- •Пространственная организация белковой молекулы
- •Четвертичная структура
- •При отравлениях солями тяжелых металлов, этанолом и др. Обратимость денатурации
- •Белки стресса
- •Факторы стабилизации белка в растворе.
- •Свойства воды гидратной оболочки
- •Вопрос 5.Методы разделения и очистки белков. Высаливание, диализ, электрофорез, хроматография. Основные методы количественного определения белка в растворах (фотометрия, иммунохимия).
- •Вопрос 6. Биологическая роль ферментов.
- •Вопрос 7. Различие и сходство неорганических и органических котализаторов причины зависимости активности ферментов от температуры и рН среды.
- •Вопрос 8. Механизм ферментотивного катализа. Энергия активации, энерг барьеры реакции. Стадии ферментотивного катализа. Активность фермента и единицы измерения активности фермента.
- •1. Кислотно-основной катализ
- •2. Ковалентный катализ
- •11. Номенклатура и классификация ферментов, связь с типом катализируемой реакции. Понятие об изоферментах, их биологическая роль. Энзимодиагностика.
- •I. Причины, приводящие к увеличению количества ферментов в крови
- •I. Причины, приводящие к увеличению количества ферментов в крови
- •Вопрос 12.Понятие о биологическом окислении и его значении для организма.Катаболизм энергитических субстратов.
- •Вопрос 13.Ацетил-КоА как центральный метаболит обмена в-в.Его пути образования и использования….
- •Вопрос 14 Регуляция цтк и его взаимная связь с тк дыханием.
- •15.Реакции дегидрирования цикла трикарбоновых кислот: Их биологическое значение, регуляция. Взаимосвязь цикла трикарбоновых кислот с тканевым дыханием. *
- •Вопрос 17.Тканевое дыхание.Локализация,химическа сущность,биологическое значение.
- •Вопрос 18.Механизм сопряжения окисления и фосфорилирования через протонный градиент.Окисление фосфорелирования атф-синтаза.
- •1. Протонный градиент изоэлектрохимический потенциал
- •19. Свободное окисление. Разобщители дыхания и фосфорилирования. Термогенез.
- •19.Свободное окисление.Разобщители дыхания и фосфорилирования.Термогенез.
- •Понятие о свободных радикалах. Активные формы кислорода (супероксид, гидроксильный радикал, оксид азота и перекись водорода), химическая структура, пути образования.
- •IV. Образование токсичных форм кислорода в цпэ
- •Вопрос 20.Понятие о свободных радикалах.Активные формы кислорода (пероксид,супероксид),строение,пути образования.
- •Вопрос 23 Строение классификация и био. Роль углеводов.
- •24. Переваривание углеводов в желудочно-кишечном тракте. Пищеварительные ферменты: место синтеза, субстрат, гидролизуемые химические связи, продукты переваривания.
- •Вопрос 24 Переваривание углеводов в жкт
- •Вопрос 25.Механизмы всасывания продуктов переваривания углеводов в жКт.
- •Вопрос 26. Гликоген его строение и био роль
- •Вопрос 27 Аэробный распад глюкозы. Био. Роль, схема , конечные продукты ключевые
- •Вопрос 28 Анаэробный распад глюкозы. Био роль схема!!!, ключ ферменты.
- •Вопрос 31.Взаимосвязь гликолиза в мышцах и глюконеогенеза в печени.
- •Вопрос 32. Гор. Регул. Уровня глюкозы в крови.
- •Вопрос 33. Гармональная регуляция уровня глюкозы в крови.Гипер и гипо гликемические гармоны.Глюкагон,кортизол,адреналин.
- •Вопрос 34.Конц.Глю в крови как интегральный показатель углев. Обмена в организме…
- •Вопрос 35.Нарушение углеводного обмена при сахарном диабете….
- •86. Витамин в2 (рибофлавин)
- •87. Витамин в3 (пантотеновая кислота)
- •88. Витамин в5 (никотинамид)
- •89. Витамин в6 (пиридоксин).
- •91. Витамин “а” ( ретинол, антиксерофтальмический)
- •92. Витамин д (холекальциферол, антирахитный)
- •93. Витамин к (филлохинон).
- •94. Витамин е (токоферол, витамин размножения).
- •Альбумины
- •Глобулины
- •2. Мукоциты
- •3. Поверхностные эпителиоциты
- •4. Неспецифические элементы противовирусной защиты (4)
- •2. Интерферон- (ifn)
2. Ковалентный катализ
Ковалентный катализ основан на атаке нук-| леофильных (отрицательно заряженных) или электрофильных (положительно заряженных! групп активного центра фермента молекулами субстрата с формированием ковалентной связи между субстратом и коферментом или функциональной группой аминокислотного остатка (как правило, одной) активного центра фермента.
Действие сериновых протеаз, таких как трипсин, химотрипсин и тромбин, — пример механизма ковалентного катализа, когда ковалентная связь образуется между субстратом и аминокислотным остатком серина активного центра фермента. Термин «сериновые протеазы» связан с тем, что аминокислотный остаток серина входит в состав активного центра всех этих ферментов и участвует непосредственно в катализе. Рассмотрим механизм ковалентного катализа на примере хемомотрипсина, осуществляющего гидролиз пептидных связей при переваривании белков в двенадцатиперстной кишке (см. раздел 9). Субстратами химотрипсина служат пептиды, содержащие аминокислоты с ароматическими и циклическимиаирофобными радикалами (Фен, Тир, Три), что вызывает на участие гидрофобных сил в формировании фермент-субстратного комплекса. Механизм ковалентного катализа химотрипсина рассмотрен на рис. 2-14.
Радикалы Асп|02, Гис57 и Сер195 участвуют в акте катализа. Вследствие нуклеоофильной атаки пептидной связи субстрата происходит разрыв этой связи с образованием •ковалентно-модифицированного серина — ацил-трипсина?.
10. Регуляция активности ферментов. Механизмы конкурентного и неконкурентного ингибирования ферментов. Токсические вещества и лекарственные препараты как ингибиторы ферментов (примеры).
биологическая роль ферментов.
ускоряет реакции в клетках,ферменты катализируют 2тыс-3тыс реакций обмена,есть так же вовлеченные в передачу сигнала ,процессе дыхания,мышечного сокращения,свертываемость крови,транспорт веществ,обезвреживание токсичных и чужеродных
соединений,нейротрансмиссия.
структурно-функциональная организация.активный центр фермента,его участки
фермент-органическое соединение белковой природы,выполняющая роль катализатора.
активный центр-участок,расположенный в узком гидрофобном углублении поверхности молекулы фермента,участвующий в катализе,на нем протекают хим.реакции.
участки:1)каталитический2)суьстратсвзывающий-этоучасток,отвечающий за специфический комплимент связывания субстрата и образования комплекса фермент-субстрат.
3)часто входит участок для связывания кофактора
Кофакторы и апоферменты , витоминные и невитоминные коферменты
Кофакторы - низкомолекулярные соединения которые требуются для активации ферментов( котолитически активный комплекс фермент, фермент - кофактор - холофермент)
Апофермент-отделение кофакторов обычно связанных и нековаленнтными связями с белком.
Коферменты - это органические вещества, предшественниками которых были витамины ( НАД, НСКоА, Н4 - фалат - непрочно связанных с белком и востанавливают их исходные культуры может катализировать уже другим ферментом)