1. Уровни организации белковых молекул. Структуры белка и их краткая характеристика Ам-к состав белков, пептидная связь и ее физико-химическая характеристика.

Б.- полимеры, мономерами которых явл.ам-к, соедин.пептидной связью. Пептидная связь образуется путем взаим.а-карбоксил.группы одной ам-к с а-аминогруппой другой ам-к.

Первичная структура – линей.последов. ам-к.остатков в полипептидной цепи.

Вторич. струк. белка — простр. структура, формирующаяся в рез-те образ.водород.связей м/у группами –С=о и NH пептидного остова.структура мб 2 типов: а-спирали и b-структуры.

Третич. струк. белка — обр. в рез-те гидрофобных взаимод. между радикалами аминок-т. Большинство белков при этом формир.глобулу.

Четвертич струк. - способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих одинаковой (или разной) первичной, вторичной или третичной структурой. Белки-высокомолекулярные биологич полимеры,составленные из 21 разл мономера- альфа аминокислотных остатков, соединенных пептидной связью. Если аминокислотн цепь содержит менее 10-20 остатков аминокислот, ее наз- пептидом, если более –полипептидом. Полипептиды сост из 50 и более аминокислотных остатков, наз – белками. Общ форм. аминок-т:Пептидные связи соедин аминогруппу одной аминок-ты с карбоксильной гр др аминок-ты. (т о - образование полимера).

Пепт. сязи оч. прочные,для их разруш вне организма требуются выс температуры и давл, сильно кислая или сильно щелочная среда и длит время.В клетках ораганизма пепт связи разры-ся протеолитич ферментами.Вращение вокруг связи C-N треб больш затрат Э. и затруднено. Пепт цепь имеет одно направление и два разн конца – N-конец несет свободную аминогр первой аминок-ты (начало белк цепи) и C-конец несет карбокс гр последнего аминокисл остатка.

2. Четвертичная структура белков. Особенности строения и функционирования олигомерных белков на примере гемсодержащих белков - гемоглобина и миоглобина.

Ч етвертичная структура-пространственная ориентация нескольких полипептидных цепей, облад. собственной первичной, вторичн или третичной структурой, с образ. макромолекулярного образования. Гем(рис).

У олигомерных Б. появл св-ва,отсутствующие у мономерных Б. Формирование четвертичн структуры ведет к усложнению фу-ии.,появл возможность их регуляции.. Миоглобин и гемоглобин представляют собой белки, соединенные с железосодержащим пигментом – гемом. Миоглобин депонир кислород в красных мыш волокнах и освобожд его при интенсивной мыш работе,после чего кислород использ для получ Э, необход мышцам. Ф-ии гемоглобина - транспорт кислорода из легких в ткани, т е связывание кислорода в легких и его диссоциация в капиллярах ткани.

Два эти белка называют дыхательными ферментами, т.к. выполняют роль переносчиков при дыхании. Гем приобретает способность переносить кислород лишь при условии, если его окружает и защищает специфический белок – глобин (сам по себе гем не связывает кислород).

3. Физико-химические свойства белков и их классификация. Потребность в белках. Азотистый баланс. Белковая недостаточность. Квашиокор.

Физ. Св-ва. Белки — кристалл.в-ва, имеющие большую молекулярную массу , благодаря чему образуют в воде коллоидные раство­ры. Растворимость Б. опр. их ам-к.со­ставом, особ. организации молекулы и св-вами растворителя. Стабильность растворам белков придают заряд белковой молекулы и ее гидратная оболочка.Химические св-ва белков определяются благодаря функциональнм группам(—NH2, —СООН, —ОН, —SН и др.). Характерной для белков реакцией является гидролиз пептидных связей. Благодаря наличию и амино-, и карбоксильных групп белки обладают амфотерными свойст­вами.

Азотистый баланс-это соотнош между суточным приходом и суточным расходом белка (азота) -о приходе и расходе белка судят по приходу и расходу азота, для этого кол-во азота умножают на 6,25 (напр с мочой выделилось 12 г азота, суточный расход равен = 12*6,25=75 г)

Возможны 3 варианта баланса - азотистое равновесие, отриц.(расход > приход – опухолевый рост) и положительный азот баланс(приход>расхода – рост, беременность, наращивание мыш массы.

Сут.потребность в белках – 60-120г.

Причины развития белковой недостаточности: малое содержание белков в пище с дефицитом незаменимых аминокислот; заболевания органов пищеварения,; повышенный расход и потери белка при туберкулезе, многих инфекционных болезнях. Квашиоркор — вид тяжёлой дистрофии на фоне недостатка белков в пищевом рационе. Болезнь обычно возникает у детей 1-4 лет, развивающихся стран. Причинами мб также врожденные нарушения обмена ам-к, нарушения всасывания белка в кишечнике, повышенные потери белка с мочой при нефротическом синдроме, нарушение синтеза белка. Все это приводит к нарушению развития ребенка, дистрофическим изменениям органов и тканей.

4. Лабильность пространственной структуры белков. Факторы, вызывающие денатурацию белков. Белки теплового шока и шапероны. Представление о прионах. Болезни, связанные с нарушением правильного сворачивания белков - болезнь Альцгеймера, кистозный фиброз, BSE (Коровье бешенство), наследственная форма эмфиземы, а также многие формы рака.

Лабильность-св-во белков незначительно изменять конформацию посредством разрыва одних и образ др слабых связей без потери биологич активности.

Факторы,вызыв Денатурацию:

Выс. температ –выше 50 градусов, кислоты и щелочи; мочевина гуанидинхлорид; спирт и фенол разруш гидрофобные и водородные связи; соли тяж металлов образ нераствор соли Б и этих металлов.

Шапероны - класс белков, главная функция которых состоит в восстановлении правильной третичной структуры повреждённых белков, а также образование и диссоциация белковых комплексов. Напр.митохондриальные шапероны активируют ферменты пируватдегидрогеназного комплекса. Многие шапероны являются белками теплового шока, то есть белками, экспрессия которых начинается в ответ на рост температуры или другие клеточные стрессы.

Прио́ны особый класс инфекционных агентов, чисто белковых, не содержащих нуклеиновых кислот, вызывающих тяжёлые заболевания центральной нервной системы у человека и ряда высших животных (т. н. «медленные инфекции»).