- •1.Аминокислоты – мономеры белков. Структура, физико-химические свойства, классификация.
- •2.Белки. Уровни структурной организации белковой молекулы. Связь структуры и функций.
- •3.Белки. Физико-химические свойства белков (денатурация, растворимость, электрофоретическая подвижность). Методы исследования структуры белков.
- •4.Белки. Четвертичная структура. Гемоглобин. Миоглобин. Строение. Особенности функционирования. Гемоглобинопатии
- •5.Ферменты-биокатализаторы. Активный центр ферментов. Его формирование у формирование у ферментов с различной структурой. Активаторы и ингибиторы
- •6. Регуляция действия ферментов: аллостерические механизмы, протеолиз.
- •8.Строение ферментов. Формирование активного центра у простых и сложных ферментов. Механизм действия. Роль витаминов в функционировании ферментов.
- •9. Роль ферментов в метаболизме. Механизм действия ферментов. Наследственные энзимопатии (фенилкетонурия, алкаптонурия). Определение активности ферментов с целью диагностики болезней.
- •6 Регуляция активности ферментов. Путь их активации и ингибирования.
- •10.Изоферменты. Определение активности изоферментов (лактатдегидрогеназы,креатинфосфокиназы) для диагностики заболеваний.
- •11. Современные представления о механизме тканевого дыхания. Пиридинзависимые дегидрогеназы. Их коферменты. Строение и роли в биологическом окислении.
- •12.Флавиновые ферменты. Их простетические группы. Роль в биологическом окислении.
- •13.Терминальные стадии биологического окисления. Цитохромы. Роль цитохромоксидазы в овр (по Каминской)
- •14.Структура и роль атф. Субстратное и окислительное фосфолирование.
- •15. Структурная организация дыхательной цепи. Окислительное фосфолирирования Сопряжение тканевого дыхания и окислительного фосфолирирования.
- •16.Роль тканевого дыхания в обеспечении организма энергией. Взаимосвязь биологического окисления с цтк и бкета-окислением.
- •17. Микросомальное окисление. Локализация и значение процессав обмене веществ. Роль цитохрома р450.
- •20.Распад глюкозы в аэробных условиях. Эффект Пастера. Окислительное декарбоксилирование пвк и цтк. Последовательность реакций. Связь с процессом тканевого дыхания.
- •21. Цикл трикарбоновых кислот. Энергетический эффект. Его роль в обмене улеводов, липидов, аминокислот.
- •22. Гликоген. Особенности структуры и биологическое значение. Реакции синтеза и распада. Регуляция гликогенолиза и гликогенеза. Гликогеновые болезни.
- •23.Глюконеогенез. Значение в организме и регуляция. Цикл Кори.
- •24. Особенности углеводного обмена в печени, мышечной и нервной ткани.
- •25.Цикл пентозофосфатов. Значение в организме и взаимосвязь с другими видами обмена.
- •26. Патология углеводного обмена: лактазная недостаточность, галактоземия, фруктоземия, гликогенозы.
- •27. Липиды. Классификация. Строение. Биологическая роль. Нейтральные жиры, фосфолипиды, гликолипиды, холестерин, простагландины.
- •28. Переваривание нейтральных жиров в жкт. Всасывание продуктов переваривания. Ресинтез жиров в кишечнике. Транспортные формы липидов в крови. Липопротеины, их характеристика.
- •29.Жиры как источник энергии. Обмен жирных кислот в тканях. Бета-окисление. Последовательность. Связь обмена жирных кислот с цитратным циклом и тканевым дыханием.
- •30.Синтез высших жирных кислот и нейтральных жиров в организме. Особенности. Пути образования жиров из углеводов и аминокислот. Роль пентозофосфатного цикла в обеспечении синтеза жиров.
- •31.Холестерин. Структура и биологическое значение. Биосинтез. Определение холестерина в сыворотке крови. Диагностическое значение этого анализа.
- •33.Обмен белков. Азотистый баланс, его виды. Переваривание в жкт. Роль протеолитических ферментов. Всасывание и транспорт продуктов гидролиза.
- •Образование и роль соляной кислоты
- •2.Механизм активации пепсина
- •34.Переваривание белков в жкт.Кислотность желудочного сока. Определение кислотности желудочного сока. Клинико-диагностическое значение.
- •Образование и роль соляной кислоты
- •2.Механизм активации пепсина
- •3.Возрастные особенности переваривания белков в желудке
- •36.Декарбоксилирование аминокислот .Образование биогенных аминов :гистамина, серотонина, гамк, Роль биогенных аминов.
- •37.Дезаминирование аминокислот и образование аммиака в организме. Пути его обезвреживания. Количественное определение мочевины в сыворотке крови. Диагностическое значение.
