Тема 3 Структура и функции белков

1. Состав белков

1.1. Элементы (C, H, O, N, S, Fe, Mg, Zn, Cu)

Указать, какие элементы составляют основу белков. Объяснить, почему именно углерод выбран природой для построения скелета биологических макромолекул.

1.2. Нерегулярная организация полимерной молекулы

Дать понятие мономеров и полимеров. Указать, что мономерами белков являются аминокислоты. Отметить, как чередуются аминокислоты в молекуле белка. В чем смысл нерегулярности чередования аминокислот?

1.3. Структура и разнообразие аминокислот

Уметь изобразить общую структурную формулу аминокислоты, указать центральный атом углерода, радикал и связующие группы – аминогруппу и карбоксильную группу. Какой заряд имеют эти группы в водной среде? Какой заряд должна иметь молекула аминокислоты при наличии одной аминогруппы и одной карбоксильной группы?

Отметить, что некоторые аминокислоты имеют в составе радикала дополнительные амино- и карбоксильные группы: диаминовые аминокислоты (лизин, аргинин) и дикарбоновые (аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота). Обратить также внимание на аминокислоты, содержащие в составе радикала гидроксильную (серин, треонин, тирозин) и сульфгидрильную группы (цистеин). Сера имеется также в составе метионина. Как все это сказывается на электрическом заряде молекулы? Какую роль могут играть серосодержащие аминокислоты?

1.4. Пептидная связь

Показать на примере соединения двух аминокислот механизм образования пептидной связи при синтезе белка (полипептида). Какие изменения происходят с амино- и карбоксильной группами при образовании связи? Дать понятие пептидов: дипептиды, трипептиды, олигопептиды, полипептиды.

2. Строение молекулы белка

2.1. Первичная структура

Иметь в виду, что первичная структура представляет собой линейную последовательность аминокислот, связанных посредством пептидных связей. Отметить уникальность последовательности аминокислот, т.е. уникальность первичной структуры, для каждого вида белка.

2.2. Вторичная структура

Показать значение водородных связей для укладки линейной молекулы в спиральную (альфа) и складчатую (бетта) структуры. Обратить внимание на происхождение водородной связи – ее образование при участии элементов амино- и карбоксильной групп аминокислот.

2.3. Третичная структура

Третичная структура, или конформация, как трехмерная пространственная организация белковой молекулы. Объяснить факторы, приводящие к формированию третичной структуры: ковалентное связывание между атомами серы с образованием S-S-мостиков; электростатические взаимодействия между полярными участками молекулы; гидрофобные взаимодействия между неполярными участками молекулы. Каким образом ориентированы в пространстве полярные и неполярные участки белка в водном растворе в результате приобретения конформации? От чего зависит местоположение S-S-мостиков? Придти к выводу об определяющем значении первичной структуры белка.

2.4. Четвертичная структура

На примере гемоглобина или другого белка показать объединение нескольких полипептидных цепей в единую четвертичную структуру белка.

3. Свойства белков

3.1. Электроподвижность

Дать понятие электроподвижности. Уметь объяснить, от чего зависит суммарный заряд молекулы белка.

2. Растворимость в воде

Отчего зависит растворимость вещества в воде? Полярность молекулы воды. Почему некоторые участки белковой молекулы заряжены и гидрофильны?

2. Денатурация

Дать понятие денатурации. Какие факторы вызывают разрушение структуры белка? Обратимая и необратимая денатурация. До каких пределов денатурация является обратимой?

3. Функции белков

4.1. Опорно-двигательная

Привести примеры белков, выполняющих чисто опорную функцию. Рассмотреть структуру актин-миозинового комплекса и молекулярный механизм мышечного сокращения. Показать роль обратимой денатурации молекулы миозина в процессе сокращения миофибриллы.

2. Каталитическая

Что такое фермент и каков принцип его работы? Использовать понятие активного центра фермента. Объяснить, что лежит в основе специфического взаимодействия фермента и субстрата. Роль обратимой денатурации молекулы фермента в процессе катализа.

2. Транспортная

Рассмотреть процесс транспорта кислорода гемоглобином. Роль гема и роль глобина в переносе O₂ и СО₂. Показать работу интегральных белков клеточных мембран в качестве каналов трансмембранного транспорта различных веществ. Na⁺/K⁺-насос. Какое свойство белков позволяет им выполнять транспортную функцию в данных примерах?

2. Защитная

Вспомнить механизм иммунной защиты. Антигены и антитела. Что лежит в основе узнавания антигена антителом?

4.5. Сигнальная

Гормоны как основные сигнальные молекулы многоклеточного организма. Специфичность связывания гормонов с клетками-мишенями. Белково-углеводная природа рецепторов клеточной поверхности. Что происходит с рецептором при связывании его с молекулой гормона?

4.6. Энергетическая

Какие органические вещества чаще всего используются в энергетическом обмене? В каких случаях для извлечения энергии расщепляются белки? Почему?

3. Какие свойства белков лежат в основе их функций?

Подытожить все примеры и сделать общий вывод о значении обратимой денатурации для работы белков. Также подчеркнуть значение уникальности третичной структуры (конформации) белка и ее полную зависимость от первичной структуры.