- •2 Тарау энзимология негіздері Ферменттер (энзимдер): құрылысы, қасиеттері, жіктелуі, номенклатурасы. Метаболизм процесстерін реттеуі.
- •2.2. Ферменттердің әсер ету жағынан бейорганикалық катализаторлармен ұқсастықтары:
- •2.3. Ферменттер мен бейорганикалық катализатор-лардың айырмашылықтары:
- •2.4. Ферменттің активті орталығы : әсер ету арнайлығы
- •2.5.Ферменттердің әсер ету механизмі
- •2.6. Кофакторлар және коферменттер
- •2.7. Ферменттердің жіктелуі мен номенклатурасы
- •2.8. Ферментативті катализдің кинетикасының негіздері
- •2.9.1. Температураның әсері
- •2 .6 Сурет – Ферментативті реакция жылдамдығының (V)температураға тәуелділігі
- •2.9.2. Орта рН-ның әсері
- •2.7.Сурет. Ферментативті реакцияның жылдамдығының ортаның рН на тәуелділігі.
- •2.9.3. Субстрат пен ферменттің концентрацияларының әсері.
- •2.9.4. Реттеуші заттардың әсері.
- •2.9.5.Фермент белсенділігінің ингибиторлары
- •2.7 Сурет. Фермент белсенділігін бәсекелес ингибирлеу сызбанұсқасы.
- •2. Конкурентті емес қайтымды ингибирлену
- •2.15. Сурет. Дфф-тің көмегімен химотрипсиннің белсенділігінің арнайылықты ингибирленуі.
- •2.16. Сурет. Фермент активтілігінің йод ацетатымен арнайылығы жоқ ингибирленуі
- •2.10. Ферменттер активтілігінің реттелуі
- •2.2. Кесте. Ферментативті реакциялар жылдамдықтарының реттелу жолдары
- •2. Белок-белокпен әрекеттесу көмегімен реттелуі
- •2.20 Сурет. Протеинкиназа а (пка) белсенділігін белок-белоктық әрекеттесу көмегімен реттеу.
- •3. Фосфорлану-дефосфорлану жолымен ферменттің каталитикалық белсенділігін реттеу.
- •4. Ферменттердің каталитикалық белсенділігін шектеулі протеолизбен реттеу.
- •2.11. Ферменттердің медицинада қолданылуы
- •2.11.1. Энзимодиагностика
- •2.11.2. Энзимотерапия
- •2.11.3. Энзимопатиялар
- •2.8 Кесте. Миокард инфарктісі ауруының креатинкиназа (кк), аспартатаминотрансфераза (аст) және лактатдегидрогеназа(лдг) ферменттерінің анализінің нәтижелері.
- •Квантталған текстер
- •Ферменттер
- •Ферменттердің формалары.
- •Ферменттердің активтілігіне әсер ететін факторлар
- •Ферменттердің 1- класы- оксидоредуктазалар
- •Дегидрогеназалар (дг)
- •Дегидрогеназалар Пиридиндік ферменттер (пф)
- •Флавиндік ферменттер (фп)
- •Убихинон – коферментQ (KoQ10)
- •Убихинон(KoQ10) химиялық табиғаты жағынан 6-жағдайында изопреннің қалдығы бар (10 молекуласы) 2,3-диметокси-5-метил-1,4-бензохинонға жатады. KoQ дың апоферменті жоқ.
- •Цитохромдық жүйенің ферменттері Цитохромдардың құрылысы
- •Гидроксилазалар мен оксигеназалар
- •2)Диоксигеназалар
- •Каталаза
- •Пероксидазалар
Убихинон – коферментQ (KoQ10)
Убихинонның құрылысы
Убихинон(KoQ10) химиялық табиғаты жағынан 6-жағдайында изопреннің қалдығы бар (10 молекуласы) 2,3-диметокси-5-метил-1,4-бензохинонға жатады. KoQ дың апоферменті жоқ.
Убихинонның таралуы
KoQ кеңінен таралған кофермент, сондықтан оның екінші аты «убихинон» («бәр жерде жүретін хинон дегенді білдіреді»). Убихинон суда ерімейді, майда ериді, яғни липофильдік қасиет көрсетеді.
