- •1.Аминокислоты – мономеры белков. Структура, физико-химические свойства, классификация.
- •2.Белки. Уровни структурной организации белковой молекулы. Связь структуры и функций.
- •3.Белки. Физико-химические свойства белков (денатурация, растворимость, электрофоретическая подвижность). Методы исследования структуры белков.
- •4.Белки. Четвертичная структура. Гемоглобин. Миоглобин. Строение. Особенности функционирования. Гемоглобинопатии
- •5.Ферменты-биокатализаторы. Активный центр ферментов. Его формирование у формирование у ферментов с различной структурой. Активаторы и ингибиторы
- •6. Регуляция действия ферментов: аллостерические механизмы, протеолиз.
- •8.Строение ферментов. Формирование активного центра у простых и сложных ферментов. Механизм действия. Роль витаминов в функционировании ферментов.
- •9. Роль ферментов в метаболизме. Механизм действия ферментов. Наследственные энзимопатии (фенилкетонурия, алкаптонурия). Определение активности ферментов с целью диагностики болезней.
- •6 Регуляция активности ферментов. Путь их активации и ингибирования.
- •10.Изоферменты. Определение активности изоферментов (лактатдегидрогеназы,креатинфосфокиназы) для диагностики заболеваний.
- •11. Современные представления о механизме тканевого дыхания. Пиридинзависимые дегидрогеназы. Их коферменты. Строение и роли в биологическом окислении.
- •12.Флавиновые ферменты. Их простетические группы. Роль в биологическом окислении.
- •13.Терминальные стадии биологического окисления. Цитохромы. Роль цитохромоксидазы в овр (по Каминской)
- •14.Структура и роль атф. Субстратное и окислительное фосфолирование.
- •15. Структурная организация дыхательной цепи. Окислительное фосфолирирования Сопряжение тканевого дыхания и окислительного фосфолирирования.
- •16.Роль тканевого дыхания в обеспечении организма энергией. Взаимосвязь биологического окисления с цтк и бкета-окислением.
- •17. Микросомальное окисление. Локализация и значение процессав обмене веществ. Роль цитохрома р450.
- •20.Распад глюкозы в аэробных условиях. Эффект Пастера. Окислительное декарбоксилирование пвк и цтк. Последовательность реакций. Связь с процессом тканевого дыхания.
- •21. Цикл трикарбоновых кислот. Энергетический эффект. Его роль в обмене улеводов, липидов, аминокислот.
- •22. Гликоген. Особенности структуры и биологическое значение. Реакции синтеза и распада. Регуляция гликогенолиза и гликогенеза. Гликогеновые болезни.
- •23.Глюконеогенез. Значение в организме и регуляция. Цикл Кори.
- •24. Особенности углеводного обмена в печени, мышечной и нервной ткани.
- •25.Цикл пентозофосфатов. Значение в организме и взаимосвязь с другими видами обмена.
- •26. Патология углеводного обмена: лактазная недостаточность, галактоземия, фруктоземия, гликогенозы.
- •27. Липиды. Классификация. Строение. Биологическая роль. Нейтральные жиры, фосфолипиды, гликолипиды, холестерин, простагландины.
- •28. Переваривание нейтральных жиров в жкт. Всасывание продуктов переваривания. Ресинтез жиров в кишечнике. Транспортные формы липидов в крови. Липопротеины, их характеристика.
- •29.Жиры как источник энергии. Обмен жирных кислот в тканях. Бета-окисление. Последовательность. Связь обмена жирных кислот с цитратным циклом и тканевым дыханием.
- •30.Синтез высших жирных кислот и нейтральных жиров в организме. Особенности. Пути образования жиров из углеводов и аминокислот. Роль пентозофосфатного цикла в обеспечении синтеза жиров.
- •31.Холестерин. Структура и биологическое значение. Биосинтез. Определение холестерина в сыворотке крови. Диагностическое значение этого анализа.
- •33.Обмен белков. Азотистый баланс, его виды. Переваривание в жкт. Роль протеолитических ферментов. Всасывание и транспорт продуктов гидролиза.
- •Образование и роль соляной кислоты
- •2.Механизм активации пепсина
- •34.Переваривание белков в жкт.Кислотность желудочного сока. Определение кислотности желудочного сока. Клинико-диагностическое значение.
- •Образование и роль соляной кислоты
- •2.Механизм активации пепсина
- •3.Возрастные особенности переваривания белков в желудке
- •36.Декарбоксилирование аминокислот .Образование биогенных аминов :гистамина, серотонина, гамк, Роль биогенных аминов.
- •37.Дезаминирование аминокислот и образование аммиака в организме. Пути его обезвреживания. Количественное определение мочевины в сыворотке крови. Диагностическое значение.
