- •2 Тарау энзимология негіздері Ферменттер (энзимдер): құрылысы, қасиеттері, жіктелуі, номенклатурасы. Метаболизм процесстерін реттеуі.
- •2.2. Ферменттердің әсер ету жағынан бейорганикалық катализаторлармен ұқсастықтары:
- •2.3. Ферменттер мен бейорганикалық катализатор-лардың айырмашылықтары:
- •2.4. Ферменттің активті орталығы : әсер ету арнайлығы
- •2.5.Ферменттердің әсер ету механизмі
- •2.6. Кофакторлар және коферменттер
- •2.7. Ферменттердің жіктелуі мен номенклатурасы
- •2.8. Ферментативті катализдің кинетикасының негіздері
- •2.9.1. Температураның әсері
- •2 .6 Сурет – Ферментативті реакция жылдамдығының (V)температураға тәуелділігі
- •2.9.2. Орта рН-ның әсері
- •2.7.Сурет. Ферментативті реакцияның жылдамдығының ортаның рН на тәуелділігі.
- •2.9.3. Субстрат пен ферменттің концентрацияларының әсері.
- •2.9.4. Реттеуші заттардың әсері.
- •2.9.5.Фермент белсенділігінің ингибиторлары
- •2.7 Сурет. Фермент белсенділігін бәсекелес ингибирлеу сызбанұсқасы.
- •2. Конкурентті емес қайтымды ингибирлену
- •2.15. Сурет. Дфф-тің көмегімен химотрипсиннің белсенділігінің арнайылықты ингибирленуі.
- •2.16. Сурет. Фермент активтілігінің йод ацетатымен арнайылығы жоқ ингибирленуі
- •2.10. Ферменттер активтілігінің реттелуі
- •2.2. Кесте. Ферментативті реакциялар жылдамдықтарының реттелу жолдары
- •2. Белок-белокпен әрекеттесу көмегімен реттелуі
- •2.20 Сурет. Протеинкиназа а (пка) белсенділігін белок-белоктық әрекеттесу көмегімен реттеу.
- •3. Фосфорлану-дефосфорлану жолымен ферменттің каталитикалық белсенділігін реттеу.
- •4. Ферменттердің каталитикалық белсенділігін шектеулі протеолизбен реттеу.
- •2.11. Ферменттердің медицинада қолданылуы
- •2.11.1. Энзимодиагностика
- •2.11.2. Энзимотерапия
- •2.11.3. Энзимопатиялар
- •2.8 Кесте. Миокард инфарктісі ауруының креатинкиназа (кк), аспартатаминотрансфераза (аст) және лактатдегидрогеназа(лдг) ферменттерінің анализінің нәтижелері.
- •Квантталған текстер
- •Ферменттер
- •Ферменттердің формалары.
- •Ферменттердің активтілігіне әсер ететін факторлар
- •Ферменттердің 1- класы- оксидоредуктазалар
- •Дегидрогеназалар (дг)
- •Дегидрогеназалар Пиридиндік ферменттер (пф)
- •Флавиндік ферменттер (фп)
- •Убихинон – коферментQ (KoQ10)
- •Убихинон(KoQ10) химиялық табиғаты жағынан 6-жағдайында изопреннің қалдығы бар (10 молекуласы) 2,3-диметокси-5-метил-1,4-бензохинонға жатады. KoQ дың апоферменті жоқ.
- •Цитохромдық жүйенің ферменттері Цитохромдардың құрылысы
- •Гидроксилазалар мен оксигеназалар
- •2)Диоксигеназалар
- •Каталаза
- •Пероксидазалар
Флавиндік ферменттер (фп)
Флавиндік ферменттердің құрамы
Флавиндік (флавопротеиндер – ФП) деп аталатын екі компонентті ферменттер.
Коферменттерінің құылысы
Простетикалық тобы (коферменті) - рибофлавин (В2 витамині) апоферментпен мықты байланысқан. Бұл фермент тобының екі түрлі коферменті болады:флавинмононуклеотид (ФМН) және флавинадениндинуклеотид (ФАД). ФМН (рибофлавин-5-фосфат) құрамында гетероциклді азотты негіз – диметилизоаллоксазин, рибитол (рибозаның туындысы) спирті және фосфат болады:
ФАД тың құрамында ФМНнен басқа тағы бір нуклеотид — аденозинмонофосфат (АМФ)болады:
Дегидрогеназалардың әсер ету механизмі
ФМН мен ФАД субстраттардан екі протонды үзіп алып, электрондарды анаэробты дегидрогеназалардан әртүрлі акцепторларға (К0Q, цитохромдарға),сонымен қатар тікелей оттекке беруді катализдейді. Тотықсызданған сутекті тасымалдаушылармен, мысалы НАДH пен реакциясы төмендегідей жүреді:
Изоаллоксазин сақинасы ФМН мен ФАД тағы электрондар мен протондарды қосып алатын немесе беретін белсенді топқа жатады. Изоаллоксазин сақинасының тотықсыздануы нәтижесінде 2 протон мен 2 электронның бірдей қосылуы жиі байқалады. Изоаллоксазин сақинасындағы қатарлас қос байланыс үзіліп бір байланысқа айнаалады, 1 мен 10 (N1 және N10) дағы азоттың валенттілігі босайды да, соларға сутек атомдары байланысады.
Флавиндік коферменттер тотыққан күйде қанық сары түсті болады, ал тотықсызданған күйде түссізденеді. ФМН мен ФАД белоктық апоферменттермен мықты байланыста болады.
