Всасывание аминокислот

Всасывание аминокислот представляет собой активный Na-зависимый процесс, требующий затрат энергии АТФ. Перенос отдельных аминокислот осуществляется специальными переносчиками. У детей могут всасываться не только аминокислоты, но также пептиды и низкомолекулярные белки. Это, с одной стороны обеспечивает поступление в организм ребёнка иммуноглобулинов, антител грудного молока. С другой стороны, может вызывать аллергические реакции.

Гниение белков в толстом кишечнике

Процессу гниения в толстом кишечнике под действием ферментов гнилостной микрофлоры подвергаются не полностью расщепившиеся белки и отдельные аминокислоты. При гниении белков образуется большое количество газообразных и негазообразных нередко токсичных веществ. К продуктам гниения белков относятся CO₂, CH₄, NH₃, H₂S, меркаптаны, альдегиды, кетоны, карбоновые кислоты, диамины, вещества циклической структуры.

Диамины образуются при декарбоксилировании диаминокислот лизина и орнитина

Диамины могут выводиться из кишечника или обезвреживаться в печени

При гниении белков могут образовываться токсичные циклические продукты. Гниение тирозина ведёт к появлению крезола и фенола, гниение триптофана сопровождается образованием скатола и индола.

Продукты гниения белков чрезвычайно токсичны, по системе vena porta, они поступают в печень, где подвергаются процессам обезвреживания.

Обезвреживание продуктов гниения белков в печени

Выделяют несколько вариантов обезвреживания в печени токсичных продуктов гниения белков.

1. синтез нетоксичной мочевины из чрезвычайно токсичного NН₃

2. микросомальное окисление токсичных веществ при участии ферментов мооксинегаз. В результате процесса гидроксилирования происходит снижение токсичности, повышается водорастворимость, повышается реакционная способность обезвреживаемого вещества.

3. образование парных нетоксичных соединений путём присоединения к обезвреживаемым продуктам Н₂SО₄ , глюкуроновой кислоты, глицина.

Серная кислота в процессах обезвреживания участвует в активной форме ФАФС – фосфоаденозилфосфосульфат (состав: аденин – рибоза – фосфат – сульфат - фосфат).

Калиевая соль индоксилсерной кислоты называется индиканом, выводится через почки. Повышенное количество индикана в моче свидетельствует об усилении гнилостных процессов.

Глюкуроновая кислота в процессах детоксикации участвует в активной форме в виде УДФ-глюкуроновой кислоты (состав: урацил-рибоза-фосфат-фосфат-глюкуроновая кислота)

Глицин, взаимодействуя с бензойной кислотой, образует гиппуровую кислоту.

На этой реакции основана проба Квика для оценки антитоксической функции печени. Антипириновая проба характеризует активность микросомального окисления в печени.

У новорожденных детей гнилостные процессы отсутствуют. У взрослых усиление гнилостных процессов наблюдается при снижении активности протеолитических ферментов желудка и кишечника, при снижении моторики кишечника, дисбактериозах.

Динамическое состояние белков в тканях организма

Белки тканей организма постоянно обновляются, то есть подвергается распаду, и постоянно замещаются вновь синтезированными белками. Период полуобмена белков в таких тканях как кровь, слизистая кишечника, печень составляет приблизительно 10 дней. В таких тканях, как кожа, мышцы период полуобмена белков более продолжителен,

Распад тканевых белков (катаболизм) осуществляют особые тканевые протеолитические ферменты катепсины. Выделяют несколько их видов, которые обозначают буквами А, В, Д, Н, N. Катепсины локализованы как в лизосомах, так и в цитозоле. Лизосомальные катепсины называются кислыми катепсинами, так как оптимум рН для них равен 4,5-5,5. Катепсины могут относиться как к эндопептидазам, так и к экзопептидазам. В активном центре катепсинов могут присутствовать цистеин, аспарагиновая кислота, серин. Например, катепсин Д по своему действию аналогичен пепсину желудочного сока, катепсин Н активен в печени, катепсин N обладает коллагенолитической активностью.

Биологическая роль катепсинов:

• участвуют в обновлении тканевых белков

• разрушают дефектные, денатурированные белки. Обычно эти белки вначале соединяются с особым белком убиквинтином, после чего разрушаются катепсинами

• реконструктивная функция – катепсины переводят неактивные формы белков в активные белки.

• при голодании, кровопотере, интоксикации катепсины обеспечивают мобилизацию белков из условных депо белков (плазма крови, мышцы, печень).

В ткани всегда существует определённый запас аминокислот. Он поддерживается на достаточно постоянном уровне благодаря сбалансированности путей образования и использования аминокислот.

Пути пополнения запаса тканевых аминокислот:

1. аминокислоты, всосавшиеся из кишечника в результате переваривания пищевых белков (1/3 фонда)

2. аминокислоты, образовавшиеся при распаде тканевых белков

3. синтез в тканях заменимых кислот

Одной из транспортных систем аминокислот в ткани является система, в которой участвуют трипептид глютатион (глю-гли-цис) и фермент γ - глютамилтранспептидаза. Аминокислота, подвергающаяся всасыванию, связывается со свободной γ - карбоксильной группой глютаминовой кислоты глютатиона. Затем этот комплекс распадается с освобождением глютамата. Эта транспортная система активна в отношении аминокислот цистеина, серина, треонина

Пути расходования аминокислот в тканях:

1. синтез тканевых белков и пептидов

2. образование небелковых N-содержащих веществ (пуриновые основания, креатинин, биогенные амины)

3. использование на энергетические нужды

4. расходование на синтез углеводов (глюконеогенез)

5. образование из аминокислот некоторых метаболитов липидного обмена (кетоновые тела)

Катаболизм аминокислот условно делят на общие реакции (происходят в отношении радикала, аминогрупп, карбоксильных групп) и специфические реакции.