1. Общее понятие о белках, их биологическая роль. Строение, химический состав, структурная организация. Физико-химические свойства белков (кислотно-основные свойства, изоэлектрическая точка, растворимость, денатурация).

Белки — сложные вещества, мономерами которых явл. Аминокислоты соединенные пептидными связями. Ам-содержат а-аминогруппу,карбоксильную. Выделяют:

1)гидрофобный аминокисл. (имеют радикал не растворимый в воде: глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, фениланит, триптофан, пролин, метионин.

2)содержат радикалы растворимые в воде:

а)кислородосодержащие (серн,треонин,тирозин);

б) серосодержащие(цистеин);

в) амиды (аспаргин, глутамин);

г) отр.заряженные (аспартат,глутамат);

д) положительно заряженные (аргинин,гистидин).

Уровни организации: первичная структура белка:

1.линейная последовательность аминокислот соед.пептидной связью. Образуются при взаимодействии карбоксильной группы одной аминокислоты с аминогруппой другой. Обычным продуктом является вода.

2.вторичная структура белка: упаковка первичной структуры в а-спираль или б-структуру. Она удерживается водородными связями,кот. Образуются между атомами пептидных групп. А-спираль- правозакрученная структура,на одном ветке расположено 3,6 аминокислотных остатков,т.е. Формируется трипептидная связь,поэтому между ветками образуется водородные связи,на одну аминокислоту 0,15нм,радикалы не участвуют в образовании связи. Б-структура-складчатый слой,может формироваться участками одной белковой молекулы или разными цепями.

3. тритичная структура. Укладка вторичной структуры в пространстве в трехмерную конфигурацию, глобулу или фибрилу. При формировании происходит сближение радикалов,в результате между ними образуются связи:-ионные, -гидрофобные, -водородные, -дисульфитные, которые удерживают структуру белка.

4. четвертичная структура: ассоцияция нескольких белковых цепей-субъежиниц(протомеры),структура удерживается ионными.гидрофобными.водородными связями,образующимися между радикалами аминокислот. Примерами белка является гемоглобин,он состоит из 4 цепей. 2А и 2б,каждая цепь обладается структурой и между ними формируются связи.

Физико-химические свойства:

1.Кислотно-основные свойства. Белки способны либо присоединять Н+ из среды,либо отдавать Н+в среду. Это называется: буферные свойства белков,это необходимо для поддержания нормального уровня рН крови. Любые изменения рН либо в кислую,либо в щелочную сторону на 1 сотую приводит к снижению активности белков,поэтомуму в организме существуют буферные системы,которые поддерживают рН в системе. Закисление среды-ацидоз,чтобы недопустить развитие действуют буферные сисемы,которые принимают Н+ из среды,уровень Н+ в среде снижается до нормы,в результате этого ацидоз предотвращается и белки функционируют. Для предовращения алкалоза белки отдают Н+ в среду,в результате Н+ повышается до нормы,что необходимо для активности белков.

2.Растворимость белков. Большинство растворяются в воде,при этом в водном растворе структура молекулы белка следующая6 гидрофобные аминокислоты располагаются внутри белковой молекулы,т.к они уходят от контакта с водой,а гидрофильные на поверхности белковой молекулы. Растворимость зависит от заряда белковой молекулы,т.е заряженная молекула является растворимой,если заряд равен 0,то белок нерастворим и выпадает в осадок.

3.Изоэлектрическая точка рН. Количество отрицательных равно положительным зарядам белка,они притягиваются,поэтому теряет связь с радикалом и выпадает в осадок.

4.Денатурация белков. Разрушение четвертичной,третичной и частично вторичной структуры с потерей активности белка. Видимый признак денатурации-выпадение в осадок.

2. Гликопротеины и протеогликаны: химические и структурные различия и ихфункции. Липопротеины, классификация, химический состав, структурная организация, функциональная активность.