Биологиялық рөлі
ФМН екіншілік дегидрогеназаларға жатады, себебі тотыққан субстраттың рөлін органикалық қышқылдар емес, тотықсызданған НАДН орындайды. ФАД қа тәуелді ФП біріншілік дегидрогеназаларға жатады, себебі олар субстраттан тікелей сутек атомдарын үзіп алады. Аэробты дегидрогеназалардың электрондарының донорлары – анаэробты дегидрогеназалар, ал акцепторлары -хинондар, цитохромдар , оттек болып табылады.
ФП(ФАД)тың өкілдері
Сукцинатдегидрогеназа (СДГ) –сукцинаттан(янтар қышқылы) сутек атомдарын үзіп алып фумараттың (фумар қышқылы)түзілуін катализдейді:
Ксантиноксидаза–молибдені бар оксидоредуктаза, гипоксантинді ксантинге дейін және ары қарай ксантинді зәр қышқылына дейін тотықтыруды тездетеді, нәтижесінде қосымша сутек пероксиді түзіледі:
гипоксантин + O2 + H2O <-> ксантин + H2O2
ксантин + O2 + H2O <-> зәр қышқылы + H2O2
Сутек флавопротеиндерден бірден оттекке берілуі мүмкін, сол кезде сутек пероксиді түзіледі. Сутек пероксиді каталазаның әсерінен су мен оттекке дейін ыдырайды. Сондықтан мұндай флавин ферменттерін аэробты дегидрогеназаларға жатқызады және оксидазалар деп атайды. Бұл топтың ферменттеріне полифенолоксидаза, аскорбинатоксидаза, глюкозоксидазаларды жатқызады. Биогендік аминдердің оксидазалары: моноаминооксидаза (МАО), диаминооксидаза (ДАО), полиаминооксидазалар да осы топқа жатады.
«Сіздің назарыңызға бір, екі, үш және одан да көп дұрыс жауаптары бар тапсырмалар ұсынылады. Дұрыс жауаптардың нөмірлерін түгел қоршаңыздар»
1.ФЛАВИНДІК ДЕГИДРОГЕНАЗАЛАР
бір компонентті
екі компонентті
2. ФЛАВИНГЕ ТӘУЕЛДІ ДЕГИДРОГЕНАЗАЛАРДЫҢ ҚҰРАМЫНА КІРЕДІ
-
1) В1 – тиамин
2) В2 – рибофлавин
3) РР – никотин қышқылы
4) С – аскорбин қышқылы
3. АЭРОБТЫ ДЕГИДРОГЕНАЗАЛАРДЫҢ ЖАТАТЫН КЛАСЫ
лиазалар
гидролазалар
трансферазалар
оксидоредуктазалар
4. ФЛАВИНМОНОНУКЛЕОТИД ДЕГЕН
В2 витамині құрамында болады
НАДқа электрондарын береді
НАДНтан сутекті алудың акцепторы
малатдегидрогеназалардың коферменті
5. СУТЕК АТОМДАРЫНЫҢ ТІКЕЛЕЙ АКЦЕПТОРЫ БОЛАТЫН ФАД ТЫҢ КОМПОНЕНТІ
рибоза
аденин
фосфат
рибофлавин
изоаллоксазин сақинасы
6. АКЦЕПТОР РЕТІНДЕ ОТТЕКТІ ПАЙДАЛАНАТЫН ДЕГИДРОГЕНАЗАЛАРДЫҢ КОФЕРМЕНТІ
пиридоксальфосфат
флавинадениндинуклеотид
тетрагидрофоль қышқылы
никотинамидадениндинуклеотид
никотинамидадениндинуклеотидфосфат
7. ЭЛЕКТРОНДАР МЕН ПРОТОНДАРДЫ ТАСЫМАЛДАУҒА ҚАТЫСАТЫН КОФЕРМЕНТ
гем.
ФАД.
ФМН
гем + Сu2+
8. ҚҰРАМЫНДА ФАД БАР ТЫНЫСАЛУ ТІЗБЕГІНЕ ҚАТЫСАТЫН ФЕРМЕНТ
цитохромоксидаза
малатдегидрогеназа
К0QH2-дегидрогеназа
сукцинатдегидрогеназа
9. АЭРОБТЫ ДЕГИДРОГЕНАЗЫАЛАР
НАД+ және ФАД
ФАД және ФМН
НSКоА және ФАД
НАД+ және НАДФ+
10. ТЫНЫСАЛУ ТІЗБЕГІНДЕ ЭЛЕКТРОНДАРДЫҢ БІРІНШІЛІК АКЦЕПТОРЫ БОЛЫП ТАБЫЛАДЫ
НАД
ФАД
ФМН
убихинон
цитохром В
11.ЗӘР ҚЫШҚЫЛЫНЫҢ ТҮЗІЛУІН КАТАЛИЗДЕЙДІ
уреаза
уриказа
ксантиноксидаза
адениндезаминаза
12. КСАНТИНОКСИДАЗАЛАР
субстраттардың гидролизін катализдейді
оттектің қатысымен тотығу-тотықсыздану реакцияларын тездетеді
аэробты ортада тотығу-тотықсыздану реакцияларын тездетеді
электрондардың тасымалдануын ғана тездетеді
аралық тотықтырғышқа субстраттан сутектің және электрондардың үзілу реакцияларын тездетеді
№ 14 Текст