- •38. Обезвреживание аммиака в организме. Цикл мочевинообразования. Значение процесса его связь с другими метаболическими путями.
- •39.Обмен фенилаланина, тирозина. Использование тирозина для синтеза катехоламинов, тироксина, меланина. Нарушение обмена фенилаланина.
- •41.Диаминокарбоновые и моноаминодикарбоновые кислоты (лизин, аргинин, гистидин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты). Строение. Превращение, участие в обмене.
- •42. Нуклеопротеины. Нуклеиновые кислоты: днк, рнк. Строение. Функции. Представление об укладке днк в хроматине.
- •43. Типы рнк. Особенности структуры. Функции. Биосинтез рнк (транскрипция). Особенности синтеза м-рнк у про-и эукариот. Рибосомы. Строение. Биологическая роль.
- •45. Биосинтез белка. Трансляция. Этапы биосинтеза на рибосомах. Постсинтетическая модификация белка.
- •46.Современные представления о регуляции биосинтеза белка. Представления об опероне.
- •47. Наследственные болезни. Причины возникновения и последствия. Фенилкетонурия. Алкаптонурия.
- •48. Кровь. Основные функции. Буферные системы крови, механизм действия. Факторы, влияющие на кислотно-основное равновесие.
- •49. Белки крови. Методы разделения и исследования (электрофорез, изоэлектрофокусирование, хроматографическое разделение).
- •50.Биологическая функция отдельных групп белков крови. Иммуноглобулины, их характеристика. Липопротеины. Роль в организме, значение в диагностике.
- •51.Низкомолекулярные компоненты сыворотки крови. Глюкоза. Концентрация в крови. Диагностическое значение анализа.
- •52. Катаболизм гемоглобина. Виды билирубина. Желтухи.
- •53. Белки соединительной ткани – коллаген, эластин, протеогликаны. Особенности структуры и функции. Роль витамина с в функционировании соединительной ткани
- •54. Мышечная ткань. Строение саркомера. Белки мышц – актин, миозин. Механизм мышечного сокращения. Источники энергии для мышечного сокращения.
- •55.Биохимия нервной ткани. Особенности метаболизма мозга. Образование и роль производных аминокислот: серотонина, гамк, гистамина, других биогенных аминов. Обезвреживание аммиака в нервной ткани.
- •Реакция синтеза глутаминовой кислоты
- •Реакция синтеза глутамина
- •Реакция синтеза аспарагина
- •56. Биохимия костной ткани. Роль органических и минеральных компонентов в функционировании костной. Роль витаминов с и d в формировании костной ткани.
- •58. Гормоны задней доли гипофиза: окситоцин, вазопрессин. Химическая природа. Биологическая роль.
- •59.Гормоны поджелудочной железы. Инсулин, глюкагон. Строение.Биороль.
- •60.Гормоны мозгового слоя надпочечников: адреналин, норадреналин. Строение. Синтез. Биологическая роль. Механизм действия.
- •61. Механизм действия гормонов белковой природы. ( по Каминской)
- •62. Гормоны щитовидной железы. Биосинтез. Влияние на метаболизм. Механизм действия. Гипо- и гипертиреозы.
- •63.Гормоны стероидной природы. Классификация. Кортикостероиды: глюкокортикоиды, минералокортикоиды. Строение. Биологическая роль. Механизм действия.
- •64. Гормоны половых желез. Строение. Влияние на обмен веществ. Механизм действия.
- •65. Взаимосвязь обмена углеводов, липидов, аминокислот(схема). Гормональная регуляция. Роль инсулина, глюкагона, адреналина.
- •66.Общая характеристика витаминов. Классификация. Участие в обмене. Связь с ферментами.
- •Витамины, растворимые в жирах.
- •Витамины, растворимые в воде.
- •67.Витамин в1. Структура. Роль в обмене веществ. Гиповитаминоз.
- •68. Витамин в2. Строение, участие в обмене. Связь с ферментами. Гиповитаминоз.
- •69.Витамин рр. Строение, участие в обмене. Взаимосвязь с ферментами. Гиповитаминоз.
- •70.Втамин в6. Строение. Участие в обмене веществ. Гиповитаминоз.
- •71.Антианемические витамины (в12, в9) Особенности структуры, роль в метаболизме. Гиповитаминозы.
- •72.Витамин с. Структура. Роль в обмене. Амитаминоз.
- •73.Жирорастворимые витамины. Общая характеристика группы. Витамин а.Провитамин. Строение. Биологическая роль. Участие в образовании родопсина. Авитаминоз.
- •74.Жирорастворимые витамины: витамины группы д. Провитамины. Строение, роль в обмене кальция и фосфора. Симптомы недостаточности.
