
- •1.Белки.Их функции в организме:белки как лекарственные вещества.
- •2.Химическое строение белков.
- •3.Физико-химические свойства белков.
- •4.Протеиногенные и непротеиногенные аминокислоты.
- •5.Классификафия протеинногенных аминокислот.(с неполярными радикалами)
- •6.Аминокислоты с незаряженными полярными r-группами (радикалами)
- •7. Аминокислоты с положительно заряженными полярными
- •8) Классификация протеиногенных аминокислот. Строение и свойства аминокислот с полярными отрицательно заряженными радикалами
- •9)Строение и функции биомембран
- •11) Классификация простых белков
- •13) Классификация сложных белков. Строение и свойства гликопротеинови нуклеопротеинов
- •15. Рнк, виды рнк, строение и функции.
- •16. Нуклеотиды, входящие в состав днк и рнк, их строение. Нуклеотиды, не входящие в состав нуклеиновых кислот, их строение и функции.
- •17. Структурная организация днк. Нуклеотиды. Нуклеозиды. Правило Чаргаффа.
- •18. Витамины. Их роль в регуляции обмена веществ.
- •19. Классификация витаминов. Лечебно-профилактическое действие витаминов.
- •22.Коферментные формы водорастворимых витаминов в1,в3,в6 и их роль в процессах метаболизма.
- •24.Ферменты-протеины.Изоферменты.Иммобилизованные ферменты.
- •25.Ферменты-протеиды,особенности строения и каталитической активности. Виды ферментов.
- •26.Свойства ферментов и механизм их действия.
- •27.Номенклатура и классификация ферментов. Характеристика отдельных классов ферментов.
- •28.Обмен веществ и энергии.Общая характеристика катаболизма, анаболизма, промежуточного обмена веществ.
- •29) Общая характеристика
- •32) Дыхательная цепь ферментов
- •33) Окислительное фосфорилирование
- •34) Оксигеназное и свободнорадикальное окисление
- •49.Нарушение обмена липидов
- •50) Катаболизм белков и аминокислот в тканях. Типы общих реакций лежащих в основе различных путей обмена аминокислот. Судьба углеродного скелета аминокислот.
- •51) Дезаминирование аминокислот. Окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты
- •52) Переаминирование и трансдезаминирование аминокислот.
- •53) Обезвреживание аммиака в организме.
- •54)Реакция по карбоксильной группе и радикалу аминокислот.
- •55) Синтез заменимых аминокислот в тканях. Первичный синтез аминокислот, его виды.
- •56) Распад и синтез гемоглобина в тканях.
- •62.Трансляция (биосинтез белка)
- •64. Интеграция и регуляция обмена веществ.Ключевые метаболиты ,лимитирующие факторы.
- •65.Гормоны,их место в нейрогуморальной регуляции жизнедеятельности организма.Механизм действия гормонов.
- •66.Механизм действия гормонов на клетку.Мембранные и цитозольные рецепторы.Вторичные мессенджеры.
- •67.Гормоны коркового слоя надпочечников. Половые гормоны .
- •68.Гормоны мозгового слоя надпочечников. Щитовидной железы
- •69. Гормоны гипофиза, поджелудочной железы
- •70.Простагландины.Гормоны жкт
- •71 Интеграция и регуляция обменавеществ.Уровни и системы регуляции обмена веществ
- •72 Понятие о фармацевтической биохимии и ее задачах. Роль биохимии в биофармации
- •73 Лекарственные вещества-ксенобиотики.Всасывание,распределение и выведение лекарственных веществ из организма
- •74 Биотрансформация лекарств-ксенобиотиков в организме.Изменение структуры и активности.Факторы,влияющие на метаболизм лекарств
- •75 Микросомальные ферменты,их роль в метаболизме лекарств.Микросомальная монооксигеназная система.
