Тестовые задания для промежуточной аттестации по дисциплине «Биохимия» для студентов 2 курса ЛПФ

Ферменты: свойства и регуляция

Ферментами называются вещества, которые:

1. увеличивают скорость биохимической реакции, при этом не расходуясь;

2. снижают скорость биохимической реакции, при этом не расходуясь;

3. не влияют на скорость реакции;

4. увеличивают скорость биохимической реакции, уменьшаясь при этом количественно.

ANSWER: А

Ферменты влияют на процесс катализируемой реакции:

1. изменяя направление реакции;

2. увеличивая время достижения равновесия реакции; C) сдвигая равновесие реакции в сторону исходных веществ;

D) снижая энергию активации.

ANSWER: D

Перенос фосфата от АТФ на субстрат осуществляют ферменты:

А) фосфорилазы;

B) гидролазы; C) киназы;

D) изомеразы.

ANSWER: C

В состав холофермента входят:

А) субстрат и энзим

2. кофактор и субстрат

3. апофермент и кофермент

4. субстрат и апофермент

ANSWER: C

Коферментом называют:

А) небелковую часть фермента;

B) ингибитор энзима; C) белковую часть фермента;

D) активатор энзима.

ANSWER: А

Белковую часть фермента называют

А) коферментом

2. апоферментом

3. простетической группой

4. эффектором

ANSWER: B

Действуя на сходные по структуре субстраты фермент проявляет:

А) абсолютную специфичность;

2. стереоспецифичность;

3. групповую специфичность;

4. избирательность.

ANSWER: C

Изменение pH среды влияет на активность ферментов, так как: A) изменяется количество активных центров;

2. изменяется степень ионизации радикалов аминокислот фермента

3. изменяется число гидрофобных связей;

4. изменяется субстратная специфичность энзима.

ANSWER: B

Модель индуцированного соответствия Кошланда подразумевает:

1. конформационные изменения в активном центре фермента

2. переход от вторичной к третичной структуре апофермента

3. частичный протеолиз молекулы фермента под действием субстрата;

4. формирование мультиферментных комплексов

ANSWER: А

При температуре выше оптимума фермент теряет свою активность из-за:

1. частичного протеолиза молекулы,

2. разрушения первичной структуры;

3. денатурации белковой части;

4. изменения заряда аминокислотных остатков, входящих в его состав.

ANSWER: C

Уравнение Михаэлиса-Ментен описывает зависимость скорости:

1. ферментативной реакции от концентрации субстрата;

2. ферментативной реакции от концентрации фермента;

3. ферментативной реакции от концентрации продуктов;

4. ферментативной реакции от наличия эффекторов

ANSWER: А

Константа Михаэлиса-Ментен равна концентрации субстрата, при

1. скорости реакции, равной половине максимальной

2. скорости реакции, равной максимальной

3. наличии активаторов

4. наличии ингибиторов

ANSWER: А

Высокие уровни константы Михаэлиса-Ментен характеризуют:

1. высокую активность фермента

2. высокое сродство фермента к субстрату;

3. низкое сродство фермента к субстрату;

4. максимальную скорость реакции.

ANSWER: C

При низких значениях константы Михаэлиса:

A) фермент имеет высокое сродство к субстрату; B) фермент имеет низкое сродство к субстрату;

3. реакция протекает с минимальной скоростью;

4. фермент не связывается с субстратом;

ANSWER: A

Активный центр фермента:

А) обеспечивает связывание фермента с субстратом;

2. не связывается с субстратом;

3. не участвует в катализе;

4. разрушается после связывания с субстратом

ANSWER: A

Скорость ферментативной реакции повышается при:

1. увеличении количества фермента;

2. уменьшении количества фермента;

3. денатурации фермента;

4. уменьшении концентрации субстрата;

ANSWER: А

Классификация ингибирования по обратимости основана на

А) прочности связывания фермента с субстратом;

2. прочности связывания фермента с ингибитором;

3. прочности связывания фермента с продуктом;

4. прочности связывания фермента с активатором.

ANSWER: B

Обратимое ингибирование может быть:

А) конкурентным, равновесным;

2. неконкурентным, равновесным;

3. конкурентным, неконкурентным;

4. конкурентным, необратимым.

