Добавил:
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:

тесты Биохимия ЛПФ 1 курс

.pdf
Скачиваний:
35
Добавлен:
27.05.2021
Размер:
341.98 Кб
Скачать

Тестовые задания для промежуточной аттестации по дисциплине «Биохимия» для студентов 1 курса ЛПФ

Ферменты: свойства и регуляция

Ферментами называются вещества, которые:

A)увеличивают скорость биохимической реакции, при этом не расходуясь;

B)снижают скорость биохимической реакции, при этом не расходуясь;

C)не влияют на скорость реакции;

D)увеличивают скорость биохимической реакции, уменьшаясь при этом количественно.

ANSWER: А

Ферменты влияют на процесс катализируемой реакции:

A)изменяя направление реакции;

B)увеличивая время достижения равновесия реакции;

C)сдвигая равновесие реакции в сторону исходных веществ;

D)снижая энергию активации.

ANSWER: D

Ферменты (энзимы) по химической структуре являются:

A)ионизированной формой металлов;

B)гликолипидными комплексами;

C)белковыми молекулами;

D)отдельными аминокислотами. ANSWER: C

Систематическая номенклатура ферментов (КФ) включает следующие классы, кроме:

A)Оксидоредуктазы, трансферазы;

B)изомеразы, лигазы

C)гидролазы, лиазы;

D) нуклеазы, липазы

ANSWER: D

Лиазы катализируют реакции

A)соединения двух молекул с участием макроэрга.

B)образования или расщепления связей без участия макроэрга

C)гидролиза сложных веществ

D)переноса функциональных групп

ANSWER: В

Лигазы катализируют реакции:

A)дегидрирования

B)взаимного превращения изомеров

C)соединения двух молекул с участием макроэрга

D)гидролиза сложных веществ

ANSWER: С

Фермент, катализирующий перенос функциональных групп

А) дегидрогеназа;

B)трансфераза;

C)оксидаза;

D)изомераза. ANSWER: B

Внутримолекулярные превращения катализирует класс ферментов:

А) лигазы;

B)гидролазы;

C)изомеразы;

D)синтазы. ANSWER: C

Реакции соединения двух молекул с участием макроэргакатализируют

А) лигазы;

B)гидролазы;

C)изомеразы;

D)липазы ANSWER: А

Присоединение молекулы воды к субстрату катализирую ферменты:

А) синтазы;

B)дегидрогеназы;

C)гидратазы;

D)гидролазы ANSWER: C

Перенос фосфата от АТФ на субстрат осуществляют ферменты:

А) фосфорилазы;

B)гидролазы;

C)киназы;

D)изомеразы. ANSWER: C

В состав холофермента входят:

А) субстрат и энзим

B)кофактор и субстрат

C)апофермент и кофермент

D)субстрат и апофермент ANSWER: C

Коферментом называют:

А) небелковую часть фермента;

B)ингибитор энзима;

C)белковую часть фермента;

D)активатор энзима. ANSWER: А

Коферменты это:

A)неактивные молекулы-предшественники ферментов;

B)специфические ингибиторы ферментов;

C)аллостерические модуляторы

D)факторы небелковой природы, проявляющие каталитическую активность. ANSWER: D

Белковую часть фермента называют

А) коферментом

B)апоферментом

C)простетической группой

D)эффектором

ANSWER: B

Белковая часть фермента, участвуя в катализе:

A)отделяет фермент от субстрата;

B)влияет на ход реакции;

C)взаимодействует с продуктами реакции;

D)не влияет на ход реакции.

ANSWER: B

Действуя на сходные по структуре субстраты фермент проявляет:

А) абсолютную специфичность;

B)стереоспецифичность;

C)групповую специфичность;

D)избирательность.

ANSWER: C

Изменение pH среды влияет на активность ферментов, так как:

A)изменяется количество активных центров;

B)изменяется степень ионизации радикалов аминокислот фермента

C)изменяется число гидрофобных связей;

D)изменяется субстратная специфичность энзима.

ANSWER: B

Скорость ферментативного катализа при повышении температуры:

A)неуклонно снижается;

B)остается на определенных значениях;

C)не изменяется;

D)нарастает до максимальных значений, а затем снижается ANSWER: D

Модель индуцированного соответствияКошланда подразумевает:

A)конформационные изменения в активном центре фермента

B)переход от вторичной к третичной структуре апофермента

C)частичный протеолиз молекулы фермента под действием субстрата;

D)формирование мультиферментных комплексов

ANSWER: А

При температуре выше оптимума фермент теряет свою активность из-за:

A)частичного протеолиза молекулы,

B)разрушения первичной структуры;

C)денатурации белковой части;

D)изменения заряда аминокислотных остатков, входящих в его состав. ANSWER: C

Уравнение Михаэлиса-Ментен описываетзависимость скорости:

A)ферментативной реакции от концентрации субстрата;

B)ферментативной реакции от концентрации фермента;

C)ферментативной реакции от концентрации продуктов;

