- •2 Тарау энзимология негіздері Ферменттер (энзимдер): құрылысы, қасиеттері, жіктелуі, номенклатурасы. Метаболизм процесстерін реттеуі.
- •2.2. Ферменттердің әсер ету жағынан бейорганикалық катализаторлармен ұқсастықтары:
- •2.3. Ферменттер мен бейорганикалық катализатор-лардың айырмашылықтары:
- •2.4. Ферменттің активті орталығы : әсер ету арнайлығы
- •2.5.Ферменттердің әсер ету механизмі
- •2.6. Кофакторлар және коферменттер
- •2.7. Ферменттердің жіктелуі мен номенклатурасы
- •2.8. Ферментативті катализдің кинетикасының негіздері
- •2.9.1. Температураның әсері
- •2 .6 Сурет – Ферментативті реакция жылдамдығының (V)температураға тәуелділігі
- •2.9.2. Орта рН-ның әсері
- •2.7.Сурет. Ферментативті реакцияның жылдамдығының ортаның рН на тәуелділігі.
- •2.9.3. Субстрат пен ферменттің концентрацияларының әсері.
- •2.9.4. Реттеуші заттардың әсері.
- •2.9.5.Фермент белсенділігінің ингибиторлары
- •2.7 Сурет. Фермент белсенділігін бәсекелес ингибирлеу сызбанұсқасы.
- •2. Конкурентті емес қайтымды ингибирлену
- •2.15. Сурет. Дфф-тің көмегімен химотрипсиннің белсенділігінің арнайылықты ингибирленуі.
- •2.16. Сурет. Фермент активтілігінің йод ацетатымен арнайылығы жоқ ингибирленуі
- •2.10. Ферменттер активтілігінің реттелуі
- •2.2. Кесте. Ферментативті реакциялар жылдамдықтарының реттелу жолдары
- •2. Белок-белокпен әрекеттесу көмегімен реттелуі
- •2.20 Сурет. Протеинкиназа а (пка) белсенділігін белок-белоктық әрекеттесу көмегімен реттеу.
- •3. Фосфорлану-дефосфорлану жолымен ферменттің каталитикалық белсенділігін реттеу.
- •4. Ферменттердің каталитикалық белсенділігін шектеулі протеолизбен реттеу.
- •2.11. Ферменттердің медицинада қолданылуы
- •2.11.1. Энзимодиагностика
- •2.11.2. Энзимотерапия
- •2.11.3. Энзимопатиялар
- •2.8 Кесте. Миокард инфарктісі ауруының креатинкиназа (кк), аспартатаминотрансфераза (аст) және лактатдегидрогеназа(лдг) ферменттерінің анализінің нәтижелері.
- •Квантталған текстер
- •Ферменттер
- •Ферменттердің формалары.
- •Ферменттердің активтілігіне әсер ететін факторлар
- •Ферменттердің 1- класы- оксидоредуктазалар
- •Дегидрогеназалар (дг)
- •Дегидрогеназалар Пиридиндік ферменттер (пф)
- •Флавиндік ферменттер (фп)
- •Убихинон – коферментQ (KoQ10)
- •Убихинон(KoQ10) химиялық табиғаты жағынан 6-жағдайында изопреннің қалдығы бар (10 молекуласы) 2,3-диметокси-5-метил-1,4-бензохинонға жатады. KoQ дың апоферменті жоқ.
- •Цитохромдық жүйенің ферменттері Цитохромдардың құрылысы
- •Гидроксилазалар мен оксигеназалар
- •2)Диоксигеназалар
- •Каталаза
- •Пероксидазалар
Цитохромдық жүйенің ферменттері Цитохромдардың құрылысы
Цитохромдар – коферментері әртүрлі құрылыстағы гем болатын екі компонентті ферменттер. Гем құрамындағы темірдің валенттілігінің қайтымды өзгеруі арқылы тотығу-тотықсыздану реакцияларына қатысады:
Сондықтан цитохромдар тотыққан ферри[Fе (III)] және тотықсызданған ферро [Fе (II)] түрінде болу арқылы биологиялық тотығу тізбегінде электрондарды тасымалдайды.
