
- •1. Уровни организации белковых молекул. Структуры белка и их краткая характеристика Ам-к состав белков, пептидная связь и ее физико-химическая характеристика.
- •2. Четвертичная структура белков. Особенности строения и функционирования олигомерных белков на примере гемсодержащих белков - гемоглобина и миоглобина.
- •3. Физико-химические свойства белков и их классификация. Потребность в белках. Азотистый баланс. Белковая недостаточность. Квашиокор.
- •5. Основные свойства белковых фракций крови и значение их определения для диагностики. Методы исследования. Эмбриоспецифические белки и их значение. Энзимо-диагностика.
- •8. Строение нуклеиновых кислот. Азотистые основания и сахара, входящие в состав днк и рнк. Нуклеозиды и нуклеотиды. Адениловые динуклеотиды (над, надф, фад). Денатурация и ренатурация днк(см.10в)
- •9. Вторичная структура днк и рнк. Комплементарность азотистыx оснований.
- •11. Общая характеристика витаминов, классификации, биологическое значение, источники, потребность, а- и гипервитаминозы. Кофакторы и коферменты.
- •12. Витамины и коферменты. Роль флавиновых коферментов.
- •13. Витамин b1(тиамин), его строение и медико-биологическое значение.
- •14. Тиаминпирофосфат, его строение и биологическая роль.
- •15. Биотин и витамин в12(кобаламин, антианемический). Роль этих витаминов в биосинтезах.
- •25. Роль биотина и витамина b12 в клеточном метаболизме.
- •17. Строение фад и его роль в клеточном метаболизме.
- •2 9. Витамины в2 и рр их химическое строение и роль в клеточном метаболизме.
- •30. Витамин а(ретинол, антисерофтальмический), его химическое строение и роль в обмене веществ клеток. Основные пищевые источники витамина а.
- •31. Витамины группы d, их строение и физиологическая роль.
- •3 2.Аскорбиновая кислота. Строение и физиологические функции.
- •34. Витамины е и к, их химическое строение и медико-биологическое значение. Витамин е см.33.
- •35. История открытия и изучения ферментов. Особенности ферментативного катализа.
- •36. Особенности ферментативного катализа. Специфичность действия ферментов. Основные представления о механизме ферментативного катализа.
- •37. Современные представления о механизмах действия ферментов. Мультиферментные комплексы на примере структуры синтазы жирных кислот.
- •42. Регуляция активности ферментов. Различные способы активации и ингибирования ферментов.
- •44. Классификация и номенклатура ферментов. (см.39в) Виды энзимопатологий. Наследственные энзимопатии.
- •45. Строение окисленного и восстановленного над. Важнейшие субстраты над-зависимых дегидрогеназ. Представление о надн-дегидрогеназах и других переносчиках электронов внутренней мембраны митохондрий.
- •47. Различия ферментного состава тканей. Изменения активности ферментов в процессе развития. Изоферменты и энзимодиагностика.
- •48. Различия ферментного состава органов и тканей. Органоспецифичные ферменты. Изменения активности ферментов в процессе развития. Изоферменты и энзимодиагностика.
- •56. Амфиболические функции цикла трикарбоновых кислот.
- •57. Анаболические функции цикла лимонной кислоты. Реакции, пополняющие цитратный цикл.
- •54. Представление о процессах окислительного фосфорилирования. Надн-дегидрогеназа как компонент дыхательной цепи.
- •57. Дыхательная цепь митохондрий, ее строение и основные принципы функционирования. Теории сопряжения окисления и фосфорилирования
- •64. Иерархия регуляторных систем. Место гормонов в системе регуляции метаболизма. Механизмы передачи гормонального сигнала в клетку.
- •67 Гормоны задней доли гипофиза
- •73. Прогестерон, его физико-химическая характеристика и биологические функции
- •80 Краткая характеристика гомо- и гетерополисахаридов. Их биологическое и физиологическое значение.
- •84 Наследственные нарушения обмена моносахаридов и дисахаридов: галактоземия, непереносимость фруктозы, непереносимость дисахаридов.
- •86. Глюкозо-6-фосфат, схема путей его образования и использования в организме.
- •87 Синтез гликогена и гликогенолиз-распад
- •90. Гликогенолиз и его биологическое значение.
- •88. Пути синтеза полисахаридов. Роль утф в синтезе полисахаридов. Регуляция синтеза и распада полисахаридов. Гликогенозы и биохимические механизмы их возникновения.
- •89. Свойства и строение гликогена. Биосинтез гликогена. Мобилизация гликогена и его гормональная регуляция.
- •90, 91 Гликолиз, биологическое значание.
- •93. Анаэробный гликолиз. Гликолитическая оксидоредукция, субстратное фосфорилирование.
- •94. Молочнокислое брожение –
- •95 Метаболические превращения пвк.
- •96. Окислительное декарбоксилирование пвк(см.58-59)
- •99.Глюконеогенез.См.Выше и в метаболизме*
- •112.Классификация липидов. Роль в жизнедеят-ти клетки. Метаболизм липопротеинов, транспорт липидов между органами и тканями. Нарушение обмена липидов при сердечно-сосудистых.
