45.Образование эритроцитов. Факторы, участвующие в образовании эритроцитов и гемоглобина, регуляция эритропоэза. Соэ, ключевые факторы, определяющие величину соэ.

главным стимулом развития эритроцитов яв-ся гипоксия. Гипоксия – снижение сод-ия кислорода в тканях. Дефицит О2 способствует обр-ию эритропоэтинов в эпителие почек. Эритропоэтины поступают в кровь, затем в ККМ, где стимулируют диф-ку и развитие стволовых клеток в эритроциты. Регуляцией эритропоэза зан-ся витамин в12 и фолиевая кислота. Эти витамины необходимы для созревания и развития ядра клетки. Витамин в12 связывается в желудке с белком переносчиком и оьразуется транскобаламин и перенсится в 12 п.к.. Там он подвергается гидролизу, а вит. В12 с внутренним фактором кроветворения пост-ет в подвздошную кишку. В этом отделе в присутствий Са2+ связывается с мембраной энтероцита. Попадает вв кровь, и транспортируется к к-мишеням. Витамин В12 уч-ет в синтезе ДНК в эритробластах. Витамин в6 - кофермент, уч-ий в обр-ий гема в эритробластах. Витамин С – способствует метаболизму фолиевой кислоты в эритробластах. СОЭ – неспециический показатель на наличие болезни, т.к. повышается уровень белков плазмы крови и скорость оседания эритроцитов повышается. В норме от 5 до 10 мм/час.

46.Гемоглобин, его строение. Типы гемоглобина. Значение 2,3-дфг в функционировании эритроцитов. Соединения гемоглобина с газами, их свойства.

Дыхательная ф-ия эритроцитов обусловлена белком цитоплазмы эритроцитов гемоглобином. В каждом эритроците со-ся 100-ни тысяч молекул гемоглобина. Гемоглобин – это сложный белок, состоящий из белка глобина, и небелковой части – гемма. Глобин состоит из 4 полипептидных цепей, организованных в первичную струтктуру. Гем сод-ит 4 молекулы пиррола, обр-их кольцевую стр-ру. В центре каждого пиррольного кольца – Fe2+. В молекула гемоглобина, каждая из 4 полипептидных субъедениц сод-ит гем. Гемы расположены в спец-ых карманах , сфомированных складками полипетидных цепей глобина.

Выделяют 2 типа – гемоглобин А и F. Гемоглобин А сод-ит 2 цепи А и две бета. Гемоглобин Ф сод-ит 2 цепи альфа и 2 цепи гамма. Немоглобин Ф (фетальный) син-ся у плода, в процессе кроветворения с 1 по 30 неделю внутриутробного развития. При рождений на первых месяцах происходит замена гемм-на Ф на А.

В капиллярах малого круга происходит соединение кислорода с гемоглобином, обр-ся оксигемоглобин. В капиллярах большого круга, освободившийся гемоглобин соединяется наз-ся дезоксигемоглобин. Затем соединяется с СО2 и обр-ся карболгемоглобин. Про вдыханий угарного газа обр-ся метгемоглобин Нбсо. Сродство гемоглобина к О2 зависит от многих факторов. В том числе, способность связываться с 2,3-дифосфоглицератом. В ходе анаэробного мет-ма обр-ся 1,3- ДФГ, который затем преоб-ся в 2,3-ДФГ. 1 молекула 2,3-ДФГ может связываться с 1 мол-й гемоглобина. 2,3-ДФГ занимая центральное место в гемоглобине, снижает сродство гемоглобина в кислороду. В связи с различиями в стр-ре В-цепей гемоглобина А и гемоглобина F, 2,3-ДФГ обр-ет с гемоглобинов плода менее прочное соединение, чем с гемоглобинов взрослого. Поэтому гемоглобин плода имеет более высокое сродство с кислородом, чем гемоглобин А, забирает кислород из крови матери, протекаюзей через плаценту. У мужчин должно внорме сод-ся 132-164 г/л, у женщин – 115-145 г/л. Гемоглобин способен гликозироваться – т.е. соединяться с глюкозой, пропорционально содержанию глюкозы в крови. В норме гликозированный гемоглобин сост-ет 3,5-5,6% от общего кол-ва гемоглобина крови. Этот показатель исп-ся в кач-ве контроля уровня сахара в крови у людей, болеющих сахарным диабетом.