D)ферментативной реакции от наличия эффекторов ANSWER: А

Константа Михаэлиса-Ментен равна концентрации субстрата, при

A)скорости реакции, равной половине максимальной

B)скорости реакции, равной максимальной

C)наличии активаторов

D)наличии ингибиторов

ANSWER: А

Высокие уровни константы Михаэлиса-Ментен характеризуют:

A)высокую активность фермента

B)высокое сродство фермента к субстрату;

C)низкое сродство фермента к субстрату;

D)максимальную скорость реакции. ANSWER: C

При низких значениях константы Михаэлиса:

A)фермент имеет высокое сродство к субстрату;

B)фермент имеет низкое сродство к субстрату;

C)реакция протекает с минимальной скоростью;

D)фермент не связывается с субстратом; ANSWER: A

Меньшее значение Км для гексокиназы, чем глюкокиназы означает, что

A)гексокиназа имеет большее сродство к глюкозе, чем глюкокиназа;

B)оба фермента не чувствительны к глюкозе

C)гексокиназа имеет меньшее сродство к глюкозе, чем глюкокиназа;

D) оба фермента с одинаковой скоростью связываются с глюкозой; ANSWER: А

Во время катализа субстрат связывается:

A)со всей белковой молекулой фермента;

B)с другими субстратами;

C)с продуктом реакции;

D)активным центром фермента; ANSWER: D

Активный центр фермента:

А) обеспечивает связывание фермента с субстратом;

B)не связывается с субстратом;

C)не участвует в катализе;

D)разрушается после связывания с субстратом ANSWER: A

Скорость ферментативной реакции повышается при:

A)увеличении количества фермента;

B)уменьшении количества фермента;

C)денатурации фермента;

D)уменьшении концентрации субстрата; ANSWER: А

Абсолютную специфичность проявляет фермент, когда:

A)взаимодействует с подобными по структуре субстратами

B)взаимодействует только с одним субстратом

C)имеет низкое сродство к субстрату

D)взаимодействует с определенной группой субстратов ANSWER: B

В отличие от неорганических катализаторов ферменты:

А) имеют низкую молекулярную массу;

B)изменяют направление реакции;

C)могут изменять свою активность;

D)ускоряя реакции, не расходуются; ANSWER: C

Как и неорганические катализаторы ферменты

A)термолабильны

B)не расходуются в процессе реакции

C)имеют высокую молекулярную массу

D)обладают высокой субстратной специфичностью ANSWER: B

Классификация ингибирования по обратимости основана на

А) прочности связывания фермента с субстратом;

B)прочности связывания фермента с ингибитором;

C)прочности связывания фермента с продуктом;

D)прочности связывания фермента с активатором. ANSWER: B

Обратимое ингибирование может быть:

А) конкурентным, равновесным;

B)неконкурентным, равновесным;

C)конкурентным, неконкурентным;

D)конкурентным, необратимым. ANSWER: C

Конкурентные обратимые ингибиторы ферментов:

А) являются структурными аналогами субстратов; B) связываются с регуляторным центром фермента;

C)образуют ковалентные связи с определенными аминокислотными остаткам

D)необратимо присоединяются к ферменту;

ANSWER: А

При неконкурентном ингибировании ингибитор:

A)присоединяется к аллостерическому центру фермента;

B)присоединяется к активному центру фермента;

C)разрушает активный центр фермента;

D)разрушает аллостерический центр фермента. ANSWER: А

Необратимое ингибирование наблюдается при:

А) конкуренции ингибиторас субстратом за связывание ферментом

B)образовании прочных связей между ингибитором и ферментом;

C)блокировании ингибитором экспрессии гена фермента.

D)разрушении ингибитором фермента;

ANSWER: B

Приконкурентном ингибировании ингибитор связывается с:

A)аллостерическим центром фермента;

B)с активным центром фермента;

C)субстратом;

D)продуктом

ANSWER: B

Конкурентным ингибитор

А) вещество, молекула которого необратимо связывается с ферментом;

B)аналог субстрата, конкурирующий за связывание с активным центром

C)вещество, связывающее субстрат с активным центром фермента

D)вещество, не влияющее на активность фермента.

ANSWER: B

Увеличение субстрата при наличии конкурентного ингибитора:

А) не влияет на процесс ферментативного катализа;

B)усиливает влияние ингибитора на катализ;

C)снижает степень ингибирования;

D)сдвигает равновесие катализируемой реакции в сторону образования исходных веществ.

ANSWER: C

Аллостерическими называются ферменты:

А) активность которых регулируется веществами-эффекторами;

B)защищенные от действия ингибиторов;

C)имеющие только третичную структуру

D)содержащие только один активный центр для связывания субстрата. ANSWER: А

Зимогенами называют

А) наиболее активные модификации ферментов;

B)неактивные формы ферментов или проферменты;

C)активаторы ферментов;

D)специфическую группу кофакторов.

ANSWER: B

Активность фермента можно изменить, путем:

A)репрессии гена;

B)индукции гена;

C)ассоциации-диссоциации;

D)изомеризации; ANSWER: C

Скорость ферментативной реакции не зависит от:

Соседние файлы в предмете Биохимия