Специфичность ферментов, ее виды

К аталитическая специфичность (специфичность действия) – способность фермента катализировать превращение субстрата по одному из возможных путей превращения.

Так, один и тот же субстрат может вступать в различные химические реакции, каждая из которых катализируется собственным ферментом, например, для аминокислот характерны реакции декар-боксилирования (фермент декарбоксилаза), дезаминирования (фермент окси-даза аминокислот) и трансаминирования (фермент трансаминаза):

Субстратная специфичность − это способность фермента узнавать, связывать и катализировать превращение только определѐнных субстратов, может быть:

• абсолютная;

• относительная;

• стереоспецифичность.

А бсолютная специфичность: фермент может взаимодействовать только с одним-единственным субстратом. Например, уреаза расщепляет только мочевину, а каталаза – только перекись водорода:

О тносительная (групповая) специфичность – фермент может взаимодействовать с группой сходных по строению субстратов. Например, липаза расщепляет сложноэфирные связи в любых жирах (триацилглицеролах), а протеиназы – белки и пептиды, т.е. действуют на пептидные связи.

Стереоспецифичность - фермент действует только на один из возможных изомеров вещества (на D- илиL-стереоизмеры, цис- или транс-изомеры и т.д.). Так, фермент фумараза гидратирует транс-изомер бутен-1,4-диовой кислоты (фумаровую кислоту), но не оказывает влияния на цис-изомер – малеиновую

Эффекторы

( модификаторы) -вещества, которые оказывают действие непосредственно на фермент, изменяя его активность.

По направлению влияния -положительными (активаторы)

-отрицательными (ингибиторы).

АКТИВАТОРЫ (увеличивают скорость ферментативных реакций):

-неорганические вещества (ионы металлов; кислоты, например, Fe²+, Mg²+, Mn²+, Cu²+, Zn²+, АТФ, липоевая кислота, соляная – активатор пепсина; анионы, например, Сl – активатор амилазы);

-низкомолекулярные органические вещества (например, соли жѐлчных кислот, активирующие панкреатическую липазу);

-белки-ферменты

механизмы действия активаторов:

-служат «площадкой» для взаимодействия фермента и субстрата;

-повышают сродство фермента и субстрата;

-отщепляют ингибитор

Ферменты желудочно-кишечного тракта вырабатываются в виде неактивных форм – зимогенов. Под влиянием различных факторов происходит отщепление пептида с формированием активного центра и зимоген превращается в активную форму.

П епсиноген НСl пепсин + пептид

Трипсиноген энтерокиназа трипсин + пептид

предохраняет клетки ЖКТ от самопереваривания

- активация протекает по механизму частичного (ограниченного, локального) протеолиза: от неактивного предшественника (профермента) отщепляется пептид (рвѐтся одна или несколько пептидных связей), и фермент переходит в активную форму за счѐт формирования активного центра

ИНГИБИТОРЫ(снижают скорость реакции)

По прочности соединения ингибитора с ферментом

• Обратимые ингибиторы –соединения, которые нековалентно взаимодействуют с ферментом и отщепляются от фермента.

• Необратимые ингибиторы – соединения, которые образуют ковалентные, прочные связи с ферментом.

• Специфическое--ингибиторы тормозят действие определенных ферментов, связывая отдельные функциональные группы активного центра. (Например, тиоловые яды ингибируют ферменты, в активный центр которых входят SН-группы; угарный газ (СО) ингибирует ферменты, имеющие в активном центре Fe²+)

• Неспецифические--ингибиторы тормозят действие всех ферментов. К ним относятся все денатурирующие факторы (высокая температура, органические и минеральные кислоты, соли тяжелых металлов и др.).

По механизму действия:

конкурентным;

неконкурентным;

бесконкурентным;

субстратным;

аллостерическим.