Цитохромдардың жіктелуі
Гемнің табиғатына қарай цитохромдар төрт топқа бөлінеді: А, В, С және Д. Адам ағзасында Д тобына жататын цитохромдар жоқ. Әрбір цитохром тобының әртүрлі топша-лары болады, олар бас әріптермен белгіленеді. Мысалы: В→в, в5; С→с, с1; А→а, а3 Цитохромдардың топтарының апоферменттері мен коферменттері әртүрлі , ал топшала-рында коферменттері бірдей апоферменттерінде айырмашылық болады.
Биологиялық рөлі
Цитохромдар көптеген тіндердің тыныс алуына қатысады. Цитохромдар электрондарды тасымалдау ретіне қарай төмендегідей орналасады:
Цитохром В, өкілдері
Өкілдері: Цхв және Цхв5. Цхв5 ксенобиотиктердің метаболизміне қатысады, ал Цхв тікелей биологиялық тотығу (БТ) тізбегіне қатысады.
Цитохром(в)ның құрылысы –коферментінің гемі гемоглобиндікі сияқты екі компонентті фермент, рационалды аты- 1,3,5,8-тетраметил-2,4-дивинил-6,7-дипропион қышқылының темір(11)порфині.
цитохром в ның гемі
Биологиялық рөлі
Цитохром в тіндік тынысалу процесінде электрондарды тотықсызданған К0QН2 ден алып өзі тотықсызданады:
2ē↓
K0QH2 + 2Цхв(Fe3+ ) ↔ K0Q + 2H+ + 2Цхв(Fe2+ )
ЦитохромС, өкілдері
Өкілдері: Цхс және Цхс1, биологиялық тотығуға (БТ) тікелей қатысады.
ЦитохромСның құрылысы
Коферменттері- гемдері бірдей, апоферменттері әртүрлі екі компонентті ферменттер. Гемнің рационалды аталуы: 1,3,5,8-тетраметил-2,4-диэтил-6,7- дипропион қышқылының темір порфині.
Биологиялық рөлі
Цхс1 электронды қосып алу арқылы ферроЦхвны тотықтырады, өзі тотықсызданады:
Одан кейін Цхс тотықсызданған Цхс1 ден электронды қосып алып, оны Цха ға береді.
Цитохромоксидазды (ЦХО) комплекстің өкілдері
Өкілдері: Цха және Цха3. Гемдері бірдей, апоферменттері әртүрлі.
Цитохром а мен а3 гемдерінің құрылысы
Гемнің құрылысы: С1 мен С3- көміртек атомдарында метил топтары , С2- де 15 көміртек атомдарынан тұратын радикал бар. С8- де формил тобы, С4- винил тобы, С6- мен С7- де пропион қышқылдарының қалдығы болады. Ауадағы оттекпен қосылатын соңғы цитохром цитохромоксидаза деп аталады- ЦхО (Цха мен Цха3 бір комплекс түрінде байланысқан)
Биологиялық рөлі
Цха электронды тотықсыданған Цхс дан алып Цха3 ке тасымалдайды:
Цха3 электронды тотықсызданған Цхадан алып молекулалық оттекке береді де,оны тотықсыздандырады:
1/2 О2 +2 Н+ + 2ē« Н2О
Бірақ Цха мен Цха3 цитохромоксидаза комплексін түзе отырып, бір-бірімен тығыз байланыста болады. Бұл комплекстің молекулалық массасы үлкен және екі молекула Цха мен төрт молекула Цха3 тен, 6 мыс атомынан тұрады (ЦхО = 2Цха+4Цха3+6Сu), мұндағы мыс (Сu2+↔Сu+) ауыспалы валентті. Цитохромоксидаза аэробты ағзада оттекті гемоглобин сияқты байланыстыра алады, одан кейін тез оттекті судың молекуласына дейін тотықсыздандырады.
Цитохромоксидазаның ингибиторларларына(тежегіштері) көміртек оксиді (II)-СО,күкіртті сутек, калий цианиді, азидтер және мышьяктың қосылыстары жатады .
