Структурные белки

Некоторые белки, расположенные опреде­лённым образом в тканях, придают им форму, создают опору, определяют механические свой­ства данной ткани. Коллаген и эластин являются главными фибриллярными белками соединительной ткани. Главным компонентом хрящей и сухожилий является белок кол­лаген, имеющий высокую прочность. Другой структурный белок-эластин благодаря свое­му уникальному строению обеспечивает опре­делённым тканям свойство растягиваться во всех направлениях (сосуды, лёгкие). Кератин является составной частью волос, перьев, шерсти, рогов, панцыря черепахи и т.д. ( наружный слой кожи, - защитные покровы позвоночных).

Сократительные белки

Некоторые белки при выполнении своих фун­кций наделяют клетку способностью либо со­кращаться, либо передвигаться. К таким бел­кам относят актин и миозин — фибриллярные белки, участвующие в сокращении скелетных мышц. Другой пример таких белков — тубулин, из которого построены клеточные органеллы — микротрубочки. Микротрубочки в период де­ления клетки регулируют расхождение хроматид. Микротрубочки — важные элементы рес­ничек и жгутиков, с помощью которых клетки передвигаются. https://www.youtube.com/watch?v=ren_IQPOhJc (сокращение скелетных мышц)

Транспортные белки

Многие белки крови участвуют в переносе специфических веществ из одного органа к другому. Часто в комплексе с белками перено­сятся молекулы, плохо растворимые в воде. Так, белок плазмы крови альбумин переносит жир­ные кислоты и билирубин (продукт распада гема), а гемоглобин эритроцитов участвует в переносе 0₂ от лёгких к тканям. Стероидные гормоны переносятся в крови специфическими транспортными белками.

Транспортные белки участвуют также в пе­реносе гидрофильных веществ через гидрофоб­ные мембраны. Так как транспортные белки обладают свойством специфичности взаимодей­ствия с лигандами, их набор в клеточной мемб­ране определяет, какие гидрофильные молеку­лы могут пройти в данную клетку. С помощью белков-переносчиков в клетку проникают глю­коза, аминокислоты, ионы и другие молекулы.

Защитные белки

В организме иммунные реакции осуществляются с помощью антител. Антитела или иммуноглобу­лины, обладают способностью узнавать и свя­зывать чужеродные молекулы, вирусные части­цы и бактерии, в результате чего происходит их нейтрализация. Кроме того, комплекс чужеродной частицы с иммуноглобулином легко узна­ётся и уничтожается клетками иммунной сис­темы.

Защитными свойствами обладают белки свёр­тывающей системы крови, например фибрино­ген, тромбин. Они участвуют в формировании тромба, который закупоривает повреждённый сосуд и препятствует потере крови.

Рецепторные белки

Сигнальные молекулы (гормоны, нейромедиаторы) действуют на внутриклеточные процессы через взаимодействие со специфическими белками-рецепторами. Так, гормоны, циркули­рующие в крови, находят клетки-мишени и воз­действуют на них, специфично связываясь с белками-рецепторами, обычно встроенными в клеточную мембрану. Для гидрофобных регуляторных молекул, проходящих через клеточ­ную мембрану, рецепторы локализуются в ци­топлазме клеток.

Ферменты

Основу жизнедеятельности любого организма составляют химические процессы. Практически все реакции в живом организ­ме протекают с участием природных биокатализаторов, называе­мых ферментами, или энзимами. Ферменты, как было установлено ещё в 1922 г, являются белками. Их роль уникальна: они увели­чивают скорость протекания химической реакции, однако при этом не расходуются.

Субстратом называется химическое соединение, подвергающееся превращению под действием фермента. ферменты избирательно преобразуют субстраты по физиологически полезному пути и фактически управляют всеми метаболическими про­цессами организма.

Кофакторы – неорганические ионы, требуемые ферменту для осуществления каталитичесой активности (Zn²⁺, Fe²⁺, Mn²⁺, Mg²⁺).