Сложные белки,состоящие из белковой и небелковой части,представленные углеводом. Выделяют Истинные гликопротеижы(95% белка и 5% углевода). Преимущественно представлены глюкоза и лактоза и их производные.

Функции: – иммуноглобулины- нейтрализуют бактерии.вирусы;

– гормоны- регуляция различных процессов;

– интерфероны-противовирусная актитвности;

– углеводы мембран эритроцитов- определяют групповую принадлежность крови.

Протвиогликаны. 5% белка и 95% углевода. Углевод образована гликозаминогликанами. Высокий уровень отмечается в межклеточном пространстве,где они удерживают воду,минеральные элементы,осуществляют транспорт веществ,межклеточные контакты. Липопротеины. Сложные белки из белковой и небелковой части.представлены липидами: триацилглицеролы, фосфолипиды, холистерол, жирорастворимые витамины, жирные кислоты.

Функции: 1. входят в состав клеточных мембран, транспорт в-в через мембрану,

2. в плазме крови осуществляется транспорт липидов в клетки.

Плазменные лп бывают:

1. Хиломикроны-транспортируют липиды из клеток тонкого кишечника в другие клетки.

2. ЛПОНП -транспортирует липиды из клетки печени в др. клетки.

3. ЛПНП- образуются из ЛПОНП транспортирует холистеров в клетки.

4.ЛПВП-транспортирует холистерол из клеток.

3. Гемопротеины. Миоглобин, структурная организация, строение гема, глобина. Роль миоглобина. Гемоглобины, структурная организация.

Гемопротеины — сложные белки не белковая часть представлена глобином,белковая-гемом. Примеры- белок с третичной структурой(миоглобин), с четвертичной(гемоглобин). Миоглобин6 белковая часть-гем,небелковая-глобин (4 кольца,в центре Fe2+,образует следующие связи6 4 связи с пирольными кольцами. 1 с гистидином, принадлежащим белковой части, 1 с О2. Глобин представлен 8альфа спиралями,связи между глобином и гемом-гидрофобные. Эти связи при поступлени воды к железу гема предотвращают окисление Fe2+. В случае проникновения Fe2+ окисляется до Fe3+ в результате нарушается присоединение к кислороду.

Миоглобин — в миокарде и красных скелетных мышцах. Связывает кислород принесенный глобином и отдает в среду для окисления сложных веществ с целью энергообразования. Энергия необходима для образования мышечного сокращения.

Структура гемоглобина: 2 а и 2 б субъединицы.каждая состоит из гема и глобина. Структура каждой субъединицы гемоглобина удерживается гидрофобые связи,которые образуются между белковыми частями и пирольной частью.

4. Флавопротеины, фосфопротеины, металлопротеины, нуклеопротеины: организация, строение, биологическое значение, представители.

Флавопротеины- сложные белки включающие в качестве небельковой части-производные рибофлавина-витамин Б12.

– Флавинмононуклеотид.

– Флавинаденинуклеотид.

ФМН и фАД-образуют белки-ферменты,участвующие в окислительно-восстановительных процесса с целью энергообразования.

Фосфопротеины — сложные белки состоящие из белковой и небелковой части,представленные фосфатом. Тирин,тирозин,треонин,сирин.

Металлопротеины: сложные белки белковаыя и небелковая часть представлены ионами: Na+,Cu2+,Co2+,Zn2+,Fe2+,Fe3+. Функции: 1. ферменты-осуществляют все реакции происходящие в клетке. 2. транспорт металлов- белок трансферрин транспортирует Fe3+,белок церулоплазмин транспортирует Cu2+,Ферритин-связывает и запасает железо в клетках.

Нуклеопротеины. Сложные белки состоящие из белковой и небелковой части.

Различают: – дезоксирибонуклеотид(из гистонов,связанных с цепью ДНК. Входит в состав хромосом).

– Рибонуклеопротеиды(белок+РНК-осуществляет синтез белков).-хромопротеиды(представлены окрашенным веществом).