5. Окремі представники, їх значення
Діаміни — тетраметилендіамін, пентаметилендіамін. Гексаметилендіамін, синтез найлону. Анілін, його властивості; окиснення аніліну, реакції електрофільного заміщення.
Аміноспирти. Етаноламін, холін, ацетилхолін.
Амінокислоти Лекція 21 (2 години)
План
1. Загальна характеристика, класифікація амінокислот.
2. Будова, номенклатура, ізомерія амінокислот.
3. Способи добування амінокислот.
4. Фізичні та хімічні властивості амінокислот.
5. Окремі представники амінокислот.
Ключові слова: амінокислота, протеїногенні кислоти, синтез Е. Фішера, незамінні кислоти, амфотерність, внутрішня сіль, біполярний іон, ізоелектрична точка, бетаїн, дикетопіперазин, лактам, пептидний зв'язок, розщеплення за Штрекером, дезамінування, переамінування, декарбоксилування, поліамід.
Література: [2] с. 113 - 132; [3] с. 465 - 475
1. Загальна характеристика, класифікація амінокислот
Амінокислотами
називаються сполуки, які містять у
молекулі дві функціональні групи: амінну
—
та карбоксильну —
.
Найпростішим представником цих сполук
є амінокислота гліцин (аміно-етанова
кислота)
,
яку можна розглядати, як похідну оцтової
кислоти.
Амінокислоти класифікують за кількістю карбоксильних груп, аміногруп, за
розташуванням аміногрупи щодо карбоксильної групи.
2. Будова, номенклатура, ізомерія амінокислот
Назви
кислот за тривіальною та систематичною
номенклатурами. Протеїногенні
—
амінокислоти. Незамінні
—
амінокислоти. Ізомерія: структурна,
просторова (оптична).
3. Способи добування амінокислот
Способи
добування: гідроліз білків (ферментативний
або під дією кислот); дія аміаку на
галогензаміщені кислоти (синтез Е.
Фішера); оксинітрильний або ціангідринний
метод (метод Штрекера-Зелінського-Стаднікова);
відновлення
-нітрокислот,
оксимів або гідразонів
-оксокислот;
приєднання аміаку до
,
-ненасичених
кислот.
4. Фізичні та хімічні властивості амінокислот
Амфотерні властивості; утворення внутрішніх солей, біполярних іонів. Ізоелектрична точка. Залежність значення ізоелектричної точки від природи амінокислот. Утворення солей — взаємодія з кислотами і лугами.
Реакціі карбоксильної групи амінокислот: утворення солей; утворення галогенангідридів; утворення амідів; утворення естерів.
Реакції аміногрупи амінокислот: утворення солей; реакції з нітритною кислотою; утворення N-ацильних похідних; алкілування амінокислот (утворення бетаїнів).
Специфічні реакції
Зумовлені взаємним впливом аміногрупи і кислотної групи та їх розташуванням у молекулі:
1.Утворення внутрішньокомплексних солей із катіонами важких металів
|
Усі -амінокислоти утворюють характерні красиво кристалізовані, інтенсивно забарвлені у синій колір внутрішньо-комплексні (хелатні) солі купруму.
2. Відношення до нагрівання.
Нагрівання -амінокислот відбувається із міжмолекулярним відщепленням води і утворенням циклічних амідів — дикетопіперазинів:
|
У специфічних умовах, у природних системах, -амінокислоти реагують одна з одною за рахунок аміно- і карбоксильної групи з утворенням відкритого ланцюгу (утворення пептидів):
|
Пептидний
зв’язок -
,
поліпептиди.
Нагрівання -амінокислот легко відбувається із виділенням аміаку за рахунок відщеплення аміногрупи і атому Гідрогену в -положенні з утворенням , -ненасиченої кислоти:
|
У
молекулах
—
і
-амінокислот
спостерігається просторове зближення
груп
і
,
тому в умовах нагрівання відбувається
відщеплення води і утворення циклічних
амідів — лактамів:
|
У тих випадках, коли аміногрупа в карбоновому ланцюгу знаходиться ще далі від карбоксильної групи, нагрівання супроводжується поліконденсацією (із відщепленням молекули води) за типом «голова-хвіст» (утворення поліамідів):
|
Специфічні реакції -амінокислот:
Декарбоксилування:
|
Дезамінування — в умовах ферментативного окиснення (окисне розщеплення за Штрекером):
|
|
Переамінування — під дією ферментів може відбуватись синтез амінокислот із кетокислот:
|
Ця реакція відбувається в організмі під час синтезу деяких -амінокислот.
Забарвлення з нінгідрином.
5. Окремі представники амінокислот
Найважливіші представники -амінокислот. Незамінні -амінокислоти: валін, лейцин, ізолейцин, треонін, метионін, фенілаланін, триптофан, лізин, гістидин, аргінін.
БІЛКИ: ЗАГАЛЬНА ХАРАКТЕРИСТИКА та БУДОВА
Лекція 22 (2 години)
План
1. Загальна характеристика білків.
2. Знаходження в природі. Функції білків в організмі людини.
3. Будова та класифікація білків.
4. Способи добування білків.
Ключові слова: -амінокислота, білки, протеїни, протеїди, фібрилярні білки, глобулярні білки, первинна, вторинна, третинна і четвертинна структура білків, пептидна група, -спіраль, β-структура, метод твердофазного синтезу.
Література: [2] с. 133 - 140; [3] с. 475 - 484
1. Загальна характеристика білків
Білки – високомолекулярні органічні сполуки, молекули яких містять з’єднані пептидними зв’язками у певній послідовності залишки -амінокислот.
Білки широко розповсюджені у природі, входять до складу всіх живих організмів. Білки – найважливіші біологічні сполуки живої матерії, які є її структурною та функціональною основою.