Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Ekzamen_po_biokhimii_.doc
Скачиваний:
0
Добавлен:
01.05.2025
Размер:
8.33 Mб
Скачать
  1. Дезаминирование аминокислот.

Ну, дезаминирвоание это есть отщепление аминогруппы от аминокислоты с образованием альфа-кетокислоты и аммиака… НЕОЖИДАННО, НЕПРАВДА ЛИ???

Реакции прямого и непрямого окислительного дезаминирования, ферменты, механизм, продукты реакций. Прямому дезаминированию подвергается токо глутамат. Он под действием глутаматдегидрогеназы (NAD зависимый фермент) идёт в альфа кетоглутарат и аммиак. Ну тут есть ещё промежуточный продукт альфа-иминоглутарат, но сделаем вид будто его нет.

Непрямому дезаминированию, видимо, подвергается всё остальное. Тут ваще легко. Есть аминокислота и альфа-кетоглутарат. Аминогруппа от аминокислоты идёт к альфа кетоглутарату (аминоксилота пошла в альфа-кетокислоту), который соответственно теперь уже глутамат. А тут теперь глутаматдегидрогеназа (прямое дезаминирование). То есть, непрямое дезаминирование – это вначале трансаминирование, а затем прямое дезаминирование. Здесь вас скорей всего спросят про АЛТ и АСТ, смотрите ниже

Пути превращений альфа-кетокислот на примере пирувата. Пируват может декарбоксилирвоаться до Ацетил-КоА, который затем идёт в ЦТК или может использоваться для синтеза кетоновых тел, может участвовать в трансаминировании для синтеза заменимых аминокислот, идти на синтез глюкозы.

  1. Реакция трансаминирования (написать реакции с участием аланин- и аспартатаминотрансфераз).

Трансаминирование – это перенос альфа-аминогруппы с аминокислоты на альфакетокислоту, в результате чего образуется другая аминокислота и альфа-кетокислота. У аминотрансфераз всегда есть пиридоксальфосфат.

Биологическая роль – образование заменимых аминокислот и альфа-кетокислот.

Клинико-диагностическое значение определения АЛТ и АСТ в сыворотке крови. АСТ и АЛТ в наибольшем количестве есть в печени и сердце, при чём в сердце больше АСТ, а в печени – АЛТ. Если есть какая-то патология с сердцем или печенью – в крови резко повышается количество этих ферментов.

  1. Аммиак: пути образования Аммиак берётся при дезаминировании аминоксилот, биогенных аминов, при гниении белков в кишечнике.

механизм токсического действия Аммиак вреден так как сдвигает реакцию прямого дезаминирования в сторону образования глутамата из альфа-кетоглутарата и аммиака, хотя в норме идёт наоборот. Напомню, что альфа-кетоглутарат учавствует в ЦТК, а если он будет постоянно переходить в глутамат, не завершая Цикл трикарбоновых кислот, то у нас не будет энергии чтобы жить… sad, but true.

пути обезвреживания. Синтез глутамина из глутамата и аммиака(используется атф до АДФ) Он проходит в мышцах, мозге и печени. Далее глутамин попадает в кровь и идёт в кишечник и в почки. И там и там он распадается на тот же глутамат и аммиак, который уходит или с фекалиями, или в виде солей аммония. Также глутамин может идти на синтез многих соединений.

Синтез аспарагина из аспартата и аммиака (используется АТФ до АМФ).

Синтез мочевины и её вывод.

Синтез аланина из пирувата и аминогруппы глутамата. Аланин идёт в печень, где идёт распад на аммиак и пируват. Аммиак в мочу.

Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]