bkh_zache_776_t
.pdfУченый, который предложил термин «фермент»: A) Л. Пастер;
B) А. Кох;
C) ван Гельмонт;
D) И. И. Мечников.
Функциональные группы аминокислот в молекуле фермента, которые образуют пептидную связь:
A)-NH2 и -COOH;
B)-COOH и -SH;
C)-SH и -NH2;
D)-CH3 и –SH.
Функциональные группы аминокислот в молекуле фермента,которые образуют дисульфидную связь:
A)-NH2 и -COOH;
B)-COOH и -SH;
C)-CH3 и -SH;
D)-SH и -SH.
Первичная структура молекулы фермента образована: A) дисульфидными связями;
B) гидрофобными взаимодействиями;
C) пептидными связями;
D) водородными связями.
Вторичная структура молекулы фермента стабилизируется:
A) водородными связями;
B) дисульфидными связями; C) пептидными связями;
D) гидрофобными взаимодействиями.
Смесь ферментов нельзя разделить с использованием следующего метода: A) ионообменной хроматографии;
B) диализа;
C) гель-фильтрации; D) электрофореза.
Химические связи с функциональными группами активного центра фермента не образует:
A) субстрат;
B) продукт; C) кофермент;
11
D) аллостерический эффектор.
Общее количество субъединиц КФК составляет:
A) две;
B) три;
C) четыре;
D) шесть.
Для активации апофермента нужен: A) продукт реакции;
B) аллостерический активатор; C) субстрат;
D) кофермент или кофактор.
Называние части фермента, к которой присоединяется субстрат: A) холофермент;
B) аллостерический центр; C) апофермент;
D) активный центр.
Действие конкурентных ингибиторов приводит к:
A) повышают Km фермента;
B) понижают Km фермента; C) повыщают Vmax;
D) понижают Vmax.
Скорость каталитической реакции зависит от:
A) рН среды;
B) наличие у фермента четвертичной структуры;
C) концентрации фермента в условиях недостатка субстрата; D) наличия изоферментов.
Скорость каталитической реакции зависит от:
A) наличия ингибитора;
B) принадлежности фермента к определенному классу; C) размера фермента;
D) растворимости фермента.
Активаторами ферментов являются вещества:
A) снижающие скорость каталитических реакций;
B) повышающие скорость каталитических реакций;
C) вызывающие денатурацию ферментов;
D) повышающие обратимость каталитических реакций.
12
Большинство внутриклеточных ферментов проявляют максимальную активность при рН:
A)1,5–2,0;
B)7,0–7,5;
C)8,0–9,0;
D)4.0–6,0.
Увеличение количества субстрата, при постоянной концентрации фермента, приводит к:
A) уменьшению скорости каталитических реакций;
B) увеличению скорости каталитических реакций;
C) сохранению постоянства скорости каталитических реакций;
D) увеличению, а затем стабилизации (остается на постоянном уровне) скорости каталитических реакций.
Ферменты ускоряют химические реакции за счет: A) повышения энергии активации;
B) снижения энергии активации;
C) поддержания энергии активации на исходном уровне; D) повышения энергетического барьера.
Увеличение концентрации фермента в условиях избытка субстрата приводит к:
A) уменьшению скорости ферментативной реакции;
B) увеличению скорости ферментативной реакции;
C) сохранению скорости ферментативной реакции;
D) увеличению, а затем уменьшению скорость каталитических реакций.
Два фермента имеют одинаковую удельную активность. Это означает, что ферменты не различаются по:
A) молекулярной массе;
B) количеству в клетке;
C) локализации в клетке;
D) скорости превращения субстрата одним миллиграммом фермента.
Активность фермента изменяется при отклонении рН от оптимальной, так как происходит:
A) гидролиз пептидных связей фермента; B) синтез пептидных связей фермента;
C) активация аллостерического центра субстрата;
D) изменение конформации молекулы фермента.
Ферменты увеличивают скорость реакции, так как: A) увеличивает свободную энергию реакции;
13
B) уменьшают скорость обратной реакции;
C) уменьшают энергию активации;
D) увеличивают энергию активации.
Активность фермента рекомендуется измерять: A) при температуре 0 °С;
B) в буферном растворе с оптимальным значением рН;
C) при концентрации субстрата меньше Кm; D) в условиях дефицита субстрата.
Для большинства ферментов температурный оптимум составляет:
A)50–60 °С;
B)15–20 °С;
C)80–100 °С;
D)35–40 °С.