Кофермент – органическое или металлорганическое комплексное соединение, необходимое для ферментативной активности. Коферменты служат переносчиками различных функциональных групп.

Биологическая функция фермента, как и любого белка, обусловлена наличием в его струк­туре активного центра. В активном центре фермента есть аминокислотные остатки, функциональные группы которых обеспечивают связывание суб­страта, и аминокислотные остатки, функцио­нальные группы которых осуществляют хими­ческое превращение субстрата. Условно эти группы обозначают как участок связывания суб­страта и каталитический участок.

В участке связывания субстрат при помощи нековалентных связей взаимодействует (связы­вается) с ферментом, формируя фермент-суб­стратный комплекс. В каталитическом участке субстрат претерпевает химическое превращение в продукт, который затем высвобождается из активного центра фермента. Схематично про­цесс катализа можно представить следующим уравнением:

Е + S <-> ES <-> ЕР <-> Е + Р,

где Е — фермент (энзим), S — субстрат, Р — продукт.

Специфичность — наиболее важное свойство ферментов, определяющее биологическую значи­мость этих молекул.

Каждый фермент имеет 2 названия. Первое — короткое, так называемое рабочее, удобное для повседневного использования. Второе (более пол­ное) — систематическое, применяемое для одно­значной идентификации фермента.

В названии большинства ферментов содержится суффикс «аза», присоединённый к названию суб­страта реакции, например уреаза, сахараза, липа­за, нуклеаза или к названию химического пре­вращения определённого субстрата, например лактатдегидрогеназа, аденилатциклаза, фосфо-глюкомутаза, Однако в употреблении сохранился ряд тривиальных, ис­торически закреплённых названий ферментов, ко­торые не дают представления ни о субстрате, ни о типе химического превращения, например трип­син, пепсин, ренин, тромбин.

1961 г. разработана систематичес­куя номенклатура, согласно которой все фермен­ты разбиты на 6 основных классов в зависимости от типа катализируемой химической реакции.

1. Оксидоредуктазы

Катализируют различные окислительно-вос­становительные реакции с участием 2 субстра­тов (перенос е~ или атомов водорода с одного субстрата на другой).

2. Трансферазы

Катализируют перенос функциональных групп от одного соединения к другому. Подразделяют в зависимости от переносимой группы.

3. Гидролазы

Катализируют реакции гидролиза (расщепле­ния ковалентной связи с присоединением мо­лекулы воды по месту разрыва).

4. Лиазы

К лиазам относят ферменты, отщепляющие от субстратов негидролитическим путём опре­делённую группу (при этом могут отщеплять­ся С0₂, Н₂0, NH₂, SH₂ и др.) или присоединя­ющие чаще всего молекулу воды по двойной связи.

ЛИАЗЫ, класс ферментов, катализирующих реакции, в результате которых происходит  разрыв связи С—С, С—О, С—N или др., сопровождающийся образованием двойных связей, а также обратные реакции-присоединения по двойным связям. Разрыв связи в этих реакциях не сопряжен с гидролизом или с окислит.-восстановит. превращениями.

5. Изомеразы

Катализируют различные внутримолекуляр­ные превращения.

6. Лигазы (синтетазы)

Катализируют реакции присоединения друг к другу двух молекул с образованием ковалентной связи. Этот процесс сопряжён с разрывом фосфоэфирной связи в молекуле АТФ (или дру­гих нуклеозидтрифосфатов) или с разрывом макроэргических связей других соединений. В первом случае (при использовании энергии гидролиза АТФ) такие ферменты называют лигазами, или синтетазами

В случае, когда источником энергии служит любое другое макроэргическое соединение (не АТФ), ферменты называют синтазами.

Большинство ферментов для проявления фер­ментативной активности нуждается в низкомо­лекулярных органических соединениях небел­ковой природы (коферментах) и/или в ионах металлов (кофакторах).