- •1.1 Ингибиторы ферментов. Типы ингибиторов
- •1.2 Химическая природа ферментов. Сходство и различие ферментов и небиологических катализаторов.
- •1.3 Факторы, влияющие на активность ферментов — концентрация субстрата.
- •1.4 Факторы, влияющие на активность ферментов — температура, pH
- •1.5 Факторы, влияющие на активность ферментов — концентрация фермента, время ферментативной реакции
- •1.6 Механизм действия ферментов. Специфичность, ее виды
- •1.7 Активаторы ферментов, примеры
- •1.8 Строение ферментов, простые и сложные
- •1.9 Энзимотерапия
- •1.10 Функциональные центры ферментов, их роль в работе ферментов
- •2.1 Витамин а, биологическая роль, признаки гиповитаминоза
- •2.2 Витамин с…
- •2.3. Витамин е…
- •2.4 Витамин в6…
- •2.5 Витамин рр…
- •2.6 Биотин…
- •2.7 Витамин к…
- •2.8 Витамин в1…
- •2.9 Витамин в12 и фолиевая кислота…
- •2.10 Витамин в2…
- •2.11 Витамин д…
- •2.12 Пантотеновая кислота...
- •3.1 Частичный протеолиз
- •3.2 Реакции фосфорилирования ферментов, пример
- •3.3 Реакция дефосфорилирования ферментов, пример
- •3.4 Ассоциация и диссоциация субъединиц ферментов
- •3.5 Аллостерическая регуляция ферментов, пример
1.6 Механизм действия ферментов. Специфичность, ее виды
Механизм ферментации реакция может быть разделен на 3 Этапа
1. связывание субстрата с активным центром фермента; в результате образуется фермент-субстратного комплекс.
Изначально Образование фск описывали согласный теории Фишера: фермент подходил к субстрату как ключ к замку, то есть существует жесткое соответствие между ферментом и субстратом.
Далее была предложена теория Кошлонда: индуцированное соответствие между активным центром и субстратом, то есть активный центр фермента и субстрата претерпевают ряд изменений. В процессе их взаимодействия друг с другом. Эти изменения необходимы для достижения соответствий между ферментом и субстратом при образовании фермент-субстратного комплекса
2. Заключается в химическом превращении субстрата.
3. Образование продуктов реакции и их отделения от активного центра фермента
Специфичность — способность ферментов превращать определенные субстраты.
Различают следующие виды специфичности
1. абсолютная. например фермент уреаза осуществляет гидролиз только мочевины
2. относительная: фермент катализирует превращение целой группы субстратов, которые имеют одинаковый химический свойств
например фермент липаза осуществляет гидролиз сложно-эфирных связей во многих триоцилглицеролах
3. стериоспецифичность: действие фермента в отношении определенных стереоизомеров
1.7 Активаторы ферментов, примеры
Активаторы — это вещества в присутствие которых активность ферментов увеличивается, то есть ферменты осуществляет превращение субстратов и в отсутствии активаторов, но активность ферментов в этим случае ниже
Примеры:
HCl — активатор пепсинагена
ф. желчные кислоты активируют фермент липазу в области двенадцатиперстной кишки
Cl — активаторы фермента амилазы слюны в ротовой полости
Аскорбиновая кислота, глутатион — активаторы и фермента актиаксидантной защиты, синтеза галогена, нейромедиаторов
Zn — активаторы фермента карбоангидразы
1.8 Строение ферментов, простые и сложные
По химическому строению различают простые и сложные ферменты
Просты состоит только из аминокислот — белковой части [апофермент].
Сложные включают в себя и не белковую часть — кофактор. Кофактор м.б. представлен производными витаминов, нуклеотидами, металлами.
Кофакторы делят на:
коферменты — непрочно связаны с белковой часть, отделяются во время катализа
простетические группы — прочно связанны с ферметом и не отделятся во время катализа
Вещество, которое превращает фермент, называется субстратом. Фермент это белок — большая молекула, тогда как субстрат — низкомолекулярные вещества.
Поэтому субстрат присоединяется к ферменту в активном центре фермента.
Активный центр простого фермента представлен радикалами аминокислот
Активный центр сложно фермент представлен включает радикалы аминокислот и не белковую часть.
Активный центр фермента соответствует субстрату пространственно и химически, т.е. они являются комплементарными: между химическими группами активного центра и субстрата устанавливаются различные связи, только после этого происходит превращение субстрата ферментом.