1 катал — количество фермента, которое обеспечивает превращение: A) 1 г субстрата в 1 с;
B) 1 моль субстрата в 1 с;
C) 1 г субстрата в 1 ч;
D) 1 моль субстрата в 1 ч.
Скорость ферментативной реакции не зависит от: A) концентрации субстрата;
B) температуры;
C) наличия активатора;
D) молекулярной массы фермента.
Энергия активации — это энергия, необходимая для:
A) перевода всех молекул субстрата в реакционноспособное состояние; B) увеличения скорости химической реакции;
C) увеличения количества нереакционноспособных молекул;
D) снижения скорости реакции.
Для регуляции активности ферментов в организме человека не используется: A) частичный (ограниченный) протеолиз;
B) неограниченный, или тотальный протеолиз;
C) отделение регуляторных субъединиц фермента от каталитических; D) аденилирование молекулы фермента.
1 МЕ – количество фермента, которое обеспечивает превращение: A) 1г субстрата в 1 с;
B) 1 мкмоль субстрата в 1 с; C) 1 г субстрата в 1 мин;
14
D) 1 ммоль субстрата в 1 мин.
Молекулярная активность (число оборотов) показывает сколько молекул субстрата превращается в продукт реакции 1 молекулой фермента за:
A) 1 с;
B) 10 с;
C) 1 ч;
D) 2 мин.
Конкурентный ингибитор является:
A) структурным аналогом субстрата;
B) структурным аналогом фермента;
C) структурным аналогом продукта реакции;
D) структурным аналогом фермента и продукта реакции.
Ингибиторами ферментов являются вещества:
A) повышающие скорость ферментативных реакций; B) вызывающие денатурацию ферментов;
C) снижающие скорость ферментативных реакций;
D) снижающие растворимость ферментов.
Уменьшить эффект конкурентного ингибирование можно путем: A) повышения температуры;
B) добавления продукта реакции;
C) добавления избытка субстрата;
D) добавления ионов тяжелых металлов.
Ретроингибирование ферментов происходит путем:
A) связывания аллостерического ингибитора с аллостерическим центром фермента;
B) денатурации фермента;
C) связывания с ферментом вторичного посредника;
D) связывания с ферментом продукта реакции, катализируемой этим ферментом.
Действие неконкурентного ингибитора приводит к:
A) сохранению значений Vmax и повышению Km фермента; B) сохранению значений Vmax и понижению Km фермента; C) повышению Vmax;
D) понижению Vmax.
В крови пациента с жалобами на резкую боль в груди определяют следующую изоформу КФК:
A) МВ;
15
B)ММ;
C)ВВ;
D)АА.
В крови пациента, перенесшего инфаркт миокарда повышаются изоформы ЛДГ типа:
A) ЛДГ1 и ЛДГ5
B) ЛДГ4 и ЛДГ2;
C) ЛДГ5 и ЛДГ1;
D) ЛДГ1 и ЛДГ2.
Назовите фермент, определение которого в крови наиболее информативно в первые часы после инфаркта миокарда:
A) ЛДГ;
B) АСТ;
C) АЛТ;
D) КФК.
У пациента с патологией сердечной мышцы следует определять активность ферментов:
A) аргиназы, альдолазы;
B) фосфатазы, цитратсинтазы;
C) нейроминидазы, пируваткиназы;
D) креатнфосфокиназы, аспартатаминотрансферазы.
Вкрови больного обнаружено повышение активности ЛДГ1, ЛДГ2, АСТ, КФК. Назовите орган, в котором наиболее вероятно развивается патология: A) скелетных мышцах;
B) печени;
C) поджелудочной железе;
D) сердце.
Вкрови больного с острым панкреатитом активность этого фермента будет повышена:
A) лактазы;
B) дипептидазы; C) мальтазы;
D) α-амилазы.
У пациента с поражением паренхимы печени в сыворотке крови будет повышен уровень:
A) АСТ;
B) АЛТ;
C) КФК;
16
D) α-амилазы.
Наибольшая активность аспартатаминотрансферазы обнаруживается в: A) печени;
B) мышцах;
C) легких;
D) сердце.
Чаще всего с диагностической целью активность ферментов определяют в: A) лейкоконцентратах;
B) сыворотке крови;
C)ликворе;
D)лимфе.
Увеличение активности γ-глутамилтранспептидазы в сыворотке преимущественно наблюдается при:
A) простатите; B) гастрите;
C) панкреатите;
D) холестазе.