ANSWER: C

Конкурентные обратимые ингибиторы ферментов:

А) являются структурными аналогами субстратов;

2. связываются с регуляторным центром фермента;

3. образуют ковалентные связи с определенными аминокислотными остаткам

4. необратимо присоединяются к ферменту;

ANSWER: А

При неконкурентном ингибировании ингибитор:

1. присоединяется к аллостерическому центру фермента;

2. присоединяется к активному центру фермента;

3. разрушает активный центр фермента;

4. разрушает аллостерический центр фермента.

ANSWER: А

Необратимое ингибирование наблюдается при:

А) конкуренции ингибитора с субстратом за связывание с ферментом

2. образовании прочных связей между ингибитором и ферментом;

3. блокировании ингибитором экспрессии гена фермента.

4. разрушении ингибитором фермента;

ANSWER: B

При конкурентном ингибировании ингибитор связывается с:

1. аллостерическим центром фермента;

2. с активным центром фермента;

3. субстратом;

4. продуктом

ANSWER: B

Увеличение субстрата при наличии конкурентного ингибитора:

А) не влияет на процесс ферментативного катализа;

2. усиливает влияние ингибитора на катализ;

3. снижает степень ингибирования;

4. сдвигает равновесие катализируемой реакции в сторону образования исходных веществ.

ANSWER: C

Аллостерическими называются ферменты:

А) активность которых регулируется веществами-эффекторами;

2. защищенные от действия ингибиторов;

3. имеющие только третичную структуру

4. содержащие только один активный центр для связывания субстрата.

ANSWER: А

Зимогенами называют

А) наиболее активные модификации ферментов;

2. неактивные формы ферментов или проферменты;

3. активаторы ферментов;

4. специфическую группу кофакторов.

ANSWER: B

Ингибирование активности ферментов продуктами реакции называется:

А) индукцией;

2. аллостерическим ингибированием;

3. ковалентным необратимым ингибированием;

4. репрессией.

ANSWER: B

Количество фермента изменяется при:

А) частичном протеолизе молекулы фермента;

2. ассоциации-диссоциации белковых протомеров;

3. фосфорилировании-дефосфорилировании фермента;

4. эеспрессии генов

ANSWER: D

Проферменты превращаются в ферменты при

1. фосфорилировании

2. частичном протеолизе

3. отщеплении регуляторных субъединиц;

4. присоединении белков-активаторов;

ANSWER: B

Протеинкиназа изменяет свою активность при

А) частичном протеолизе

2. ассоциации-диссоциации

3. фосфорилировании-дефосфорилировании

4. метилировании-деметилировании

ANSWER: B

Активатором протеинкиназы является:

А) АТФ;

2. АМФ;

3. цАМФ;

4. АДФ;

ANSWER: C

Протеинкиназа в клетке осуществляет:

А) метилирование-деметилирование ферментов;

2. ассоциацию ферментов:

3. дефосфорилирование ферментов;

4. фосфорилирование белков

ANSWER: D

Компартментализация на уровне клетки предполагает:

А) локализацию определенных ферментов в различных органеллах клетки;

2. объединение ферментов всех метаболических путей в компартменте клетки

3. наличие одинакового набора ферментов во всех органеллах клетки;

4. увеличение количества ферментов в клетке.

ANSWER: А

Фосфорилирование ферментов:

1. вызывает диссоциацию фермента;

2. снижает количество фермента;

3. изменяет заряд и конформацию активного центра;

4. увеличивает количество фермента;

ANSWER: C

Путем частичного протеолиза активируются:

1. изомеразы

2. протеинкиназы

3. протеолитические ферменты желудочно-кишечного тракта

4. гликогенфосфорилаза

ANSWER: С

Ферменты, используемые в энзимодиагностике, должны:

1. обладать органоспецифичностью;

2. обладать низкой стабильностью;

3. осуществлять свои функции только в крови;

4. секретироваться в кровь постоянно;

ANSWER: А

Изоферменты

А) катализируют одну и ту же реакцию, но отличаются специфичностью

2. катализируют разные химические реакции;

3. являются неактивными формами ферментов;

4. объединяются в ферментативные ансамбли.

ANSWER: А

Изоферменты могут изменять направление обратимых реакций за счет

А) изменения концентрации исходных веществ;

2. изменения активности ферментов;

3. их различного сродства к исходному веществу и продукту реакции;

4. одинакового сродства к исходному веществу и продукту реакции.