- •75.Жирорастворимые витамины е и к. Их биологическая функция.
- •76. Функции печени. Роль печени в обезвреживании токсических веществ. Роль цитохрома р450.
- •77. Функции печени. Участие в обмене углеводов. Цикл Кори. Аланиновый цикл.
- •78. Роль печени в обмене липидов. Транспортные формы липидов.
- •79. Роль печени в обмене белков и аминокислот. Обезвреживание аммиака в орнитиновом цикле.
- •80.Роль водно-солевого обменав функционировании организма. Регуляция водно-солевого обмена (ренин-ангиотензиновая система, роль альдостерона и вазопрессина).
1.Аминокислоты – мономеры белков. Структура, физико-химические свойства, классификация.
Аминокислотами называются органические карбоновые кислоты, у которых как минимум один из атомов водорода углеводородной цепи замещен на аминогруппу. В зависимости от положения группы —NН2 различают α, β, γ и т. д. L-аминокислоты. Все аминокислоты обладают общим свойством – амфотерностью, т.е каждая аминокислота содержит как минимум одну кислотную и одну основную группу.
Различают ароматические и алифатические аминокислоты, а также аминокислоты, содержащие серу или гидроксильные группы. Современная рациональная классификация аминокислот основана на полярности радикалов, т.е. способности их взаимодействию с водой. Она включает 4 класса аминокислот: 1)неполярные (гидрофобные) 2)Полярные (гидрофильные) незаряженные 3)отрицательно заряженные 4) положительно заряженные при физиологических значениях рН.
Общие свойства аминокислот. 1) Кислотно-основные свойства. На этих свойствах основаны почти все методы выделения и идентификации аминокислот. 2) Стереохимия аминокислот. Важным свойством аминокислот является их оптическая активность. Будучи растворенными в воде, они способны вращать плоскость поляризованного луча. Это свойство связано с наличием в молекуле всех природных аминокислот (за исключением глицина).
Аминокислоты также бывают заменимые и незаменимые.
2.Белки. Уровни структурной организации белковой молекулы. Связь структуры и функций.
Белки - высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединённых в цепи с помощью пептидных связей и имеющих сложную структурную организацию. Составляют основу и структуры и функции живых организмов. Составляют половину сухой массы живого организма и наделены рядом уникальных функций.
Биологическая роль белков:1. каталитическая (выполняют ферменты);2. структурная, т.е. белки являются основным компонентом клеточных структур;3. регуляторная (выполняют белки-гормоны);4. рецепторная, т.е. рецепторы клеточных мембран имеют белковую природу;5. транспортная – белки участвуют в транспорте липидов, токсических веществ, кислорода и т.д.;6. опорная – выполняет белок коллаген;7. энергетическая. Заключается в том, что при окислении 1г белка выделяется 17,6 кДж (4,1ккал) энергии;8. сократительная – её выполняют белки актин и миозин;9. генно-регуляторная – её выполняют белки гистоны, участвуя в регуляции репликации;10. имуннологическая – её выполняют белки антитела;11. гемостатическая – участвуют в свёртывании крови, препятствуют кровотечению
;Уровни структурной организации белка. Выделяют четыре уровня структурной организации белков: первичный, вторичный, третичный и четвертичный. Первичная структура белкаПервичной структурой белков называется линейная полипептидная цепь из аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. Первичная структура - простейший уровень структурной организации белковой молекулы. Высокую стабильность ей придают ковалентные пептидные связи между α-аминогруппой одной аминокислоты и α-карбоксильной группой другой аминокислоты Вторичная структура представляет собой способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру благодаря образованию водородных связей между пептидными группами одной цепи или смежными полипептидными цепями. По конфигурации вторичные структуры делятся на спиральные (α-спираль) и слоисто-складчатые (β-структура и кросс-β-форма). Третичной структурой белка называется способ укладки полипептидной цепи в пространстве. По форме третичной структуры белки делятся в основном на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки чаще всего имеют эллипсовидную форму, а фибриллярные (нитевидные) белки — вытянутую (форма палочки, веретена). Белки, состоящие из одной полипептидной цепи, имеют только третичную структуру. К ним относятся миоглобин — белок мышечной ткани, участвующий в связывании кислорода, ряд ферментов (лизоцим, пепсин, трипсин и т. д.). Однако некоторые белки построены из нескольких полипептидных цепей, каждая из которых имеет третичную структуру. Для таких белков введено понятие четвертичной структуры, которая представляет собой организацию нескольких полипептидных цепей с третичной структурой в единую функциональную молекулу белка. Такой белок с четвертичной структурой называется олигомером, а его полипептидные цепи с третичной структурой — протомерами или субъединицами
