34. Витамины е и к, их химическое строение и медико-биологическое значение. Витамин е см.33.

Витамин К (нафтохиноны, антигеморрагический).

Ист. Капуста, рябина, шпинат, печень. Синтез.микрофлорой. 3 формы витамина- К1-филлохинон, К2-менахинон, и К3-менадион. Витамин явл.коферментом микросомальных ферментов печени, осущ.гамма карбоксилирование глутаминовой к-ты в составе белковой цепи. Ф-ции: синтез факторов свертывания крови, синтез белков костной ткани.

35. История открытия и изучения ферментов. Особенности ферментативного катализа.

Экспериментальное изучение ферментативных процессов началось в XYIIIв, когда французский естествоиспытатель Р. Реомюр поставил опыты, чтобы выяснить механизм переваривания пищи в желудке хищных птиц. Т. Шванн открыл в желудочном соке фермент пепсин. Эти работы послужили началом изучения так называемых протеолитических ферментов.

Особенности ферментативного катализа.

Ферм. ускоряют хим. р-ции во многие миллионы раз. В ходе р-ции не расход., после р-ции ост. в неизм. виде. сниж. энергию активации катализ. ими р-ции. Энергия акт-ции - эн-я, необх. для перевода всех молекул моля вещ-ва в активированное состояние при данной температуре. т.е. для запуска данной р-ции.

36. Особенности ферментативного катализа. Специфичность действия ферментов. Основные представления о механизме ферментативного катализа.

Этапы катализа:

1. Присоединение субстрата (S) к ферменту (E) с образованием фермент-субстратного

комплекса (E-S).

2. Преобразование фермент-субстратного комплекса в один или несколько переходных

комплексов (E-X) за одну или несколько стадий.

3. Превращение переходного комплекса в комплекс фермент-продукт (E-P).

4. Отделение конечных продуктов от фермента.

Специфичность, т.е. высокая избирательность действия ферментов, основана на

комплементарности структуры субстрата и активного центра фермента. Бывает стереоспецифичность – катализ только одного из стереоизомеров, Абсолютная специфичность – фермент производит катализ только одного вещества. Например,расщепление мочевины уреазой. Групповая специфичность – катализ субстратов с общими структурными

особенностями, т.е. при наличии определенной связи или химической группы

Механизмы катализа: 1. Кислотно-основной– в активном центре фермента находятся группы специфичных аминокислотных остатков, которые являются хорошими донорами или акцепторами протонов.Такие группы представляют собой мощные катализаторы многих органических реакций.

2. Ковалентный – ферменты реагируют со своими субстратами, образуя при помощи ковалентных связей очень нестабильные

фермент-субстратные комплексы, из которых в ходе внутримолекулярных перестроек

образуются продукты реакции.

37. Современные представления о механизмах действия ферментов. Мультиферментные комплексы на примере структуры синтазы жирных кислот.

Р азличают три стадии в механизме ферментативного катализа:

1.образование фермент-субстратного комплекса;2.образование комплекса «фермент-продукт реакции»;3.отщепление продуктов реакции от фермента.

1. фермент отличается от субстрата наличием АЦ . В АЦ имеются якорные участки, за счет которых субстрат закрепляется и каталитический участок АЦ, ответственен за тип ускоряемой реакции.

2. – функционально-активные группы АЦ фермента действуют на субстрат, дестабилизируя связи в нем, вызывая изменение конфигурации субстрата, поляризацию его молекулы. Это приводит к химическому преобразованию субстрата и образованию продуктов реакции, которые некоторое время находятся в связи с ферментом

3.от этого времени и зависит скорость реакции. Происходит отделение фермента от продуктов реакции.

Мультиферментные комплексы

В мультиферментном комплексе несколько ферментов прочно связаны между собой в единый комплекс и осуществляют ряд последовательных реакций, где продукт реакции непосредственно передается на следующий фермент и является только его субстратом. Благодаря таким комплексам значительно ускоряется скорость превращения

молекул. Напр.: пируватдегидрогеназный комплекс превращающий пируват в ацетил-SКоА,

α-кетоглутаратдегидрогеназный комплекс (в ЦТК превращающий α-кетоглутарат в сукцинил-SКоА

38. Зависимость скорости ферментативных реакций от факторов окружающей среды.

От t: с увелич.ее увелич.скорость ферменат.р-ции. Но не выше t при кот.происх.денатурация.

От pH, от конц.субстрата, от конц.фермента.

39. Специфичность действия ферментов. Классификация и номенклатура ферментов. Специфичность, т.е. высокая избирательность действия ферментов, основана на

комплементарности структуры субстрата и активного центра фермента. Бывает стереоспецифичность – катализ только одного из стереоизомеров, Абсолютная специфичность – фермент производит катализ только одного вещества. Например, расщепление мочевины уреазой. Групповая специфичность – катализ субстратов с общими структурными

особенностями, т.е. при наличии определенной связи или химической группы.

В 1961 г в Москве приняли современную

классификацию ферментов.

Выделяют 6 классов ферментов: оксидоредуктазы, трансферазы,гидролазы, лиазы, изомеразы, лиазы.