5) Аминокислотами, их строение и биологическое значение.

Белки состоят из мономеров – аминокислот. Аминокислоты являются производными органических карбоновых кислот, Где один из атомов водорода замещен на аминогруппу, располагающиеся, как правило, по соседству с карбоксильная группа, есть в альфа положении.

Такая конфигурация характерна для всех аминокислот, из которых синтезируются белковая молекула.

В ряде случаев аминогруппа может быть присоединена в бэта положении или ещё более удаленно от карбоксильной группы углеродного атома. В составе белков входят только альфа аминокислоты.

•Биологическое значение аминокислот

Они обладают значительной Биологической активностью и Участвуют во многих жизненно важных процессах:

-Из аминокислот живых организмов образованы многие низкомолекулярные биологически активные вещества например гормоны щитовидной железы, адреналин;

-Аминокислоты являются предшественниками азотистых оснований, входящих в состав нуклеиновых кислот;

-Аминокислота является предшественниками азотистых основания, входящих в суставах сложных липидов (холина),;

-Аминокислоты являются предшественниками порфиринов, входящих в состав гемоглобина миоглобина;

-Аминокислоты участвуют в биосинтезе гладиатора в нервной системы ацетилхолина, дофамина, серотонина, норадреналина;

Для многих аминокислот в настоящее время определены специфические функции в организме млекопитающих и человека.

Глицин участвует в образовании нуклеиновых кислот и жёлчных кислот, необходим для обезвреживании печени токсических продуктов.

Аланин используется в различных процессах обмена углеводов и Е.

Цистеин. Значение цистеина определяется наличием в его молекуле сульфгиждрильной группы, которые придают ему способность легко окисляться и защищают организм от веществ с высокой окислительной способностью. Две молекулы цистеина, окисляются, образуют цистин то, при этом образуется дисульфидная связь.

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты участвуют в образовании медиаторы нервной системы и других аминокислот.

Лизин необходим для синтеза белков, в т.ч. гистонов, которые входят в состав нуклеопротеидов, обнаружен в составе ферментов.

Аргинин участвует в синтезе мочевины.

Гистидин является предшественником гистамина, влияющего на кровяное давление.

6) Биологическое значение денатурации и ренатурация белковой молекулы.

Ренатурация – ( от. lat re - приставка, здесь означающее возобновления, обратное действие, и natura - природное свойство — это обратный переход молекулы биополимера, например, белка или нуклеиновые кислотыиз денатурированного активного состояния в нативное или биологически активные состояние. При ренатурация проявляется способность белков к самоорганизации, путь который предопределен последовательностью аминокислот полипептидной цепи, то есть первичной структуры, детерминированной наследственной информации.

Денатурация от де и lat natura - природные свойства-это любые изменения природной или нативной структуры молекулы белка, нуклеиновой кислоты других биополимеров, не сопровождающиеся разрывом прочной ковалентной химической связи. Денатурация ведёт к изменению физических, химических и биологических свойств биополимеров. Может быть полной и частичной, обратимой и необратимой.

Природные белковые дела отделены определённой, строго заданной пространственной конфигурации обладают рядом характерных физико-химических и биологических свойств при физиологических значениях температуры и pH среды. Под влиянием различных физических и химических факторов белки подвергаются изменению конформации и выпадает в осадок, теряя нативные свойства.

Таким образом, под денатурации следует понимать нарушения общего плана структуры нативные молекулы белка, приводящее к потере характерных для неё свойств (растворимость, биологическая активность и тд).

Результаты денатурации происходит нарушение и четвертичной, третичной и меньшей мере вторичной структуре. При деградации происходит разрушение первичной структуры без возможного восстановления нативных свойств.

Наиболее характерным признаком денатурации является резкое снижение и полная потеря белком его биологической активности то-есть )каталитической, антигенной или гормональнной).

При денатурации белка, вызванное гиннотаки мужчин агентом, разрушаются в основном не ковалентные связи в частности гидрофобные взаимодействия, ионные водородные связи, в то время как пептидные связи с самого простого полипептидной цепи не затрагивается. В этих условиях развёртываются глобула нативных белков молекул и образуются случайные и беспорядочные структуры.

Самый известный случай необратимой денатурации, то-есть деградации белка в быту – это приготовление куриного яйца, когда под воздействием высокой температуры растворимый в водепрозрачный белок овальбумин становится плотным, не растворимым и непрозрачным.

Передний продолжительном действии и быстром удалении денег курирующих агента возможно ренатурация белка с полным восстановлением исходной трёхмерной структуры и нативных свойств его молекул. Денатурирующие агенты делится на химические и физические.

Например, температурные воздействия, давление, обучение относится к физическим агентом, органические растворители, концентрированные кислоты, щёлочи, ионы тяжелых металлов – это химический агенты.

Биологическое значение денатурации белков:

Например, в желудке под действием соляной кислоты происходит денатурация белков молекул, при этом изменяется их форма лени становится более доступным для расщепления ферментами.Денатурация белков положенного снова лечение отравления тяжелыми металлами, когда больному дают выпить молока или съесть сырые яйца с тем, что у металла, да на турер белки молока яиц, адсорбера валишь на их поверхности не действует на бернский слизистой оболочки желудка и кишечника, а также не всасываются в кровь. Таким образом, строение белка – это результат длительной эволюции на молекулярном уровне. Белковые молекулы идеально приспособлены к выполнению своих биологических задач. Между первичной структуры, конформации белка, с одно стороны, их биологическими функциями – С другой, существуют тесные связи. При денатурации белковая молекула полностью теряет биологические свойства, демонстрируя этим самим тесно и связи между структуры и функции. Денатурация может быть обратимые необратимые делегации. При обратимой денатурации разрушается четвертичная, третичная и вторичной структуры, но благодаря сохранению первичной структуры при возвращении нормальных условий возможно ренатурация белка — восстановление нормальной нативной конформации.