 и 3 цифры уточняют тип субстратов, переносимых группировок, тип связи и другие детали
Общие свойства ферментов
как катализаторов белковой природы
•Специфичность
•Оптимум температуры (термолабильность)
•Оптимум рН
