1.Белки.Их функции в организме:белки как лекарственные вещества.

Белками называются высо-комолекулярные природные соединения, построенные из a-аминокислот.

Функции:каталитическая..В живых организмах каталитическими свойствами обладают только белки.

Опорную и защитную функцию, составляя основное вещество хрящей, костей и кожи. Кроме того, белки являют-ся существенными составными частями всех клеточных и внутриклеточных структур, т.е. несут структурную функцию.

Белок (актомиозин) мышц обеспечивает в организме сократительную функцию

Растворимые белки поддерживают в организме коллоидно-осмотическое давление и кислотно-щелочное равновесие.

В виде антител белки являются специфическими защитными веществами против патогенных (болезнетворных) организмов и их продуктов. Белки выполняют транспортную функцию(к примеру, гемоглобин транспорти-рует газы крови). белки в виде гормонов участвуют в регуляции функций организма.

В лечебной практике в используются продукты неполного гидролиза белков и свободные аминокислоты.Так, гид-ролизаты белков вводят в кровоток при заболеваниях, сопровождающихся по-терями белка. Аминокислоту метионин используют при заболеваниях печени, почек, при отравлениях тяжелыми металлами, а глутаминовую кислоту – при заболеваниях центральной нервной системы, эпилепсии и заболеваниях сер-дечно-сосудистой системы.

2.Химическое строение белков.

. Выделяют четыре уровня структурной организации белка:первичную, вторич-ную, третичную, и четвертичную

Последовательность расположения определенного числа аминокислотных остатков в полипептидной цепи белковой молекулы называется первичной структурой белка. Первичная структура белковой молекулы определяется сильными ковалентными пептидными связями, а также небольшим числом ди-сульфидных связей. Аминокислотная последовательность является специфи-ческой характеристикой данного белка, все его молекулы в этом отношении идентичны.

Под вторичной структурой понимают пространственную регулярную конфигурацию полипептидной цепи в виде альфа-спирали или бета-струк-туры. Вторичная структура определяется упорядоченным расположением цепи за счет образования водородных связей между CO- и NН-группами пептидных связей данной полипептидной цепи или между цепями.

Образование таких водородных связей может обусловливать ряд конфор-маций (видоизменений) полипептида. Эти конформации подразделяются на два больших класса: спиральные структуры и структуры типа складчатого слоя.

Структура типа складчатого слоя характерна для фибриллярных белков, которые, как правило, нерастворимы в полярных растворителях

Структуры типа складчатого слоя(бета-структуры) обусловлены образо-ванием водородных связей между полипептидными цепями, в отличие от спи-рали, где водородные связи имеются лишь в пределах одной и той же поли-пептидной цепи

Дальнейшее усложнение структуры белка связано с пространственной упаковкой чередующихся спиральных и линейных участков полипептидной цепи в компактное тело, что получило название третичной структурой белка. третичная структура показывает, как полипептидная цепь

Третичная структура определяется автоматически аминокислотной после-довательностью в полипептидной цепи и размером,формой и полярностью радикалов аминокислотных остатков.Свернутая целиком или частично в спираль,расположена в пространстве.

Взаимное пространственное расположение субъединиц, связанных неко-валентными связями в единой белковой молекуле, и представляющих единое образование в структурном и функциональном отношении, называется четвер-тичной структурой белка. Крупные молекулы белков состоят, как правило, из субьединиц со сравнительно небольшим молекулярным весом.Белковые мо-лекулы, составленные из субъединиц, принято называть мультимерами (оли-гомерами), а сами субъединицы протомерами².(гемоглобин)