46. Переваривание белков и всасывание продуктов распада белков в желудочно-кишечном тракте. Особенности переваривания белков у детей

Переваривание белков ЖКТ

Процесс начинается в полости желудка, необходимо 2 компонента желудочного сока: НСl и фермент пепсиноген.

Синтез НСl

Процесс осуществляется в парентеральных клетках желудка. СО2 из плазмы — парентальные клетки желудка, где происходит всаимодействие с водой, образуется угольная кислота Н2СО3 ф-т карбоангедраза.

Н2СО3 диссоциирует на Н+ и НСО3-.

Н+ — в полость желудка при помощи актив. белка Н-АТФазы, локализованная в мембране парентеральных клеток.

НСО3- — в плазму, в ответ на это из плазмы хлорид-ионы перемещаются в парентальные — полость желудка, где образуется НСl.

Роль соляной кислоты:

1)нейтрализация м/о

2)денатурация пищевых белков: теряется третичная структура белков; молекула белка разворачивается и пептидные связи становятся доступными для действия ферментов.

3)создается рН 1,5-2

4)активация пипсиногена, с образованием активного пепсина

Защита клеток желудка от действия НСl.

НСl – агрессивное вещество, поэтому клетки желудка вырабатывают механизмы защиты

1. Клетки формируют мукополисахариды, которые образуют подслизистый слой

2. В подслизистый слой пребывают НСО3- , в результате создается рН 5,5-6

Активация пепсиногена

Неактивный пепсиноген образуется в клетках желудка — полость желудка, где подвергается активации. Процесс осуществляется двумя путями:

1) медленный; осуществляется под действием НСl, частичным протеолизом (отцепление N-концевого пептида, который участвует в образовании активного центра фермента)

2) быстрый; осуществляется молекулой пепсина, который образовался в первом пути. Процесс активации — частичный протеолиз.

Пипсин активно расцепляет пищевые белки, поэтому клетки желудка вырабатывают механизмы защиты от действия пепсина:

1. в клетках образуется неактивный пепсиноген, а активный пепсин образуется в клетках желудка.

2. подслизистым слоем желудка рН 5,5-6, что не является оптимумом для действия пепсина (оптимальный рН 1,5-2)

3. в полость желудка обращены углеводная часть мукополисахарида, который не является субстратом для действия пипсина.

Пищевые белки под действием пепсина расщепляются на более короткие фрагменты — пептиды, которые далее — в полость дуаденума.

В ответ на поступление кислых пептидов происходит секрация кишечного гормона секретина, который стимулирует 1ую порцию панкреатического сока, содержит гидрокарбонаты. В результате в полости дуаденума создается рН 7,5-8, что необходимо для действия ферментов, расщепляет белки. Далее стимулируется кишечный гормон холицестокинин, который способен перемещать 2ую порцию панкреатического сока в полость дуаденума.

2я порция панкреатического сока содержит неактивные протеолетические ферменты: трипсиноген, химотрепсиноген, проэластаза и прокарбоксипептидаза. Эти ферменты активируются в полости дуаденума следующим образом:

сначала кишечный фермент энтеропептидаза частичным протеолизом активирует трипсиноген с образованием активного трипсина — активируются остальные ферменты частичным протеолизом. В результате образуются активные ферменты: хемотрипсин, эластаза, карбоксипептидаза.

Пептиды под действием этих ферментов распадаются до трипептидов, дипептидов и так же образуется немного свободных АК.

Клетки 12-перстной кишки образуют подслизистый слой, который защищают их от действия протеолитических ферментов, однако пантреатические клетки неспособны образовывать подслизистый слой; у них существует другие механизмы защиты.

1) протеолитические ферменты, образуются в клетках поджелудочной железы в неактивной форме и автивируются только в полости дуаденума

2) клетки поджелудочной железы образуют ингибитор трипсина, который играет ключевую роль в активации протеаз

При повреждении клеток поджелудочной железы ↓количество ингибиторов трипсина, создаются условия для преждевременной активации протеолитических ферментов, они способны разрушать клетки поджелудочной железы;

Так же активируются ферменты, выходящие в кровь, достигая другие клетки, где белки подвергаются распаду.