- •124. Окисление ненасыщенных жирных кислот, метаболические особенности этого процесса.
- •129.Фосфолипиды, разновидности, структура, роль в построении биомембран и в формировании их функциональных особенностей(см.121,119).
- •130. Желчные кислоты и их роль в переваривании липидов. Связь с обменом холестерина.
- •133. Биосинтез кефалина и лецитина и их биологическая роль(см.135)
- •134. Биосинтез фосфолипидов и их биологическая роль.
- •135. Биосинтез лецитина и его биологическое значение. Липотропные факторы.
- •136. Строение холестерина и его биологическое значение. Представление о биосинтезе холестерина.
- •138. Представление о биологическом значении и метаболизме холестерина.
- •140. Ресинтез триацилглицеринов в стенке кишечника. Образование хиломикронов и транспорт жиров. Роль аполипопротеинов в составе хиломикронов. Липопротеинлипаза.
- •141. Краткая характеристика липопротеидов крови. Роль апопротеинов в функционировании липопротеидов. Диагностическое значение определения липопротеинов в клинике.
- •142. Хиломикроны, их физико-химическая характеристика и физиологическое значение.
- •144. Кетоновые тела, структура, механизмы образования и окисления. Кетогенез при голодании и сахарном диабете. Резистентность и склонность к кетозу у детей.(см.143).
- •145. Образование кетоновых тел, химизм реакции, биологическое значение. Основные причины их избыточного образования(см.Выше)
- •146. Роль печени в липидном обмене.
- •151. Рекции переаминирования и трансдезаминирования и их значение в метаболизме клеток.
- •164. Метионин и его роль в обмене веществ. S-аденозилметионин, как липотропный фактор.
- •165. Роль лизина и аргинина в клеточном метаболизме.
- •167. Строение днк эукариотических клеток и механизмы, лежащие в основе ее пространственной упаковки. Многообразие азотистых оснований. Функции нуклеиновых кислот в живых организмах.
- •168. Генетический код и его характеристика. Молекулярные механизмы возникновения наследственных болезней. Краткое описание процесса трансляции.
- •170. Синтез белка на рибосомах. Условия необходимые для реализации этого процесса.
- •172. Распад пуриновых оснований. Химизм процесса и его медико-биологическое значение. Подагра.
- •173. Распад пуриновых оснований. Химизм процесса и его медико-биологическое значение. Подагра.(см.172)
- •175. Распад гема. Образование и пути выделение билирубина. Желтухи, диагностика. Характеристика распада гемоглобина в неонатальном периоде. Физиологическая желтуха новорожденных.
- •176. Биосинтез гема и его регуляция. Химизм реакций до порфобилиногена, представление о дальнейших путях синтеза гема. Порфирии.
- •178. Незаменимые факторы питания и их медико-биологическое значение. Необходимость оптимального обеспечения детского организма незаменимыми факторами питания.
- •179. Основные пищевые вещества: углеводы, жиры, белки; суточная потребность, переваривание; частичная взаимозаменяемость при питании.
- •180. Обмен веществ: питание, метаболизм и выделение продуктов метаболизма. Состав пищи человека. Органические и минеральные компоненты. Основные и минорные компоненты.
14. Тиаминпирофосфат, его строение и биологическая роль.
тиаминсодержащий
кофермент
из витамина В1 выполняющий функцию
кофермента в р-ции окислительного
декарбоксилирования пирувата, а также
в транскетолазной реакций пентозофосфатного
пути . Может катализировать некоторые
реакции без участия белкового компонента.
Применяется в медицине под названием «кокарбоксилаза»- применяется: гипергликемическая кома, прекоматозное состояние и ацидоз при сахарном диабете,
инфаркт миокарда
15. Биотин и витамин в12(кобаламин, антианемический). Роль этих витаминов в биосинтезах.
25. Роль биотина и витамина b12 в клеточном метаболизме.
В12: источники: только животные продукты. +синтез. микрофлорой жкт.Строение:4пиррольных кольца, ион кобальта, группу CN-.Метаболизм: для всасывания витамина необх.внутренний фактор Касла-гликопротеин, синтез. обкладочными клетками желудка. Биохим.ф-ции: участв.в р-циях изомеризации и трансметилирования*ам-к гомоцистеина при синтезе метионина) . Витаминный дефицит или нарушение всасывания витамина В12 связаны главным образом с прекращением секреции внутреннего фактора. Следствием авитаминоза является мегалобластная анемия.
Б
иотин:
содерж.в печени, почках и
др.;синтез.микрофлорой.
Участвует в переносе Со2 или НСО3(карбоксилировании), или в транскарбоксилировании. Биотин входит в состав пируваткарбоксилазы участвуя в синтезе оксалоацетата. В составе ацетилКоАкарбоксилазы участвует в синтезе жир.к-т.
1
6.
Особенности строения НАДФ+ и его роль
в метаболизме.