ANSWER: C

Общий путь катаболизма веществ. Энергетический обмен

При анаболизме происходит:

А) синтез сложных веществ из простых с выделением энергии

2. синтез сложных веществ из простых с затратой энергии

3. распад сложных веществ до более простых с выделением энергии

4. распад сложных веществ до более простых с затратой энергии

ANSWER: B

При катаболизме происходит:

А) синтез сложных веществ из простых с выделением энергии

2. синтез сложных веществ из простых с затратой энергии

3. распад сложных веществ до более простых с выделением энергии

4. распад сложных веществ до более простых с затратой энергии

ANSWER: C

На первом этапе катаболизма наблюдается

А) окислительное декарбоксилирование ПВК;

2. расщепление полимеров до мономеров при переваривании в ЖКТ

3. распад веществ в цикле трикарбоновых кислот

4. распад веществ в процессе гликолиза.

ANSWER: B

Общий путь катаболизма включает стадии:

А) специфического превращения веществ;

2. расщепление полимеров до мономеров при переваривании в ЖКТ

3. декарбоксилирования ПВК и распада веществ в ЦТК

4. распада веществ в специфических путях превращений.

ANSWER: D

Конечными продуктами метаболизма веществ являются:

А) аминокислоты .

2. Н2О, СО2, мочевина

3. глюкоза, СО2

4. жирные кислоты

ANSWER: B

В результате окислительного декарбоксилирования ПВК образуется:

А) фосфоенолпируват

2. ацетоацетат

3. лактат

4. ацетилKoA

ANSWER: D

Ключевые ферменты цикла Кребса локализованы:

А) во внутренней мембране митохондрий;

B) в матриксе митохондрий; C) во внешней мембране митохондрий

D) в межмембранном пространстве.

ANSWER: B

Цикл Кребса является источником:

А) водорода для дыхательной цепи

2. витаминов

3. аминокислот

4. глюкозы

ANSWER: А

Одним из ингибиторов цикла Кребса может быть:

А) АМФ

2. НАДН

3. АДФ

4. ФАД

ANSWER: B

Цикл Кребса активирует:

А) АТФ

2. НАДН

3. АДФ

4. ФАДН2

ANSWER: C

К регуляторным ферментам ЦТК относится

А) сукцинаттиокиназа

2. L-малатдегидрогеназа

3. цитратсинтаза D) аконитаза

ANSWER: С

Дегидрогеназы, передающие протоны и электроны в ЦПЭ содержат:

А) Никотинамидадениндинуклеотид

2. Тиаминдифосфат

3. Пиридоксальфосфат

4. Тетрагидрофолиевую кислоту

ANSWER: А

Электроны от субстратов на компонент дыхательной цепи переносит

А) НАДН-CoQ-редуктаза

2. Убихинон (КоQ)

3. Цитохром с D) Цитохром b

ANSWER: B

В липидном бислое мембраны может свободно перемещаться белок

А) НАДН-CoQ-редуктаза

2. цитохромоксидаза

3. Убихинон

4. Fe-S белок

ANSWER: C

Убихинон окисляется при участии фермента ЦПЭ

А) CoQ-цитохром С-редуктазы

2. НАДН-CoQ-редуктазы

3. цитохромоксидазы

4. сукцинат-CoQредуктазы

ANSWER: А

Электроны на кислород передает компонент ЦПЭ

А) цитохром b

2. цитохром с

3. цитохром Р450

4. цитохром а-а3

ANSWER: D

Негеминовое железо, содержащееся в Fe-S белках, выполняет функцию:

А) депонирования железа в организме

2. синтетическую

3. разобщителя потоков протонов и электронов

4. транспортера железа

ANSWER: C

Движущей силой переноса протонов и электронов по ЦПЭ является:

А) уменьшение проницаемости наружной мембраны митохондрий для Н+;

2. гидролиз АТФ;

3. образовавшийся электрохимический потенциал;

4. повышение проницаемости наружной мембраны митохондрий для Н+;

ANSWER: C

Возврат протонов в матрикс пространства происходит:

А) путем простой диффузии

2. с помощью Nа⁺/К⁺-насоса

3. с участием фермента АТФ-синтазы

4. с участием АТФ/АДФ-транслоказы

ANSWER: C

Синтез АТФ при участии системы дыхательных ферментов называется:

А) субстратным фосфорилированием

2. свободно-радикальным окислением

3. окислительным фосфорилированием

4. дефосфорилированием АТФ

ANSWER: C

Ферменты окислительного фосфорилирования локализованы:

А) в матриксе митохондрий

2. во внутренней мембране митохондрий

3. в межмембранном пространстве

4. во внешней мембране митохондрий

ANSWER: B

При биологическом окислении энергия выделяется порциями поскольку:

А) это процесс многоступенчатый

2. этому препятствует прочность мембраны митохондрий

3. действуют антиоксиданты

4. синтез АТФ- эндэргическая реакция

ANSWER: А

Разобщение дыхания и фосфорилирования происходит из-за:

А) повышения активности Н⁺ зависимой АТФ-азы

2. активирования АДФ-АТФ транслоказы

3. повышения проницаемости внутренней мембраны для протонов

4. понижения проницаемости внутренней мембраны для протонов

ANSWER: C

Ионофоры

А) транспортируют ионы к местам депонирования

2. увеличивают электрохимический потенциал на внутренней мембране

3. уменьшают электрический потенциал

4. понижают осмотический потенциал

ANSWER: C

При разрушении структуры мембраны митохондрий нарушается:

А) дефосфорилирование АТФ

C) дегидрирование субстратов

B) транспорт коферментов

D) сопряжение окисления и фосфорилирования

ANSWER: D

Коэффициент фосфорилирования (Р/О) показывает:

А) количество образованных молекул АТФ в расчете на одну молекулу О2

2. сродство неорганического фосфата к кислороду.

3. количество фосфата, которое переходит в органическую форму

4. отношение концентрации протеина к количеству кислорода

ANSWER: А

Структура и функции биологических мембран

Основу всех клеточных мембран составляет

1. белковый монослой;

2. липидный бислой;

3. липидный монослой;

4. белковый бислой.

ANSWER: B

Рецепторную роль в мембране выполняют:

1. фосфолипиды;

2. липопротеиды;

3. гликопротеины;

4. гликолипиды.

ANSWER: C

Липидная часть биологической мембраны находится в состоянии:

1. твердом аморфном;

2. твердо-кристаллическом;

3. жидком аморфном;

4. жидко-кристаллическом.

ANSWER: D

Способность к самосборке мембран обусловлена:

1. гидрофильностью белков;

2. гидрофобностью фосфолипидов; C) амфифильностью фосфолипидов;

D) изоморфизмом белков.

ANSWER: C

Na+/K+–АТФ-аза работает по механизму:

1. облегченной диффузии;

2. первичного активного транспорта; C) простой диффузии;

D) вторичного активного транспорта.

ANSWER: D

Углеводы в составе мембран находятся только в соединении с:

1. фосфолипидами;

2. холестерином;

3. белками;

4. ТАГ.

ANSWER: C

Радикалы ненасыщенных ВЖК имеют «изломы», характерные для:

1. транс-конфигурации природных ВЖК;

2. цис-конфигурации природных ВЖК;

3. α-конфигурации природных ВЖК;

4. β-конфигурации природных ВЖК.

ANSWER: B

Интегральным белком мембран является:

1. лактатдегидрогеназа;

2. рецептор инсулина; C) рецептор кортизола;

D) карбоангидраза.

ANSWER: B

При активации аденилатциклазы в клетке повышается уровень:

1. Са2+;

2. цАМФ;

3. АМФ;

4. кальмодулин.

ANSWER: B

Под действием фосфолипазы С образуются:

1. ИФ3 и диацилглицерол;

2. цАМФ и Н4Р2О7;

3. ИФ2 и фосфатидная кислота;

4. диацилглицерол и фосфатидилсерин.

ANSWER: A

«Заякоренным» белком мембран является:

A) аденилатциклаза; B) G-белок;

3. протеинкиназа С;

4. рецептор инсулина.

ANSWER: B

цАМФ активирует:

1. протеинкиназу А;

2. протеинкиназу С;

3. протенкиназу G;

4. Са2+-кальмодулинзависимуюпротеинкиназу.

ANSWER: A

Диацилглицерол активирует:

1. фосфолипазу С;

2. протеинкиназу G;

3. протеинкиназу С;

4. протеинкиназу А.

ANSWER: C