bkh_zache_776_t

Коферментом называют:

A) небелковую часть фермента;

B) белковую часть фермента; C) ингибитор энзима;

D) активатор энзима.

Коферменты это:

A) неактивные молекулы-предшественники ферментов; B) специфические ингибиторы ферментов;

C) аллостерические модуляторы;

D) факторы небелковой природы, в комплексе с которыми, апофермент проявляет каталитическую активность.

Белковая часть сложного фермента: A) кофермент;

B) простетическая группа;

C) апофермент;

D) эффектор.

Ионы тяжёлых металлов вызывают ингибирование ферментов: A) обратимоге;

B) необратимое;

C) конкурентное; D) аллостерическое.

Если фермент действует на сходные по структуре субстраты, то он проявляет специфичность:

A) абсолютную;

B) групповую;

C) стерео;

D) избирательную.

Сдвиг реакции среды (pH) меняет активность фермента за счет: A) числа его активных центров;

B) ионизации функциональных групп;

C) числа гидрофобных связей;

D) числа аминокислотных остатков.

Скорость ферментативной реакции при постепенном повышении температуры:

A) неуклонно снижается;

B) остаётся неизменной;

C) неуклонно растёт по правилу Вант-Гоффа;

D) растёт до максимальной, затем быстро снижается.

21

Криотерапия основана на том, что при снижении температуры скорость биохимических процессов:

A) повышается;

B) не изменяется;

C) замедляется;

D) сначала увеличивается, затем остаётся прежней.

Сродство фермента к субстрату характеризует константа: A) Больцмана;

B) Михаэлиса;

C) Вант-Гоффа; D) Лоуренца.

Высокое значение константы Михаэлиса говорит о:

A) низком сродстве фермента к субстрату;

B) высоком сродстве фермента к субстрату;

C) низкой оптимальной температуре работы фермента;

D) высоком значении рН среды, при котором сродство фермента к субстрату минимально.

Низкое значение константы Михаэлиса говорит о: A) низком сродстве фермента к субстрату;

B) высоком сродстве фермента к субстрату;

C) низкой оптимальной температуре работы фермента;

D) низком значении рН среды, при котором сродство фермента к субстрату максимально.

Единица измерения константы Михаэлиса:

A) моль/л;

B) г/л;

C) %; D) Дж/К.

Значение константы Михаэлиса (ммоль/л) для гексокиназы и глюкокиназы равны, соответственно: 0,1 и 10,0. Это означает, что:

A) гексокиназа имеет большее сродство к глюкозе, чем глюкокиназа;

B) гексокиназа имеет меньшее сродство к глюкозе, чем глюкокиназа; C) оба фермента с одинаковой скоростью связываются с глюкозой;

D) скорость превращения глюкозы под действием этих ферментов одинакова.

При температуре, выше оптимальной фермент теряет свою активность по причине:

A) частичного протеолиза молекулы;

22

B) разрушения первичной структуры;

C) денатурации белковой части;

D) изменения заряда аминокислотных остатков, входящих в его состав.

Ингибирование в зависимости от прочности связывания ингибитора с ферментом может быть:

A) конкурентным и неконкурентным;

B) обратимым и необратимым;

C) конкурентным и необратимым;

D) обратимым и неконкурентным.

Обратимое ингибирование может быть: A) конкурентным, равновесным;

B) неконкурентным, равновесным;

C) конкурентным, неконкурентным;

D) конкурентным, необратимым.

Конкурентные обратимые ингибиторы ферментов:

A) являются структурными аналогами субстратов;

B) связываются с регуляторным центром фермента;

C) образуют ковалентную связь с определенными аминокислотными остаткам в регуляторном центре фермента;

D) необратимо присоединяются к ферменту.

Необратимое ингибирование наблюдается при:

A) конкуренции молекул ингибитора и субстрата за место в активном центре фермента;

B) образовании прочных связей между ингибитором и ферментом;

C) блокировании ингибитором экспрессии гена фермента; D) разрушении ингибитором фермента.

Конкурентным ингибитором может быть соединение, которое: A) необратимо связывается с ферментом;

B) является структурным аналогом субстрата;

C) усиливает связывание субстрата с активным центром фермента; D) не влияет на активность фермента.

При конкурентом ингибировании увеличение концентрации субстрата: A) не влияет на процесс ферментативного катализа;

B) усиливает влияние ингибитора на катализ;

C) снижает степень ингибирования;

D) сдвигает равновесие катализируемой реакции в сторону образования исходных веществ.

23

Аллостерическими называются ферменты:

A) активность которых регулируется веществами-эффекторами;

B) защищённые от действия ингибиторов;

C) имеющие несколько структурных изомерных форм;

D) содержащие только один активный центр для связывания субстрата.

Аллостерические ферменты по структуре являются: A) мономерами, состоящими из одной субъединицы;

B) олигомерами, состоящими из нескольких субъединиц;

C) олигопептидами;

D) полимерами нуклеотидов.