Переваривание ди- и трипептидов в полости тонкой кишки

Ди- и трипептиды и свободные АК, образовавшиеся в полости дуаденума перемещаются ниже в полость кишечника, где свободные АК всасываются, а три- и дипептиды подвергаются распаду ферментов.

Трипептиды подвергаются действию аминопептидаз, которые отщепляют 1ую АК, таким образом образуются свободные АК и дипептид.

Все дипептиды распадаются под действием дипептидаз, таким образом образуются свободные АК, которые далее подвергаются всасыванию.

Всасывание АК в тонком кишечнике

Существует 5 транспортных систем, локализованных в мембранных клетках кишечника:

1) Для транспорта нейтральных АК с перазветвленной цепью

2) Нейтральные АК с разветвленной цепью

3) +заряженные АК

4) -заряженные АК

5) Транспорт пролина и оксапролина

Для транспорта нейтральных АК требуется градиент Nа-вторично-активного транспорта. Сначала иона Na перемещаются из полости кишечника в клетки кишечника пассивным транспортом.ю что стимулирует транспорт АК в клетках кишечника — ионы натрия возвращается в полость кишечника при помощи Nа-К-АТФазе.

Некоторые АК перемещаются в клетки кишечника при помощи гама-глутаминного цикла, процесс осуществляется при помощи мембранно-связанного фермента гама-глутамил-трансферазы и трипептида глупапиона, который имеет следующую структуру: глу-цис-гли

АК переносится гама-глутамин-трансферазой на глутамат, который отщепляюеся от глутатиона. Образуется комплекс АК-глу, который доставляется в кл., где АК высвобождается, остальные реакции направленны на востановлении структуры глутатиона.

После высвобождения АК перемещается в плазму — в клетки, часть АК транспортируются при помощи гамма-глутаминного цикла.

В клетки органов АК включаются:

1) в синтез белков, свойственный данному организму

2) в синтез азотосодерж. в-в: нейромедиаторов, нуклеотидов, карнитина

Особенности переваривания белков у детей грудного возраста

Основной белок молока — козеин, который в полости желудка, под действием фермента ринина подвергается превращению: от козеина отщепления гликопротеин и при воздействии ионов Са2+, образуется денатурированный паракозеин, который далее подвергается распаду.

Организм ребенка с молоком матери получает ингибитор — трипсин, а так же Ат. Поджелудочная железа незрлая, поэтому активность протеолитических ферментов низкая, но способствовать кдетки тонкого кишечника, учитывая выше описаной способности, распад белков ↓ — образуются белковые фрагменты, которые легко могут всасываться в тонком кишечнике. Это актуально для усвоения Ат организмом ребенка.

Если наблюдаются повреждения ЖКТ, то активность протеолитических ферментов еще более низкая, а всасывающая способность кишечника увеличивается, поэтому создаются условия для поступления в кровь большого количества белков и пептидов, что может вызывать аллергическую реакцию.

Аналогичная картина наблюдается у взрослых при заболеваниях ЖКТ.

47. Катаболизм аминокислот. Дезаминирование аминокислот: окислительное дезаминирование, переаминирование на примере реакций, катализируемых аспартатаминотрансферазой и аланинаминотрансферазой, непрямое дезаминирование аминокислот

Дизаменирование — 1ый этап распада АК различают 2 типа дизаминирования

1. Окислительное (прямое). Этому процессу подвергается только глутамат

2. Непрямое дезаминирование АК. Подвергается большая часть АК, включает 2 этапа:

а) тринеаминирование (переаменирование)

АК взаимодействуют с альфа-кето-глутаратом, в результате амино-группа у АК переносится на альфа-кето-глутарат, АК превращается в кето-кислоту, а альфа-кето-глутарат в глутамат.

Процесс катализируется амино-трасферазами, коферментом, который является витамин В6.

б) прямое дезаминирование глутамата

Клинико-диагностическое значение АСТ и АЛТВ норме ферменты работают внутри клетки, поэтому их активность в плазме очень ↓ , при повреждении клеток, ферменты выходят в плазму, где их активность повышается.

Высокая активность АСТ отличается в клетках миокарда, скелетных мышцах, в митохондриях гепатоцитов.

Высокая активность АЛТ отмечается в ЦП гепатоцитов, в скелетных мышцах, миокарде.