Әсер ету механизмі
К0Q қайтымды тотыға және тотықсыздана алатын болғандықтан флавопротеидтерден цитохромдарға электрондарды тасымалдайтын тізбектегі байланыстырушы бөлік болып табылады. KoQ флавиндік дегидрогеназаларды тотықтырады да өзі тотықсызданады. Тотыққан коферменттің (К0Q) екі оттегісіне екі сутек атомдары қосылғанда , ол тотықсызданған күйге, яғни гидрохинондық К0QH2ге айналады.
Тотықсызданған убихинондағы сутек атомдары 2 протон мен 2 электронға ыдырайды:
KoQ + ФПН2 → KoQН2 + ФП
тотыққан тотықсызданған
KoQН2 → KoQ + 2Н+ + 2е-
KoQдың биологиялық рөлі
KoQ антиоксидантқа жатады , басқа антиоксиданттардан айырмашылығы, ағзада қайта түзіле алады. Сонымен қатар KoQ Е витамині α –токоферолдың антиоксиданттық белсенділігін арттырады.
KoQ дың антиоксиданттық әсері оның тотықсызданған (КoQH2) күйімен сипатталады. KoQ дың тотықсызданған түрінің белсенділігі тотыққан түріне қарағанда үш есе жоғары. Тотықсызданған КoQмен бос радикалдарды бейтараптаудағы реакцияны былай көрсетуге болады:
2LOO• + Кo QH2 → 2LООН + Кo Q
«Сіздің назарыңызға бір, екі, үш және одан да көп дұрыс жауаптары бар тапсырмалар ұсынылады. Дұрыс жауаптардың нөмірлерін түгел қоршаңыздар»
1.УБИХИНОННЫҢ ҚҰРАМЫНА КІРЕДІ
бензохинон
изопренді тізбек
апофермент
диметокси-радикалдары
метил- радикалы
2. СУДА ЕРІМЕЙДІ
никотинамид
рибофлавин
С витамині
убихинон
3. УБИХИНОН ТУЫНДЫСЫ
бензолдың
хинонның
изопреннің
нафтохинонның
бензохинонның
4. ФМН-ДГ НЫҢ ЭЛЕКТРОНДЫҚ АКЦЕПТОРЫ
убихинон
оттек
цитохромВ
цитохромС
5. KоQ ТОТЫҚТЫРАДЫ
цитохромдарды
монооксигеназаларды
пиридиндік дегидрогеназаларды
флавиндік дегидрогеназаларды
6. ТЫНЫСАЛУ ТІЗБЕГІНДЕ УБИХИНОННЫҢ ТОТЫҒУЫН КАТАЛИЗДЕЙТІН ФЕРМЕНТ
Цитохром В
К0QH2-дегидрогеназа.
НАДH- дегидрогеназа.
Сукцинатдегидрогеназа
7.К0 QН2 ТАН ЭЛЕКТРОНДАРДЫ АЛАТЫН АКЦЕПТОР
убихинон
оттек
цитохромВ
цитохромС
8. ЭЛЕКТРОНДАРДЫ ТАСЫМАЛДАУҒА ҚАТЫСАДЫ
KoQ
ФП
Цха
монооксигеназалар
9. KOQ ДЫҢ АНТИОКСИДАНТТЫҚ ӘСЕРІ
1) Е витаминінің белсенділігін қалпына келтіруге
2) оттектің активті формасын жоюға
3) КoQH2дың тотықсызданған формасы арқылы
4) радикалдарды бейтараптауға
СЕБЕПШІ
10. ТІЗБЕКТІ ТАПСЫРМАНЫ ОРЫНДАҢЫЗ
АНТИОКСИДАНТТЫҚ ӘСЕР КӨРСЕТЕТІН ФЕРМЕНТТЕРДІҢ БІРІ
1) амилаза
2) пепсин
3) убихинон
БҰЛ ФЕРМЕНТТІҢ ЖАТАТЫН КЛАСЫ
1) лигаза
2)трансфераза
3) оксидоредуктаза
ОСЫ КЛАСТЫҢ КОФЕРМЕНТТЕРІНІҢ БІРІ
1) К0 Q
2) биотин
3) пиридоксальфат
БҰЛ КОФЕРМЕНТТЕРДІҢ БІРІНІҢ АПОФЕРМЕНТІ ЖОҚ
1) гем
2) убихинон
3) НАД+
№ 15 Текст