Зимогенами называют:

A) наиболее активные изоферменты;

B) неактивные предшественники ферментов;

C) активаторы ферментов;

D) ферменты, активные при низкой температуре.

Активность некоторых ферментов можно изменить, путем: A) репрессии гена;

B) индукции гена;

C) ассоциации-диссоциации;

D) изомеризации.

Скорость биохимической реакции зависит от: A) активности и количества фермента;

B) температуры; C) рН среды;

D) все верно.

Скорость ферментативной реакции можно увеличить: A) увеличивая количество фермента;

B) повышая температуру;

C) увеличивая доступность молекул субстрата;

D) все верно.

Проферменты превращаются в ферменты в результате: A) фосфорилирования;

B) отщепления регуляторных субъединиц;

C) частичного протеолиза;

D) присоединения белков-активаторов.

В клетке фермент протеинкиназа катализирует перенос на белковые молекулы остатка:

24

A) метильной группы;

B) фосфорной кислоты;

C) аминокислоты;

D) высшей жирной кислоты.

При частичном протеолизе профермента происходит:

A) удаление пептидного фрагмента, мешавшего активации фермента;

B) полный гидролиз, приводящий к образованию активной формы фермента; C) упаковка молекул фермента в транспортные везикулы;

D) частичная денатурация фермента.

Фосфорилирование ферментов:

A) вызывает диссоциацию фермента; B) снижает количество фермента;

C) изменяет заряд и конформацию активного центра;

D) увеличивает количество фермента.

Сульфаниламидные препараты (аналоги пара-аминобензойной кислоты), применяемые в лечении инфекционных заболеваний, являются примером: A) неконкурентного ингибирования фермента;

B) антиметаболитов;

C) аллостерической регуляции фермента;

D) посттрансляционных модификаций молекулы белка-фермента.

Наследственные энзимопатии обусловлены нарушением биосинтеза: A) гликолипидов;

B) мочевой кислоты;

C) белковых молекул ферментов;

D) нуклеосом.

Ферменты, используемые в энзимодиагностике, должны удовлетворять следующим требованиям:

A) обладать органоспецифичностью;

B) секретироваться в кровь только при повреждении клетки; C) в норме их активность в крови должна быть минимальна;

D) все верно.

Изоферментами являются:

A) ферменты, катализирующие одну и ту же реакцию, но отличающиеся по первичной структуре, локализации в организме;

B) ферменты, катализирующие разные химические реакции; C) неактивные формы ферментов;

D) ферментативные ансамбли.

25

Влабораторной диагностике ферменты, выходящие в кровь из разрушенных клеток, называют:

A) экскреторными; B) секреторными;

C) индикаторными;

D) патологическими.

Влабораторной диагностике ферменты, в норме выделяемые клетками в кровь, называют:

A) экскреторными;

B) секреторными;

C) индикаторными; D) патологическими.

Реакции с участием ферментов, в отличие от неферментативных, характеризуются:

A) более качественным продуктом;

B) меньшей энергией активации;

C) не возможны вне организма;

D) обязательным участием АТФ.

Фосфорилирование ферментов: A) всегда приводит к активации;

B) всегда приводит к инактивации; C) приводит к денатурации;

D) активирует одни ферменты, инактивируя другие.

Фосфорилирование ферментов как механизм регуляции их активности, в отличие от частичного протеолиза:

A) возможно только однократно;

B) возможно неоднократно;

C) приводит к денатурации;

D) не характерно для ферментов.

Аллостерические модуляторы ферментов:

A) всегда субстраты или продукты данной ферментативной реакции; B) любые метаболиты, оказавшиеся рядом с молекулой фермента;

C) предшествующие или последующие метаболиты пути, в котором работает данный фермент;

D) гормоны.

Ферменты, в отличие от неорганических катализаторов: A) могут работать только внутри организма;

B) специфичны к субстрату и пути его превращения;

26

C) смещают равновесие в сторону образования продуктов реакции; D) способны работать в любых условиях.

Ферменты, в отличие от неорганических катализаторов: A) могут работать только внутри организма;

B) чрезвычайно каталитические активны;

C) смещают равновесие в сторону образования продуктов реакции; D) способны работать в любых условиях.

Ферменты, в отличие от неорганических катализаторов: A) могут работать только внутри организма;

B) очень чувствительны к условиям среды;

C) смещают равновесие в сторону образования продуктов реакции; D) способны работать в любых условиях.

Как ферменты, так и неорганические катализаторы: A) могут работать только внутри организма;

B) чрезвычайно каталитически активны;

C) не смещают равновесие в обратимых реакциях;

D) способны работать в любых условиях.

Как ферменты, так и неорганические катализаторы: A) расходуются в ходе реакции;

B) обнаруживаются среди продуктов в первоначальном виде;

C) смещают равновесие в сторону образования продуктов реакции; D) способны работать в любых условиях.

