4) Структурной организации белковые молекулы. Классификация белков.

Всего существует 4 уровня структурной организации белков:

•Первичная структура:

аминокислотные остатки в пептидной цепи белков чередуются не случайным образом, а расположены в определённом порядке. Линейную последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи называют "первичная структура белка".

•Вторичная структура белков - пространственная структура, образующаяся в результате взаимодействий между функциональными группами, входящими в состав пептидного остова. При этом пептидные цепи могут приобретать регулярные структуры двух типов: альфа-спираль и бета-структура.

•Третичная структура белков - трёхмерная пространственная структура, образующаяся за счёт взаимодействий между радикалами аминокислот, которые могут располагаться на значительном расстоянии друг от друга в полипептидной цепи.

Количество и взаиморасположение полипептидных цепей в пространстве называют

•"четвертичная структура белков". Отдельные полипептидные цепи в таком белке носят название протомеров, или субъединиц. Белок, содержащий в своём составе несколько протомеров, называют олигомерным.

✔️ Классификация белков

Белки можно классифицировать как по их структуре, то типа выполняемым многообразным функциям. Например, белки в зависимости от химического состава интересно простые и сложные белки. Простые белки построены из остатков аминокислот и при гидролизе распадаются соответственно только на свободное аминокислоты.

Сложные белки – это двухкомпонентные белки, которые состоят из какого-либо простого белка и небелкового компонента, называемого простетической группой. При гидролизе сложных белков, помимо свободных аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты его распада.

Классификация сложных белков основана на химической природе входящего в состав небелкового компонента.

В соответствии с этим различают фосфопротеины, которые содержат Фосфорную кислоту, хромопротеины, в состав входит пигменты, нуклеопротеины, которые содержат нуклеиновые кислоты, гликопротеины, которые содержит углеводы, липопротеины, который содержит липиды и металлопротеины, который содержит металлы.

Классификация, основанная на структурной организации белков, позволяет выделить два класса – фибриллярные и глобулярные белки.

Характеристика Фибриллярных Белков: наиболее важна вторичная структура так вторичная отсутствуют или плохо выражено. Отличается большой механической прочности. Длинные параллельные полипептидные цепи, скреплённые друг с другом поперечными сшивками, образуют длинные волокна или слоистые структуры.

Функции фибриллярных белков:

Выполняют в клетках и в организмах структурные функции, например в составе соединительной ткани; к этой группе относится:

- Коллаген – сухожилия, Межклеточное вещество в костной ткани;

- Фиброин – шёлк, паутина;

- Кератин – волосы, ногти, копыта.

Характеристика глобулярных белков наиболее важно третичная структура. Полипептидные цепи свёрнуты в компактные глобулы. Представленные альбуминами и глобулинами. Растворимы — легко образуют коллоидные растворы.

Функции глобулярные белков. Выполняет функции ферментов, антител (глобулины сыворотки крови определяют и иммунологическую активность), гормонов. Играет важную роль в протоплазме, поддерживая воду и некоторые другие вещества, создают он оптическое давление крови, транспортируются кровью различные вещества.

Классификация белков в значительной мере условна и построена на различных, часто случайных, признаках. Белки разделяют на животные, растительные и бактериальные, на фибриллярные и глобулярные, мышечные, нервной ткани и т. п. Учитывая исключительное многообразие белков, ни одну классификацию нельзя считать удовлетворительной, поскольку многие индивидуальные белки не подходят ни к одной группе. Обычно принято делить Б. на простые (протеины), состоящие только из остатков аминокислот, и сложные (протеиды), содержащие также простетические (небелковые) группы.

I. Простые белки (протеины).

Альбумины — глобулярные белки. Растворимы в чистой воде и солевых растворах. Осаждаются при насыщении раствора сернокислым аммонием. Типичные представители: яичный альбумин, альбумин сыворотки крови (см. Альбумины).

Глобулины — глобулярные белки, но более высокого молекулярного веса. Растворимы в разведенных растворах солей, не растворимы в чистой воде. Осаждаются в полунасыщенном растворе сернокислого аммония. этой группе относятся глобулины сыворотки крови, молока, эдестин конопли и ряд других животных и растительных Б. (см. Глобулины).

Проламины (глиадины) — белки семян злаков. Растворимы в 70—80% спирте и не растворимы в воде. Относительно богаты пролином и глютаминовой кислотой. Типичные представители: глиадин пшеницы, гордеин ячменя, зеин кукурузы.

Глютелины — белки злаков. Растворимы в разведенных кислотах или щелочах, но не в нейтральных растворах.

Склеропротеины (альбуминоиды, протеиноиды) — нерастворимые в воде,солевых растворах,

разведенных кислотах и щелочах Б., главным образом животного происхождения, несущие структурные (чаще опорные) функции. Склеропротеины — обычно фибриллярные белки, весьма устойчивые к действию пищеварительных ферментов. ним относятся фибриллярные Б. соединительной ткани, коллагены, содержащиеся в костях, коже, сухожилиях. Для коллагенов характерно образование при нагревании с водой желатины, которая застывает в гель при охлаждении, плавится при нагревании коллагены содержат много пролина и особенно оксипролина. Другую группу соединительнотканных Б. представляют эластины.