1.1 Ингибиторы ферментов. Типы ингибиторов

ингибиторы — вещества, снижающие активность ферментов.

Различают обратимое и необратимое ингибирование.

При необратимыом: ингибитор прочно связывается с ферментом, при этом Ингибитор удалить невозможно и активность фермента не восстанавливается.

Обратимое ингибирование — это когда фермент, связанный с ингибитором непорочно, действие ингибитора нужно нейтролизовать, тогда активность фермента востановится.

Обратимое ингибирование бывает конкурентным и неконкурентным.

При конкурентном ингибировании имеется структурное сходство с субстратом. Поэтому ингибитор, связанный с активным центром фермента. А результате субстрат не может связаться с активным центром и снижается образование продуктов реакции. Это подтверждает снижение активности ферментов.

Неконкретное ингибирование — ингибитор не имеет структурное сходство с субстратом, следовательно связывается с ферментом не в активном центре, а в другом месте молекулы фермента. Это Приводит к изменению конфигурации в активном центре фермента, что препятствует присоединения субстрат.

1.2 Химическая природа ферментов. Сходство и различие ферментов и небиологических катализаторов.

Ферменты — белки, обладающих каталитической активностью, то есть участвуют во всех реакциях, происходящих в клетках человека. Ни одна реакция не идет без участия ферментов.

Сходство ферментов с не биологическими катализаторами

1. не расходится в процессе катализа

2. снижают энергию активации реакции

3. не активирует реакции, противоречащие законам термодинамики

Различия и ферментов и не биологических катализаторов

1. ферменты работают в мягких условиях: нормальная температура тела, нормальные значения pH

2. ферменты обладают специфичностью действия

3. активность ферментов регулируется

1.3 Факторы, влияющие на активность ферментов — концентрация субстрата.

График представлен гиперболой, которая может быть разделена на три отрезка:

а) чем выше конц. Субстрата, тем больше активность фермента, зависимость прямая

б) при увеличении концентрации субстрата, активность фермента увеличивается, но нет прямой зависимости

в) при увеличении концентрации субстрата активность фермента не меняется, т. к. фермент полность насыщен субстратом, т. е. В растворе присутствуют свободные молекулы субстрата, ведь для них нет свободного фермента.

1.4 Факторы, влияющие на активность ферментов — температура, pH

Максимальная активность фермента отмечается при нормальной температуре тела 37. При температуре больше 37 градусов происходит денатурация.

Для каждого фермента существует оптимальное значение pH, при которой его активность максимальна.

1.5 Факторы, влияющие на активность ферментов — концентрация фермента, время ферментативной реакции

Чем выше концентрация фермента, тем выше его активность — зависимость прямая.

Чем больше время ферментативной реакции, тем меньше активность фермента, т. к. накапливатся продукты реакции, которые снижают активность ферментов.