bkh_zache_776_t
.pdfТЕСТОВЫЕ ЗАДАНИЯ ПО БИОХИМИИ
ДЛЯ СТУДЕНТОВ 1 КУРСА
1
ФЕРМЕНТЫ
Абсолютная субстратная специфичность характерна для: A) гексокиназы;
B) панкреатической липазы; C) пепсина;
D) аргиназы.
Относительной (групповой) специфичностью обладает:
A) трипсин;
B) аргиназа;
C) каталаза; D) уреаза.
Абсолютная специфичность — это способность фермента катализировать: A) превращение веществ с одним типом химической связи;
B) превращение стереоизомеров;
C) превращение только одного субстрата;
D) превращение только двух субстратов.
Способность фермента катализировать превращение субстрата по одному из возможных метаболических путей называется:
A) абсолютной специфичностью;
B) групповой специфичностью;
C) каталитической специфичностью;
D) относительной специфичностью.
Соединение субстрата с активным центром фермента осуществляется по принципу:
A) термолабильности;
B) термостабильности; C) субстратности;
D) комплементарности.
Фермент характеризуется:
A) нечувствительностью к действию рН; B) термостабильностью;
C) изменяемостью после завершения реакции;
D) специфичностью.
Доказательством белковой природы ферментов является: A) наличие активного центра;
B) аминокислотный состав;
C) низкая специфичность;
2
D) отсутствие электрофоретической подвижности.
Ферменты отличаются от неорганических катализаторов тем, что: A) активны при температуре 15–90 °С;
B) проявляют более низкую каталитическую активность; C) расходуются в реакции;
D) термолабильны.
Если рН среды совпадает с изоэлектрической точкой белка, то белковая молекулы будет характеризоваться:
A) положительным зарядом;
B) отрицательным зарядом;
C) отсутствием заряда;
D) скорее положительным зарядом.
Амфотерность фермента подтверждает его:
A) белковую природу;
B) углеводную природу;
C) липидную природу;
D) нуклеотидную природу.
К классу оксидоредуктаз относят: A) киназы;
B) дегидрогеназы;
C) карбоксилазы;
D) трансферазы.
Ферменты, катализирующие реакции внутримолекулярного переноса атомов или групп атомов, называются:
A) лигазы;
B) изомеразы;
C) гидролазы; D) трансферазы.
Ферменты, катализирующие расщепление внутримолекулярных связей при участии воды, относятся к классу:
A) лигазы;
B) лиазы;
C) гидролазы;
D) оксидоредуктазы.
Ферменты, катализирующие реакции образования сложных веществ из более простых, относятся к классу:
A) лиазы;
3
B) гидролазы;
C) лигазы;
D) дегидрогеназы.
Согласно международной классификации ферменты делят на: A) пять классов;
B) четыре класса;
C) шесть классов;
D) семь классов.
Ферменты, катализирующие реакции межмолекулярного переноса атомов или групп атомов, относятся к классу:
A) изомеразы;
B) трансферазы;
C) гидролазы; D) лиазы.
В основу принятой классификации ферментов положено: A) характер связей фермента;
B) тип катализируемой реакции;
C) тип субстрата;
D) механизм действия фермента.
Ферменты, катализирующие реакции разрыва связей субстратов без участия воды с образованием двойной связи или присоединения по двойной связи, называются:
A) лигазы;
B) изомеразы;
C) лиазы;
D) гидролазы.
Превращения катализируют киназы:
A) перенос групп атомов внутри молекулы; B) разрыв С-С — связей;
C) присоединение воды;
D) перенос фосфатной группы от молекулы донора на акцептор.
Ферменты трансферазы катализируют: A) реакции гидролиза;
B) окислительно-восстановительные реакции; C) реакции изомеризации;
D) реакции межмолекулярного переноса атомов или групп атомов.
4
Укажите класс, к которому относится фермент, катализирующий превращение – Аспартат + ПВК = Аланин + ОА:
A) первому;
B) второму;
C) третьему; D) четвертому.
Фермент аланинаминотрансфераза относится к классу: A) лиаз;
B) оксидоредуктаз; C) изомераз;
D) трансфераз.
Ферменты оксидоредуктазы катализируют: A) реакции гидролиза;
B) реакции изомеризации;
C) окислительно-восстановительные реакции;
D) реакции внутримолекулярного переноса атомов или групп атомов.
Субстратом протеолитических ферментов являются: A) углеводы;
B) белки;
C) витамины; D) липиды.
Шифр каждого фермента по международной номенклатуре содержит:
A) четыре цифры;
B) шесть цифр;
C) три цифры;
D) пять цифр.
Ферменты декарбоксилазы относятся к классу: A) изомераз;
B) оксидоредуктаз; C) синтетаз;
D) лиаз.
К классу оксидоредуктаз относится фермент: A) гексокиназа;
B) карбоксилаза;
C) каталаза;
D) фумараза.
5
Первая цифра четырехзначного шифра фермента по международной номенклатуре указывает на:
A) химическую природу функциональных групп субстрата, подвергающихся переносу;
B) удельную активность фермента;
C) номер одного из шести классов ферментов;
D) основные виды субстратов реакции.
Ферменты класса лигаз катализируют: A) реакции переноса фосфатной группы;
B) реакции переноса электронов и протонов;
C) реакции присоединения атомов или групп атомов по двойным связям;
D) реакции образования сложных веществ из более простых, протекающие с затратой энергии;
По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на следующие классы:
A) оксидазы, трансферазы, гидролазы, цитохромы, изомеразы, эстеразы; B) оксидоредуктазы, изомеразы, гидролазы, эстеразы, пероксидазы, лиазы; C) оксидазы, оксидоредуктазы, каталазы, гидролазы, цитохромы, лиазы;
D) оксидоредуктазы, гидролазы, трансферазы, изомеразы, лиазы, лигазы.