- •38. Обезвреживание аммиака в организме. Цикл мочевинообразования. Значение процесса его связь с другими метаболическими путями.
- •39.Обмен фенилаланина, тирозина. Использование тирозина для синтеза катехоламинов, тироксина, меланина. Нарушение обмена фенилаланина.
- •41.Диаминокарбоновые и моноаминодикарбоновые кислоты (лизин, аргинин, гистидин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты). Строение. Превращение, участие в обмене.
- •42. Нуклеопротеины. Нуклеиновые кислоты: днк, рнк. Строение. Функции. Представление об укладке днк в хроматине.
- •43. Типы рнк. Особенности структуры. Функции. Биосинтез рнк (транскрипция). Особенности синтеза м-рнк у про-и эукариот. Рибосомы. Строение. Биологическая роль.
- •45. Биосинтез белка. Трансляция. Этапы биосинтеза на рибосомах. Постсинтетическая модификация белка.
- •46.Современные представления о регуляции биосинтеза белка. Представления об опероне.
- •47. Наследственные болезни. Причины возникновения и последствия. Фенилкетонурия. Алкаптонурия.
- •48. Кровь. Основные функции. Буферные системы крови, механизм действия. Факторы, влияющие на кислотно-основное равновесие.
- •49. Белки крови. Методы разделения и исследования (электрофорез, изоэлектрофокусирование, хроматографическое разделение).
- •50.Биологическая функция отдельных групп белков крови. Иммуноглобулины, их характеристика. Липопротеины. Роль в организме, значение в диагностике.
- •51.Низкомолекулярные компоненты сыворотки крови. Глюкоза. Концентрация в крови. Диагностическое значение анализа.
- •52. Катаболизм гемоглобина. Виды билирубина. Желтухи.
- •53. Белки соединительной ткани – коллаген, эластин, протеогликаны. Особенности структуры и функции. Роль витамина с в функционировании соединительной ткани
- •54. Мышечная ткань. Строение саркомера. Белки мышц – актин, миозин. Механизм мышечного сокращения. Источники энергии для мышечного сокращения.
- •55.Биохимия нервной ткани. Особенности метаболизма мозга. Образование и роль производных аминокислот: серотонина, гамк, гистамина, других биогенных аминов. Обезвреживание аммиака в нервной ткани.
- •Реакция синтеза глутаминовой кислоты
- •Реакция синтеза глутамина
- •Реакция синтеза аспарагина
- •56. Биохимия костной ткани. Роль органических и минеральных компонентов в функционировании костной. Роль витаминов с и d в формировании костной ткани.
- •58. Гормоны задней доли гипофиза: окситоцин, вазопрессин. Химическая природа. Биологическая роль.
- •59.Гормоны поджелудочной железы. Инсулин, глюкагон. Строение.Биороль.
- •60.Гормоны мозгового слоя надпочечников: адреналин, норадреналин. Строение. Синтез. Биологическая роль. Механизм действия.
- •61. Механизм действия гормонов белковой природы. ( по Каминской)
- •62. Гормоны щитовидной железы. Биосинтез. Влияние на метаболизм. Механизм действия. Гипо- и гипертиреозы.
- •63.Гормоны стероидной природы. Классификация. Кортикостероиды: глюкокортикоиды, минералокортикоиды. Строение. Биологическая роль. Механизм действия.
- •64. Гормоны половых желез. Строение. Влияние на обмен веществ. Механизм действия.
- •65. Взаимосвязь обмена углеводов, липидов, аминокислот(схема). Гормональная регуляция. Роль инсулина, глюкагона, адреналина.
- •66.Общая характеристика витаминов. Классификация. Участие в обмене. Связь с ферментами.
- •Витамины, растворимые в жирах.
- •Витамины, растворимые в воде.
- •67.Витамин в1. Структура. Роль в обмене веществ. Гиповитаминоз.
- •68. Витамин в2. Строение, участие в обмене. Связь с ферментами. Гиповитаминоз.
- •69.Витамин рр. Строение, участие в обмене. Взаимосвязь с ферментами. Гиповитаминоз.
- •70.Втамин в6. Строение. Участие в обмене веществ. Гиповитаминоз.
- •71.Антианемические витамины (в12, в9) Особенности структуры, роль в метаболизме. Гиповитаминозы.
- •72.Витамин с. Структура. Роль в обмене. Амитаминоз.
- •73.Жирорастворимые витамины. Общая характеристика группы. Витамин а.Провитамин. Строение. Биологическая роль. Участие в образовании родопсина. Авитаминоз.
- •74.Жирорастворимые витамины: витамины группы д. Провитамины. Строение, роль в обмене кальция и фосфора. Симптомы недостаточности.