широко распространённый в природе кофермент некоторых дегидрогеназ — ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные реакции в живых клетках. NADP принимает на себя водород и электроны окисляемого соединения и передаёт их на другие вещества. НАДФ отличается от NAD содержанием ещё одного остатка фосфорной кислоты, присоединённого к гидроксилу одного из остатков D-рибозы, обнаружен во всех типах клеток. НАДФ - аллостреич регул ферм. энерг. обм., ферм. ц. Кребса. р-ций глюконеогенеза.
17. Строение фад и его роль в клеточном метаболизме.
Явл.коферментом В2-рибофлавина, принимающий участие во многих окислительно-восстановительных биохимических процессах. FAD существует в двух формах — окисленной и восстановленной, его биохимическая функция, как правило, заключается в переходе между этими формами. Основной источник восстановленного FAD— цикл Кребса(FAD является простетической группой фермента сукцинатдегидрогеназы, которая окисляет сукцинат до фумарата) и бета-окисление липидов (FAD является коферментом Ac-CoA дегидрогеназы).
18. Фосфопиридоксаль и его роль в клеточном метаболизме. Представление о реакциях трансаминирования.
П
иридоксаль-ПФ-кофермент
В6. Его исп.ферменты класса трансфераз
и лиаз. Участв.в переносе ам-групп на
а-кетокислоту, в отшеплении Со2 от
а-СООН-групп ам-к. Трансаминирование
- пренос а-аминогруппы с аминоксилоты
на а-кетокислоту. Р-ции катализ. ферм.
аминотрансферазы, коферм. к-х служит
пиридоксальфосфат.
19. Биотин, его химическое строение и роль в клеточном метаболизме.
Отвечает за перенос карбоксигрупп
с одерж.в печени, почках и др.;синтез.микрофлорой.
Участвует в переносе Со2 или НСО3 (карбоксилировании), или в транскарбоксилировании. Биотин входит в состав пируваткарбоксилазы участвуя в синтезе оксалоацетата. В составе ацетилКоАкарбоксилазы участвует в синтезе жир.к-т.
20. Биотин, его строение и биологические функции(см.выше).
21. Пантотеновая кислота, ее строение и роль в метаболизме.
22. Пантотеновая кислота и ее роль в клеточном метаболизме.
а
нтидерматитный
фактор, витамин группы
В; по химической природе — дипептид,
состоящий из остатков аминокислоты
b-аланина и пантоевой кислоты. В клетках
животных и растений П. к. входит в состав
кофермента
А
(KoA), принимающего участие в важнейших
реакциях обмена веществ. П. к. содержится
в очень многих продуктах (дрожжи, икра
рыб, печень крупного рогатого скота,
яичный желток, зелёные части растений,
молоко). П. к. синтезируется также кишечной
флорой.
П.к., попадая в организм, превращается в пантетин, который входит в состав кофермента А, играющий важную роль в процессах окисления и ацетилирования. Пантонетовая кислота требуется для обмена жиров, углеводов, аминокислот, синтеза жизненно важных жирных кислот, холестерина, гистамина, ацетилхолина, гемоглобина.
23-24.Фолиевая кислота, ее строение и биологическая роль.
в
одорастворимый
витамин B9 необходимый для роста и
развития кровеносной
и иммунной
систем.
Недостаток фолиевой кислоты может
вызвать мегалобластную
анемию
у взрослых, а при беременности
повышает риск развития дефектов
нервной трубки.
Фолиевая кислота необходима для создания и поддержания в здоровом состоянии новых клеток, поэтому её наличие особенно важно в периоды быстрого развития организма — на стадии раннего внутриутробного развития и в раннем детстве. Процесс репликации ДНК требует участия фолиевой кислоты, и нарушение этого процесса увеличивает опасность развития раковых опухолей.
Основная функция -перенос одноуглеродных групп, например метильных и формильных, от одних органических соединений к другим. Главная активная форма фолиевой кислоты — тетрагидрофолиевая кислота, образуемая с помощью фермента дигидрофолат редуктазы.
26. Кофакторы ферментов: ионы металлов и коферменты. Коферментные функции витаминов (на примере трансаминаз и дегидрогеназ, витаминов В6, РР, B2). Активность холоферментов требуют присутствия кофакторов – в-в небелк природы, в роли кот мб (коферменты) и ионы металлов-кофакторы.
Кофактор может образовывать с апоферментом прочн ковалентные связи. В этом случае кофермент наз простетической гр. фермента. Примерами могут служить ФАД, ФМН, биотин. Коферментные формы вит В6 включ в реакции, катализируемые почти всеми кл ферментов. Наиб значительная гр пиридоксалевых ферментов – аминотрансферазы.
PP - предшественник коферментов (НАД+) и (НАДФ ), вход. в состав дегидрогеназ и редуктаз. НАД+ и НАДФ+ приобр коферментные ф-ции после присоедин к никотинамиду радикала, включ остаток рибозы, пирофосфат и нуклеотид - аденин.