
- •2. Фізико-хімічні властивості білків
- •5. Перет. Білків в проц. Техн.Оброб.
- •6. Повноцінні та неповноцінні білки.
- •7. Білки. Вміст в харчових продуктах
- •8. Вміст білків в тканинах рослин і тварин
- •9. Альбуміни та глобуліни
- •10. Сучасні уявлення про структуру білків
- •11. Незамінні амінокислоти в харчові прод.
- •13. Перетворення білків в процесі травлення.
- •14.Ізоелектрична точка білка
- •15. Сульфуровмісні амінокислоти: будова, біохімічна роль. Якісна реакція на виявлення сульфуровмісних амінокислот в складі білків.
- •2.Класифікація вітамінів
- •1.Біохімічна роль води в життедіяльності людини.
- •3. Вода в харчових продуктах.
- •4. Розчини
- •5. Вимоги до питної води
- •6. Способи очистки питної води
- •7. Поняття про показник рн. Забарвлення індикаторів
- •1. Функції
- •2. Класифікація
- •2.2 Поліцукриди
- •3. Перетворення вуглеводів в процесі технологічної обробки
- •4. Перетравлювання вуглеводів
- •4 .Функції ліпідів в орган. Людини. Добова потреба
- •5. Поняття про ліпіди. Вміст жирів в харчових продуктів
- •6. Складні ліпіди
- •7. Прості ліпіди
- •8. Перетворення ліпідів в процесі травлення
- •9. Перетворення ліпідів в процесі технологічної обробки
- •10. Класифікація ліпідів
- •11. Карбонові кислоти як складники ліпідів
- •134. Гідроліз поліцукридів
- •144. Забруднювачі та токсиканти харчових продуктів
- •1.Ферменти будова механізм дії
- •2.Специфічність ферментів.
- •3.Фактори що впливають на активність ферментів
- •4.Класифікація ферментів
- •5.Застосування ферментів у харчовій промисловості
1.Білки — складні високо молекулярні природні органічні речовини, що складаються з амінокислот, сполучених пептидними звязками.
2. Фізико-хімічні властивості білків
Білки - амфотарні електроліти. При певному значенні pH середовища кількість позитивних і негативних зарядів у молекулі білка однаково.
-білки утворюють колоїдні розчини
- здатні до набухання
-утворюють драглі
- здатні до синерозису( зворотній процесс до набухання)
- денатурація білка (втрата природної структури , залишається незмінно первинна структура. В кулінарній обробці денатурацію білків найчастіше викликає нагрівання. Денатурація супроводжується змінами найважливіших властивостей білка: втратою індивідуальних властивостей , втратою біологічної активності наприклад, в картоплі, грибах, яблуках і ряді інших їх продуктів- ферменти, -потемніння, при денатурації білки -ферменти втрачають активність.)
- висолювання(при додаванні солей до розчиннів ,тому розчинність білків знижується і вони випадають в осад)
-Горіння (Білки горять з утворенням азоту, вуглекислого газу і води, а також деяких інших речовин. Горіння супроводжується характерним запахом паленого пір'я. )
- Кольорові реакції .
* Ксантопротеїнова -відбувається взаємодія ароматичних і гетероатомних циклів у молекулі білка з концентрованою азотною кислотою, супроводжується появою жовтого забарвлення;
* Біуретова - Відбувається взаємодія слаболужних розчинів білків з розчином сульфату міді (II) з утворенням комплексних сполук між іонами Cu2 + та поліпептидами. Реакція супроводжується появою фіолетово-синього забарвлення.;
* При нагріванні білків з лугом у присутності солей свинцю випадає чорний осад, який містить сірку.
3. Функції:
каталітична – ферменти є біохімічними каталізаторами і за своєю природою вони є простими або складними білками.
структурна – участь в утворенні органел, входять до складу всіх органел.
рухова – міозин і актин-скорочення мязів і розслаблення.
транспортна - переносять гази (гемоглобін, міоглобін), залишки жирних кислот (альбумін крові), здійснюють активний транспорт багатьох речовин через мембрану;
регуляторна – гормони, які виконують регуляторні функції в організмі(інсулін)
захисну – специфічні білки-антитіла знешкоджують віруси,бактерії, токсини(фібриноген-згортання крові, складні білки-нуцини-утворюють слизові оболонки)
енергетичну - при повному окисненні 1 г білка виділяється біля 17 кДж енергії або 4,4 ккал.
4. Амінокислотний склад: До складу білків входять 20 a-амінокислоти, тобто такі, в яких аміногрупа розташована біля другого атома С. Між аміно- і карбоксильною групами знаходиться тільки один a-С атом. В процесах обміну речовин утворюються і інші види амінокислот. Амінокислоти досить поширені у природі і відіграють велику роль у життєдіяльності рослинних та тваринних організмів. Амінокислоти, що входять до складу білків, а їх більше 20, називаються протеїногенними. З них ті, які потрібні для росту та нормального розвитку організму і не синтезуються в ньому, а засвоюються готовими з їжі, називаються незамінними. До них належать: валін, лейцин, ізолейцин, лізин, фенілаланін, метіонін, триптофан, треонін, гістидин і аргінін. Інші замінні.Загальну формулу a-амінокислоти можна зобразити так:
Добова потреба- 80-90 г.