«Сіздің назарыңызға бір, екі, үш және одан да көп дұрыс жауаптары бар тапсырмалар ұсынылады. Дұрыс жауаптардың нөмірлерін түгел қоршаңыздар»
1. ЦИТОХРОМДЫҚ ФЕРМЕНТТЕР ЖАТАТЫН КЛАСС
оксидоредуктазалар
трансферазалар
гидролазалар
лиазалар
2. ЦИТОХРОМДАРДЫҢ ПРОСТЕТИКАЛЫҚ ТОБЫ
РР -витамині
гемді- темір
мыс – протеид
мырыш – протеид
3.АТОМНЫҢ ВАЛЕНТТІЛІГІНІҢ ӨЗГЕРІСІ АРҚЫЛЫ ЭЛЕКТРОНДАРДЫҢ ТАСЫМАЛДАНУЫ ЖҮРЕТІН ГЕМПРОТЕИН
цитохрома1
гемоглобин
цитохрома3
миоглобин
цитохромс
4.ОТТЕККЕ ЭЛЕКТРОНДАРДЫҢ ТАСЫМАЛДАНУЫН ЖҮРГІЗЕДІ
НАД2-ДГ
убихинон
цитохромоксидаза
малатдегидрогеназа
5.ЦИТОХРОМОКСИДАЗАДАН ЭЛЕКТРОНДАРДЫ АЛУШЫ АКЦЕПТОР
убихинон
оттек
цитохромВ
цитохромС
КАЛИЙ ЦИАНИДІН ҚАБЫЛДАҒАННАН КЕЙІН АДАМ БІРНЕШЕ СЕКУНДТАН КЕЙІН ӨЛЕДІ, ОНЫҢ СЕБЕБІ ТЫНЫСАЛУ ТІЗБЕГІНДЕГІ ФЕРМЕНТТІҢ ЖҰМЫСЫНЫҢ ТЕЖЕЛУІ
амилаза
АТФ-синтетаза
цитохромоксидаза
НАДФН-дегидрогеназа
ТӨМЕНДЕГ ТОТЫҒУ – ТОТЫҚСЫЗДАНУ ТІЗБЕГІНДЕГІ ТҮЗІЛГЕН ӨНІМДЕРДІ РЕТІМЕН ҚОЙЫҢЫЗ
О2
убихинон
ФМН-протеин
a-кетоглутарат
цитохромоксидаза
8 . ЦИТОХРОМДАР ЖҮЙЕСІ АРҚЫЛЫ ЭЛЕКТРОНДАР ТАСЫМАЛДАНУЫНЫҢ НЕГІЗІНДЕ ЖАТАДЫ
1) алғашқы электрондарды тасымалдаушыға қарағанда соңғысының тотығу-тотықсыздану процесінің жоғары болуы
2) жеке цитохромдардың бір-біріне жақын орналасуы
3) оттекке электрон тасымалдаушы цитохромдардың жақындығының артуы
4) көрші цитохромдардың арасындағы мембрана тұтқырлығының төмендеуі
5) келесі электрон тасымалдаушылардың көршісіне қарағанда тотығу-тотықсыздану процесінің төмен болуы
9.АДАМ А%ЗАСЫНДА ТЕМІР МЕН МЫС ИОНДАРЫНЫҢ ЖЕТ№СПЕУШІЛІГІ БАЙҚАЛДЫ. БҰЛ ТӨМЕНДЕГІ ФЕРМЕНТТЕРДІҢ АКТИВТІЛІКТЕРІН ТЕЖЕЙДІ
ТӨМЕНДЕУІНЕН МИТОХОНДРИЯДА БҰЗЫЛАТЫН ПРОЦЕСС
1) каталазы
2) пероксидазы
3) цитохрома в
4) цитохромоксидазы 5) глутатионпероксидазы
10. ЦИТОХРОМОКСИДАЗАНЫҢ ИНГИБИТОРЛАРЫНА (ТЕЖЕГІШТЕРІНЕ) ЖАТАДЫ
1) ацетилхолин
2) күкіртті сутек
3 мышьяктың қосылысы
4) көміртек оксиді(11)
5) циансутек қышқылы
№ 16 Текст