Частичный протеолиз как механизм регуляции активности ферментов:

A) возможен только однократно;

B) возможен неоднократно;

C) приводит к денатурации;

D) характерен только для олигомерных ферментов.

Частичный протеолиз как механизм регуляции активности ферментов: A) предназначен только для инактивации;

B) активирует зимогены и инактивирует активные ферменты;

C) идентичен денатурации;

D) характерен только для олигомерных ферментов.

Разные аллостерические модуляторы: A) предназначены только для активации;

B) могут быть, как положительными, так и отрицательными;

C) предназначены только инактивации;

D) всегда приводят к денатурации фермента.

27

Синтетазы, в отличие от синтаз:

A) катализируют реакции биосинтеза;

B) катализируют реакции переноса фосфатных групп с АТФ на продукты; C) катализируют, как синтез, так и расщепление;

D) всегда используют макроэрги.

Лигазы, в отличие от лиаз:

A) катализируют реакции биосинтеза;

B) всегда используют макроэрги;

C) катализируют реакции переноса фосфатных групп с АТФ на продукты; D) катализируют, как синтез, так и расщепление.

Лиазы, в отличие от лигаз:

A) катализируют только реакции биосинтеза; B) всегда используют макроэрги;

C) катализируют реакции переноса фосфатных групп с АТФ на продукты;

D) катализируют, как синтез, так и расщепление.

Трансферазы катализируют:

A) перенос атомов внутри молекулы;

B) только реакции с использованием макроэргов;

C) перенос атомов между молекулами;

D) перенос атомов водорода между молекулами.

Гидролазы катализируют:

A) перенос атомов внутри молекулы; B) присоединение молекулы воды;

C) расщепление с участием воды;

D) перенос атомов водорода между молекулами.

Гидролазы катализируют:

A) отщепление молекулы воды; B) присоединение молекулы воды; C) отщепление атомов водорода;

D) расщепление с участием воды.

Вариант, правильно отражающий последовательность событий при ферментативном катализе:

A) образование комплекса фермента с ингибитором для защиты субстрата → диссоциация комплекса на фермент и продукт → образование комплекса продукта с ингибитором для защиты фермента;

B) образование комплекса из нескольких субстратов → распад комплекса → присоединение фермента к продуктам;

28

C) образование фермент-субстратного комплекса → превращение субстрата в составе комплекса → диссоциация комплекса на фермент и продукт;

D) образование комплекса субстрата с ингибитором для защиты фермента → превращение субстрата в составе комплекса → диссоциация комплекса на фермент и продукт.

Изоферменты:

A) являются мономерными ферментами; B) катализируют изомеризацию;

C) катализируют одну и ту же реакцию;

D) неактивные предшественники ферментов.

Последовательное фосфорилирование нескольких регуляторных ферментов одного метаболического пути необходимо для:

A) усложнения биохимического процесса;

B) замедления биохимического процесса;

C) каскадного усиления гормонального сигнала;

D) денатурации ферментов.

Индикаторные ферменты в лабораторной диагностике являются маркерами синдрома:

A) глюконеогенеза;

B) цитолиза;

C) гликолиза;

D) гликогенолиза.

Фосфорилирование моносахаридов (обязательный начальный этап их биотрансформации) катализируется:

A) фосфорилазами; B) фосфатазами;

C) киназами;

D) гликозидазами.

Биологическое значение существования изоферментов: A) нужны как резерв ферментов;

B) нужны для диагностики болезней;

C) нужны как катализаторы с учетом органоспецифичности ткани;

D) неактивные предшественники ферментов.

Фосфорилирование ферментов катализируется: A) протеинфосфорилазами;

B) протеинкиназами;

C)протеинфосфатазами;

29

D) протеиназами.

Дефосфорилирование ферментов катализируется: A) протеинфосфорилазами;

B) протеинкиназами;

C) протеинфосфатазами;

D) протеиназами.

С точки зрения строения белковой молекулы, изоферменты имеют уровень организации:

A) первичный;

B) вторичный;

C) третичный;

D) четвертичный.

Различие свойств изоферментов обусловлено: A) изомерным строением;

B) принадлежностью к разным классам ферментов;

C) разным сочетанием сходных субъединиц;

D) разными уровнями организации.

Бифункциональным ферментом является: A) фосфоенолпируват-карбоксикиназа; B) фосфофруктокиназа-I;

C) фосфофруктокиназа-II;

D) цАМФ-зависимая протеинкиназа.

Сточки зрения строения белковой молекулы, ферменты, регулируемые путём ассоциации-диссоциации, имеют уровень организации:

A) первичный; B) вторичный; C) третичный;

D) четвертичный.

Сточки зрения строения белковой молекулы, ферменты, регулируемые путём частичного протеолиза, имеют уровень организации:

A) первичный; B) вторичный;

C) третичный;

D) четвертичный.

Сточки зрения строения белковой молекулы, минимальный уровень организации фермента, необходимый для каталитической функции: A) первичный;

30