Фермент КФК относится к классу: A) лиаз;
B) изомераз;
C) трансфераз;
D) лигаз.
Фермент аспартатаминотрансфераза относится к классу: A) лиаз;
B) изомераз;
C) трансфераз;
D) лигаз.
Фермент ЛДГ относится к классу: A) лиаз;
B) изомераз; C) трансфераз;
D) оксидоредуктаз.
К ферментам биологического окисления субстратов относятся: A) синтетазы;
B) изомеразы;
C) дегидрогеназы;
6
D) декарбоксилаза.
Аллостерический центр фермента представляет собой: A) участок молекулы, ионизирующий субстрат;
B) участок молекулы, обеспечивающий присоединение субстрата;
C) участок молекулы фермента, с которым связываются низкомолекулярные вещества, отличающиеся по строению от субстратов;
D) небелковая часть фермента, ионизирующая субстрат.
Активный центр фермента обеспечивает: A) присоединение субстрата;
B) присоединение низкомолекулярного вещества, отличающиеся по строению от субстрата;
C) разрушение фермента;
D) присоединение субстрата и ферментативный катализ.
Структурная часть фермента небелковой природы, прочно связанная его с белковой частью, называется:
A) апофермент;
B) простетическая группа;
C) холофермент; D) кофермент.
Изоферменты — это ферменты, которые: A) катализируют разные реакции;
B) не различаются по строению и физико-химическим свойствам;
C) катализируют одну и ту же реакцию;
D) относятся к мономерным (состоящим из одной субъединицы) ферментам.
Выберете верное утверждение:
A) активный центр формируется на уровне первичной структуры;
B) активный центр фермента формируется на уровне третичной структуры;
C) третичная структуры фермента жестко зафиксирована ковалентными связями;
D) первичная структура белка образована водородными связями.
Химические связи между функциональными группами радикалов АК участвуют в формировании следующего уровня организации молекул ферментов:
A) первичного;
B) вторичного;
C) третичного;
D) первичного и вторичного.
7
Процесс превращения неактивной формы пепсина в активную называется: A) фосфорилирование;
B) метилирование;
C) ограниченный протеолиз;
D) алкилирование.
При формировании третичной структуры фермента радикалы этой аминокислоты могут участвовать в гидрофобных взаимодействиях:
A) аланин;
B)глутаминовая кислота;
C)гистидин;
D)лизин.
Характерной особенностью, отличающей ферменты от неорганических катализаторов, является:
A) маленькая молекулярная масса;
B) активность в пределах физиологического диапазона рН;
C) низкая субстратная специфичность; D) термостабильность.
Основной изоферментной формой КФК в сыворотке крови человека является:
A) мышечная;
B) мозговая;
C) легочная;
D) сердечная.
В состав молекулы ЛДГ входят: A) 1 субъединица;
B) 3 субъединицы;
C) 4 субъединицы;
D) 2 субъединицы.
Молекула ЛДГ состоит из субъединиц типа: A) В и М;
B) Н и М;
C) В и Н; D) только Н.
Изоформ имеет ЛДГ в количестве:
A)2;
B)3;
C)4;
8
D) 5.
Вгепатоцитах преобладает изофермент: A) ЛДГ1 и ЛДГ5;
B) ЛДГ2 и ЛДГ3; C) ЛДГ3 и ЛДГ5;
D) ЛДГ4 и ЛДГ5.
Всостав FAD-зависимых оксиредуктаз входит витамин:
A) В3;
B) В2;
C) В5; D) А.
Участок молекул фермента, обеспечивающий прямое участие в акте катализа, называется:
A) субстратным центром;
B) каталитическим центром;
C) активным центром;
D) дополнительными группами.
В состав аминотрансфераз входит кофермент:
A)FAD;
B)NAD+;
C) пиридоксальфосфат;
D) тиаминпирофосфат.
Функциональная группа фермента органической природы, лабильно связанная с белковой частью, называется:
A) апофермент;
B) истинный кофермент;
C) холофермент; D) кофактор.
Реакции переаминирования аминокислот связаны с участием витамина:
A) В2;
B) РР;
C) В6;
D) В1.
Холофермент — это:
A) белковая часть молекулы фермента; B) субстратный центр;
C) белковая и небелковая часть фермента;
9
D) простетическая группа.
Активная форма пантотеновой кислоты (HS-KOA) переносит функциональную группу:
A)─CH3;
B)─H2PO3;
C)─COCH3;
D)─NH2.
Витамин РР образует коферментную форму:
A)NAD+;
B)ТГФК;
C)НS-КОА;
D)FAD.
Ацилтрансферазы переносят следующую функциональную группу:
A)─СН3;
B)─СОСН3;
C)─NH2;
D)─PO42-.
Всостав пиридиновых дегидрогеназ входит:
A) NAD+;
B) FAD; C) FADН2;
D) витамин В9.
Всостав флавиновых дегидрогеназ входит:
A) NAD+;
B) FAD;
C) NADН+Н+; D) витамин РР.
Кофермент — это;
A) небелковая часть простого фермента; B) белковая часть простого фермента;
C) легкоотделяющаяся белковая часть сложного фермента;
D) небелковая, органическая часть сложного фермента.
Простетическая группа — это:
A) небелковая часть простого фермента; B) белковая часть простого фермента;
C) легкоотделяющаяся белковая часть сложного фермента;
D) прочносвязанная с ферментом небелковая часть.
10