9. Альбуміни та глобуліни

Ці білки дуже поширені в тваринному i рослинному світ i здебільшого зустрічаються разом. Вони становлять основу протоплазми. Їх є багато в плазмі крові, сироватці молока та різних тканинах організму. Вони відносяться до протеїнів- прості білки,до складу яких входять залишки альфа-амінокислот.

Альбумін- добре розчинний у воді, розчинах солей; знаходится у плазмі крові, куриних яйцях, молоці.

Глобуліни- розчинні в 10% розчині солей,при концентрації випадають в осад; містяться в зернах злаків, бобових, плазмі крові, куриних яйцях

Характерною ознакою альбумінів є менша молекулярна маса порівняно з глобулінами. Глобуліни - більш грубо дисперсні i менш гідрофільні, ніж альбуміни. Тому колоїдні розчини глобулінів не там стійкі, як альбумінів.

10. Сучасні уявлення про структуру білків

До складу білків входить в основному 20 різних альфа-амінокислот, які сполучені між собою у певній послідовності. У молекулі білка розрізняють такі типи зв’язків: Пептидний, дисульфід ний, водневий, йонний та гідрофобну взаємодію.

У білках розрізняють 4 рівні структурної організації:

-первинна структура-певна послідовність залишків амінокислот у поліпептидних ланцюгах молекул білка.

- вторинна- альфа -спіраль або вета - складчаста структура.

- третинна- глобула(клубок)

- четвертинна- декілька поліпептидних ланцюгів, складна глобула.

11. Незамінні амінокислоти в харчові прод.

Незамі́нні амінокисло́ти — амінокислот, які не можуть синтезуватися у організмі і повинні обов'язково надходити з їжею.

Аргінін міститься у насінні гарбуза, свинині, яловичині, арахісі, кунжуті, йогурті, швейцарському сирі;

Валін міститься у зернових, м'ясі, грибах, молочних продуктах, арахісі, сої;

Гістидин міститься у тунці, лососі, свинячій вирізці, яловичому філе, курячих грудках, соєвих бобах, арахісі, сочевиці;

Ізолейцин міститься у мигдалі, кеш'ю, курячому м'ясі, турецькому горосі ( нут), яйцях, рибі, сочевиці, печінці, м'ясі, житі, у більшості насіння, сої;

Лейцин міститься у м'ясі, рибі, бурому рисі, сочевиці, горіхах, більшості насіння;

Лізин міститься у рибі, м'ясі, молочних продуктах, пшениці, горіхах, у амаранті;

Метіонін міститься у молоці, м'ясі, рибі, яйцях, бобах, квасолі, сочевиці і сої;

Треонін міститься у молочних продуктах та яйцях, у помірних кількостях - у горіхах і бобах;

Триптофан міститься у вівсі, бананах, сушених фініках, арахісі, кунжуті, кедрових горіхах, молоці, йогурті, сирі, рибі, курці, індичці, м'ясі;

Фенілаланін міститься у яловичині, курячому м'ясі, рибі, соєвих бобах, яйцях, сирі, молоці. Також є складовою частиною синтетичного цукрозамінника - аспартаму, котрий активно використовується в харчовій промисловості.

12 Якісні реакції на виявлення білка* біуретова реакція При взаємодії білків з солями міді у лужному середовищі спостерігається поява фіолетового забарвлення. Дана реакція характеризує наявність пептидних зв'язків : -CO - N H-

ксантопротеїнова реакція

При дії нітратної кислоти на білки спостерігається поява жовтого забарвлення. Дана реакція характеризує наявність бензольних ядер, що входять до складу деяких амінокислот,наприклад фенілаланіну:

Присутність білків у харчових об’єктах визначається за допомогою якісних реакцій, які умовно поділяють на дві групи:- кольорові реакції реакції осадження.Перша група універсальні реакції - біуретова на пептидні зв’язки і нінгідринова на альфа-амінокислоти; - специфічні, які обумовлені присутністю в білку залишків певних амінокислот). За результатами специфічних реакцій роблять висновки щодо харчової цінності білків.Друга група – білки осаджують дією солей, органічних розчинників, конц розчинів кислот, солей, йонів важких металів, температури і в ізоелектричній точці. Білки в розчині достатньо нестійкі, тому при додаванні зазначених реагентів гідратна оболонка білку руйнується і вони випадають в осад