Повреждение миокарда сопровождается повышением в крови активности: A) липазы;
B) АЛТ;
C) α- амилазы;
D) ВМ изоформы КФК.
Активность кислой фосфатазы преимущественно повышается при:
A) простатите;
B) гастрите; C) менингите; D) бронхите.
Убольного на фоне приступа острой боли в животе повышена активность амилазы в сыворотке крови. Наиболее вероятен диагноз:
A) острый панкреатит;
B) острый вирусный гепатит; C) почечная колика;
D) инфаркт миокарда.
Убольного на фоне приступа острой боли за грудиной повышена активность КФК в сыворотке крови. Наиболее вероятен диагноз:
A) инфаркт миокарда;
B) острый плеврит;
17
C) острый панкреатит;
D) вирусный гепатит.
Рак предстательной железы сопровождается повышением сывороточной активности:
A) кислой фосфатазы;
B) ЛДГ;
C) щелочной фосфатазы; D) α- амилазы.
При остром панкреатите в 1-й день заболевания активности амилазы определяют в:
A) лейкоконцентратах;
B) крови;
C) слюне;
D) желудочном соке.
К маркерам холестаза относятся: A) креатинфосфокиназа;
B) аминотрансферазы; C) ЛДГ;
D) γ- глутамилтранспептидаза, щелочная фосфатаза.
Для диагностики токсического поражения печени, необходимо в сыворотке определить активность:
A) креатинфосфокиназа; B) аминотрансферазы;
C) γ- глутамилтранспептидазы;
D) КФК.
Изоферменты сЛДГ4 и ЛДГ5 преимущественно локализованы в: A) почках;
B) скелетной мускулатуре;
C) тимусе;
D) сердце.
Содержание изоферментов ЛДГ1 и ЛДГ2 наиболее высоко в: A) предстательной железе;
B) печени;
C) скелетной мускулатуре;
D) сердце.
Укажите класс ферментов, к которому относится аденилатциклаза: A) оксидоредуктазы;
18
B) трансферазы;
C) лиазы;
D) лигазы.
При изучении свойств фермента в систему «фермент — субстрат» было добавлено неизвестное вещество. В результате константа Михаэлиса увеличилась в 2 раза. Укажите название явления:
A) конкурентное ингибирование;
B) протеолиз фермента;
C) гидролиз неизвестного вещества; D) аллостерическая активация.
При усилении резорбции кости в сыворотке крови увеличивается активность: A) креатинфосфокиназы;
B) АЛТ;
C) каталазы;
D) щелочной фосфатазы.
Ферменты – органические соединения, которые:
A) увеличивают скорость получения продуктов, при этом не расходуясь;
B) снижают скорость получения продуктов, при этом не расходуясь; C) не влияют на скорость получения продуктов;
D) увеличивают скорость биохимической реакции, расходуясь при этом.
Ферменты по химической природе: A) ионы металлов;
B) гликолипидные комплексы;
C) белки;
D) отдельные аминокислоты.
Существующая международная систематическая номенклатура ферментов (КФ) включает классы:
A) гидроксилазы, трансферазы; B) изомеразы, киназы;
C) гидролазы, лиазы;
D) нуклеазы, липазы.
Класс ферментов, катализирующих реакции с участием кислорода:
A) оксидоредуктазы;
B) трансферазы; C) топоизомеразы; D) лигазы.
Класс ферментов, катализирующий негидролитическое расщепление:
19
A) лиазы;
B) лигазы;
C) липазы;
D) трансферазы.
Класс ферментов, катализирующих межмолекулярный перенос групп атомов (кроме водорода):
A) дегидрогеназы;
B) трансферазы;
C) оксидазы;
D) изомеразы.
Класс ферментов, катализирующих внутримолекулярные превращения: A) лигазы;
B) гидролазы;
C) изомеразы;
D) синтазы.
Ферменты, катализирующие реакции присоединения с затратой энергии макроэргов:
A) лигазы;
B) гидролазы;
C) изомеразы; D) липазы.
Ферменты, катализирующие присоединением молекулы воды: A) синтазы;
B) дегидрогеназы;
C) гидратазы;
D) гидролазы.
Перенос остатка фосфорной кислоты от АТФ на субстрат катализируют ферменты:
A) фосфорилазы; B) гидролазы;
C) киназы;
D) изомеразы.
Холофермент состоит из: A) субстрата и энзима;
B) апофермента и кофермента;
C) кофактора и субстрата; D) субстрата и апофермента.
20