- •76 Микросомальная монооксигеназная система,механизм ее функционирования
- •77 Микросомальные ферменты и их роль в метаболизме лекарств-ксенобиотиков
5.Классификафия протеинногенных аминокислот.(с неполярными радикалами)
этот класс входят четыре алифатические аминокислоты(аланин, валин, лейцин, изолейцин), две ароматические аминокислоты (фенилаланил, трипто-фан), одна серусодержащая аминокислота(метионин) и одна иминокислота (пролин). Общим свойством этих аминокислот является их более низкая рас-творимость в воде, по сравнению с полярными аминокислотами.
6.Аминокислоты с незаряженными полярными r-группами (радикалами)
Этот класс включает одну алифатическую аминокислоту – глицин (глико-кол), две гидроксиаминокислоты – серин и треонин, одну серусодержащую аминокислоту – цистеин, одну ароматическую аминокислоту – тирозин и два амида – аспарагин и глутамин.
Эти аминокислоты более растворимы в воде, чем аминокислоты с непо-лярными R-группами, так как их полярные группы могут образовывать водо-родные связи с молекулами воды.
7. Аминокислоты с положительно заряженными полярными
R-группами (радикалами)
В этот класс входят две основные аминокислоты– лизин и аргинин и сла-боосновная аминокислота – гистидин, несущие при рН 7 суммарный положи-тельный заряд.
8) Классификация протеиногенных аминокислот. Строение и свойства аминокислот с полярными отрицательно заряженными радикалами
Классификацию аминокислот, встречающихся в белках, можно проводить по различным признакам: по строению углеродного скелета, по содержанию -СООН и -NH2 групп и др. Наиболее рациональна классификация, основы-вающаяся на различиях в полярности радикалов аминокислот при рН7, т.е. при рН, соответствующей внутриклеточным условиям. В соответствии с этим, аминокислоты, входящие в состав белков,можно подразделить на четыре класса:
аминокислоты с неполярными радикалами;
аминокислоты с незаряженными полярными радикалами;
аминокислоты с отрицательно заряженными полярными радика-лами;
аминокислоты с положительно заряженными полярными радика-лами.
К этому классу относят две дикарбоновые аминокислоты– аспарагино-вую и глутаминовую, имеющие при рН 7 суммарный отрицательный заряд.
9)Строение и функции биомембран
Липидные бислои характеризуются крайне низкой проницаемостью для заряженных ионов типа Na+, Cl -, или Н+ и для большинства полярных соеди-нений, (например, сахаров), но легко проницаемы для воды,благодаря нали-чию пронизывающих мембрану пор.Полярные молекулы проникают через мембрану только при наличии для них специфических транспортных систем (переносчиков). В то же время растворимые в липидах молекулы легко прохо-дят через биомембраны благодаря своей способности растворяться в углево-дородном слое мембран.
Мембраны обладают высоким электрическим сопротивлением и потому являются хорошими изоляторами.
Различают периферические(внешние) и интегральные (внутренние) мембранные белки. Периферические белки непрочно связаны с поверхностью мембраны электростатическими и водородными взаимодейст виями, которые легко разрушаются при изменении рН и концентрации солей. Интегральные белки погружены внутрь мембраны и даже могут пронизывать ее насквозь. Трансмембранные белки могут служить ионными каналами.Ин-тегральные белки образуют многочисленные связи с углеводородными цепями мембранных липидов, и отделить их можно только с помощью детергентов или органических растворителей.
Состав белков разных мембран неодинаков и определяет их функции.В плазматических мембранах выделяются следующие группы белков:
антигенные белки, представленные обычно гликопротеидами или гли-копротеолипидами, определяют специфику поверхности клетки и взаимодей-ствие с антителами;
структурные белки, находящиеся в толще мембраны;
рецепторные белки, расположенные снаружи мембраны, определяют биохимический ответ клетки на внешние регуляторы(гормоны, медиаторы и др.);
ферментные белки, расположенные в разных фазах (слоях) определяют функции мембраны;
транспортные белки, осуществляющие перенос веществ через мембра-
ну.