- •75.Жирорастворимые витамины е и к. Их биологическая функция.
- •76. Функции печени. Роль печени в обезвреживании токсических веществ. Роль цитохрома р450.
- •77. Функции печени. Участие в обмене углеводов. Цикл Кори. Аланиновый цикл.
- •78. Роль печени в обмене липидов. Транспортные формы липидов.
- •79. Роль печени в обмене белков и аминокислот. Обезвреживание аммиака в орнитиновом цикле.
- •80.Роль водно-солевого обменав функционировании организма. Регуляция водно-солевого обмена (ренин-ангиотензиновая система, роль альдостерона и вазопрессина).
78. Роль печени в обмене липидов. Транспортные формы липидов.
Печень самый крупный из паренхиматозных органов. Она выполняет ряд ключевых функций.
1) Принимает и распределяет вещества, поступающие в организм из пищеварительного тракта, которые приносятся с кровью по воротной вене. Эти вещества проникают в гепатоциты, подвергаются химическим превращениям и в виде промежуточных или конечных метаболитов поступают в кровь и разносятся в другие органы и ткани.
2) Служит местом образования желчи.
3) Синтезирует вещества, которые используются в других тканях.
4)Инактивирует экзогенные и эндогенные токсические вещества, а также гормоны.
Метаболизм липидов
В печени синтезируются желчные кислоты, при дефиците которых переваривания жиров практически не происходит. В регуляции метаболизма липидов печени принадлежит ведущая роль. Так, при дефиците основного энергетического материала - глюкозы, в печени активируется окисление жирных кислот. В условиях избытка глюкозы в гепатоцитах происходит синтез триглицеридов и фосфолипидов из жирных кислот, которые поступают в печень из кишечника.
Печени принадлежит ведущая роль в регуляции обмена холестерола. Исходное вещество в его синтезе - ацетил-КоА. Т. е. Избыточное питание стимулирует образование холестерола. В печени синтезируются транспортные формы липопротеинов. В печени, кроме того, синтезируются кетоновые тела, в частности ацетоацетат и гидрооксимаслянная кислота, которые разносятся кровью по организму. Сердечная мышца и корковый слой надпочечников предпочитают в качестве источника энергии использовать именно эти соединения, а не глюкозу.
79. Роль печени в обмене белков и аминокислот. Обезвреживание аммиака в орнитиновом цикле.
Метаболизм белков
Печень использует АК, поступающие из пищеварительного тракта для синтеза собственных белков, но большая их часть идет на синтез белков плазмы крови. В печени синтезируются фибриноген, альбумины, - и -глобулины и липопротеиды. В печени синтезируется также т.н. лабильный резервный белок, который является как бы запасом АК, которые затем могут использоваться различными органами и тканями по мере необходимости. Печень занимает центральное место в обмене АК, т.к. в ней активно протекают процессы их химической модификации. Кроме того, именно в печени происходит синтез мочевины.
Детоксицирующая функция печени
Детоксикация ядовитых метаболитов и чужеродных соединений (ксенобиотиков) протекает в гепатоцитах в две стадии. Реакции первой стадии катализируются монооксигеназной системой, компоненты которой встроены в мембраны эндоплазматическогоретикулума. Реакции окисления, восстановления или гидролиза являются первой стадией в системе выведения из организма гидрофобных молекул. Они превращают вещества в полярные водорастворимые метаболиты.
Основной фермент гемопротеид цитохромы Р-450.Важным свойством цх Р-450 является способность к индукции под действием экзогенных субстратов, что легло в основу классификации изоформ в зависимости от индуцируемости тем или веществом определенной химической структуры.На первой стадии биотрансформации происходит образование или высвобождение гидрокси-, карбоксильных, тиоловых и аминогрупп, которые являются гидрофильными, и молекула может подвергаться дальнейшему превращению и выведению из организма. В качестве кофермента используется НАДФН. Кроме цх Р-450, в первой стадии биотрансформации принимают участие цхb5 и цитохромредуктаза
.
Орнитиновый цикл (по Каминской)
Синтез мочевины начинается в митохондриях печеночных клеток (1этап), где из аммиака и СО2 с затратой АТФ под действием фермента карбомоилфосфатсинтазы. Образуется карбомил-фосфат, который реагирует с аминокислотой орнитином образуя цитрулин. Цитрулин входит в цитоплазму где происходит 2 этам синтеза, где взаимодействует с аспартатом, образуя комплекс арнитиносукцинат, который распадается на аминокислоту аргинин и фумарат. Фумарат сгорает в ЦТК а аргинин под действием фермента аргиназы гидролизуется на мочевину и орнитин, который поступает в митохондрию и учавствует в новом цикле синтеза мочевины.
